ENZÝM: AKO TO FUNGUJE A PRÍKLADY - BIOLÓGIE - 2025

Enzým , biologický katalyzátor alebo biokatalyzátor je molekula, všeobecne proteínu pôvodu, ktorý má schopnosť urýchliť chemické reakcie, ktoré sa vyskytujú v živých bytostí. Katalytické proteínové molekuly sú enzýmy a molekuly RNA povahy sú ribozýmy.

V neprítomnosti enzýmov sa nemohlo vyskytnúť obrovské množstvo reakcií, ktoré prebiehajú v bunke a umožňujú život. Sú zodpovedné za zrýchlenie procesu o rádovo ¹⁰⁶ - av niektorých prípadoch oveľa vyššie.

Schematická schéma spojenia kľúč-zámok komplexu enzým-substrát. Zdroj: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Autor: Jerry Crimson Mann, upravený TimVickersom, vektorizovaný Fvasconcellosderivatívnou prácou: Retama (talk) odvodené dielo: Bekerr

katalýza

Katalyzátor je molekula schopná meniť rýchlosť chemickej reakcie bez toho, aby bola pri tejto reakcii spotrebovaná.

Chemické reakcie zahŕňajú energiu: počiatočné molekuly zapojené do reakcie alebo reaktanty začínajú jedným stupňom energie. Na dosiahnutie „prechodného stavu“ sa absorbuje ďalšie množstvo energie. Následne sa s výrobkami uvoľňuje energia.

Energetický rozdiel medzi reaktantmi a produktmi je vyjadrený ako ∆G. Ak sú energetické hladiny produktov vyššie ako reaktanty, reakcia je endergonická a nie je spontánna. Naopak, ak je energia produktov nižšia, reakcia je exergonická a spontánna.

To, že reakcia je spontánna, však neznamená, že sa vyskytne značnou rýchlosťou. Rýchlosť reakcie závisí od ∆G * (hviezdička sa vzťahuje na aktivačnú energiu).

Čitateľ musí pamätať na tieto koncepty, aby pochopil, ako enzýmy fungujú.

enzýmy

Čo je to enzým?

Enzýmy sú biologické molekuly s neuveriteľnou komplexnosťou, ktoré sa skladajú hlavne z bielkovín. Proteíny sú zase dlhé reťazce aminokyselín.

Jednou z najvýznamnejších charakteristík enzýmov je ich špecifickosť na cieľovú molekulu - táto molekula sa nazýva substrát.

Charakteristika enzýmov

Enzýmy existujú v rôznych formách. Niektoré sú zložené výlučne z proteínov, zatiaľ čo iné majú oblasti neproteínovej povahy nazývané kofaktory (kovy, ióny, organické molekuly atď.).

Apoenzým je teda enzýmom bez jeho kofaktora a kombinácia apoenzýmu a jeho kofaktora sa nazýva holoenzým.

Sú to molekuly značne veľkej veľkosti. Na reakcii so substrátom sa však priamo podieľa iba malé miesto na enzýme a táto oblasť je aktívnym miestom.

Keď reakcia začína, enzým sa zapojí do substrátu ako kľúč, ktorý zachytí jeho zámok (tento model je zjednodušením skutočného biologického procesu, ale slúži na ilustráciu procesu).

Všetky chemické reakcie, ktoré sa vyskytujú v našom tele, sú katalyzované enzýmami. Ak by tieto molekuly neexistovali, museli by sme čakať stovky alebo tisíce rokov, kým sa reakcia dokončí. Preto musí byť regulácia enzýmovej aktivity kontrolovaná veľmi špecifickým spôsobom.

Názvoslovie a klasifikácia enzýmov

Keď vidíme molekulu, ktorej názov končí v -ase, môžeme si byť istí, že ide o enzým (aj keď existujú výnimky z tohto pravidla, ako je napríklad trypsín). Toto je pomenovanie konvencií pre enzýmy.

Existuje šesť základných typov enzýmov: oxidoreduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy, izomerázy a ligázy; zodpovedný za: redoxné reakcie, prenos atómov, hydrolýzu, pridanie dvojitých väzieb, izomerizáciu a spojenie molekúl.

Ako fungujú enzýmy?

V časti katalýzy sme uviedli, že rýchlosť reakcie závisí od hodnoty ∆G *. Čím vyššia je táto hodnota, tým je reakcia pomalšia. Enzým je zodpovedný za zníženie tohto parametra - čím sa zvýši rýchlosť reakcie.

Rozdiel medzi produktmi a reaktantmi zostáva rovnaký (enzým na ne nemá vplyv), ako aj ich distribúcia. Enzým uľahčuje tvorbu prechodného stavu.

Inhibítory enzýmov

V súvislosti so štúdiom enzýmov sú inhibítory látky, ktoré dokážu znížiť aktivitu katalyzátora. Sú rozdelené do dvoch typov: konkurenčné a nekonkurenčné inhibítory. Tie prvého typu súťažia so substrátom a ostatné nie.

Všeobecne je inhibičný proces reverzibilný, aj keď niektoré inhibítory môžu zostať naviazané na enzým takmer trvalo.

Príklady

V našich bunkách - av bunkách všetkých živých vecí - existuje obrovské množstvo enzýmov. Najznámejšie sú však tie, ktoré sa okrem iného zúčastňujú metabolických ciest, ako je napríklad glykolýza, Krebsov cyklus a reťazec prenosu elektrónov.

Sukcinátdehydrogenáza je enzým typu oxidoreduktázy, ktorý katalyzuje oxidáciu sukcinátu. V tomto prípade reakcia zahŕňa stratu dvoch atómov vodíka.

Rozdiel medzi biologickými katalyzátormi (enzýmami) a chemickými katalyzátormi

Existujú chemické katalyzátory, ktoré rovnako ako biologické katalyzátory zvyšujú rýchlosť reakcií. Medzi týmito dvoma typmi molekúl sú však značné rozdiely.

Enzýmom katalyzované reakcie prebiehajú rýchlejšie

Po prvé, enzýmy sú schopné zvýšiť rýchlosť reakcie rádovo takmer 10 ⁶ až 10 ¹² . Chemické katalyzátory tiež zvyšujú rýchlosť, ale iba o niekoľko rádov.

Väčšina enzýmov pracuje za fyziologických podmienok

Pretože biologické reakcie prebiehajú vo vnútri živých bytostí, ich optimálne podmienky obklopujú fyziologické hodnoty teploty a pH. Chemici potrebujú drastické podmienky teploty, tlaku a kyslosti.

špecifickosť

Enzýmy sú veľmi špecifické pri reakciách, ktoré katalyzujú. Vo väčšine prípadov fungujú iba s jedným alebo niekoľkými substrátmi. Špecifickosť sa vzťahuje aj na druh výrobkov, ktoré vyrábajú. Rozsah substrátov pre chemické katalyzátory je oveľa širší.

Sily, ktoré určujú špecifickosť interakcie medzi enzýmom a jeho substrátom, sú rovnaké, ktoré určujú konformáciu samotného proteínu (Van der Waalsove interakcie, elektrostatické, vodíkové väzby a hydrofóbne).

Regulácia enzýmu je presná

Nakoniec majú enzýmy väčšiu regulačnú kapacitu a ich aktivita sa líši v závislosti od koncentrácie rôznych látok v bunke.

Regulačné mechanizmy zahŕňajú alosterickú kontrolu, kovalentnú modifikáciu enzýmov a variáciu v množstve syntetizovaného enzýmu.

Referencie

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Biochémie. Obrátil som sa.
2. Campbell, MK, a Farrell, SO (2011). Biochémie. Šieste vydanie. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Učebnica biochémie. John Wiley a synovia.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biochémia: text a atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Cvičebná biochémia. Ľudská kinetika.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochémie. Základy medicíny a biologických vied. Obrátil som sa.
7. Poortmans, JR (2004). Princípy záťažovej biochémie. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochémie. Panamerican Medical Ed.