MALTASA: CHARAKTERISTIKA, SYNTÉZA A FUNKCIE - BIOLÓGIE - 2025

Maltáza , tiež známy ako a-glukozidázy, kyselina Maltáza, glukóza invertázy, glucosidosucrasa, α-glukozidázy lyzozómovej alebo Maltáza-glukoamylázy je enzým zodpovedný za hydrolýzu maltózy v bunkách črevného epitelu počas konečných krokov štiepenia škrobu.

Patrí do triedy hydroláz, konkrétne do podtriedy glykozidáz, ktoré sú schopné prerušiť a-glukozidické väzby medzi zvyškami glukózy (EC. 3.2.1.20). Táto kategória zoskupuje niekoľko enzýmov, ktorých špecifickosť je zameraná na exo-hydrolýzu koncových glykozidov spojených väzbami a-1,4.

Maltázou katalyzovaná reakcia. Vľavo maltózová molekula a napravo dve molekuly glukózy vznikajúce hydrolýzou (Zdroj: Dapantazis .jpg cez Wikimedia Commons)

Niektoré maltázy sú schopné hydrolyzovať polysacharidy, ale oveľa pomalšie. Všeobecne sa po pôsobení maltázy uvoľňujú a-D-glukózové zvyšky, avšak enzýmy tej istej podtriedy môžu hydrolyzovať p-glukány, čím uvoľňujú p-D-glukózové zvyšky.

Existencia maltázových enzýmov bola spočiatku preukázaná v roku 1880 a je známe, že sa vyskytuje nielen u cicavcov, ale aj v mikroorganizmoch, ako sú kvasinky a baktérie, ako aj v mnohých vyšších rastlinách a obilninách.

Príklad dôležitosti aktivity týchto enzýmov sa týka Saccharomyces cerevisiae, mikroorganizmu zodpovedného za výrobu piva a chleba, ktorý je schopný degradovať maltózu a maltotriózu vďaka skutočnosti, že obsahuje maltózové enzýmy, ktorých produkty sa metabolizujú na výrobky. charakteristické fermentanty tohto organizmu.

vlastnosti

U cicavcov

Maltáza je amfipatický proteín spojený s membránou črevných kefových buniek. Je známy aj izozým známy ako kyslá maltáza, ktorý sa nachádza v lyzozómoch a je schopný hydrolyzovať rôzne typy glykozidických väzieb na rôznych substrátoch, nielen na väzbách maltózy a a-1,4. Oba enzýmy majú veľa štruktúrnych charakteristík.

Lyzozomálny enzým je dlhý približne 952 aminokyselín a je posttranslačne spracovávaný glykozyláciou a odstránením peptidov na N- a C-koncoch.

Štúdie vykonané s enzýmom z čreva potkanov a ošípaných ukazujú, že u týchto zvierat sa enzým skladá z dvoch podjednotiek, ktoré sa navzájom líšia z hľadiska určitých fyzikálnych vlastností. Tieto dve podjednotky pochádzajú z rovnakého polypeptidového prekurzora, ktorý je proteolyticky štiepený.

Na rozdiel od ošípaných a potkanov nemá enzým u ľudí dve podjednotky, ale je to jediná molekula s vysokou molekulovou hmotnosťou a vysoko glykozylovaná (pomocou N- a O-glykozylácie).

V kvasniciach

Kvasinková maltáza, kódovaná génom MAL62, váži 68 kDa a je to cytoplazmatický proteín, ktorý existuje ako monomér a hydrolyzuje široké spektrum a-glukozidov.

V kvasinkách existuje päť izoenzýmov kódovaných v telomerických zónach piatich rôznych chromozómov. Každý kódujúci lokus MAL génu tiež obsahuje génový komplex všetkých génov zapojených do metabolizmu maltózy, vrátane permeátových a regulačných proteínov, akoby išlo o operón.

V rastlinách

Ukázalo sa, že enzým prítomný v rastlinách je citlivý na teploty nad 50 ° C a že maltáza sa vyskytuje vo veľkých množstvách v naklíčených a nespučených obilninách.

Okrem toho je tento enzým počas degradácie škrobu špecifický pre maltózu, pretože nepôsobí na iné oligosacharidy, ale vždy končí tvorbou glukózy.

syntéza

U cicavcov

Ľudská črevná maltáza sa syntetizuje ako jediný polypeptidový reťazec. Sacharidy bohaté na manózové zvyšky sa pridávajú spolu translačne glykozyláciou, ktorá zrejme chráni sekvenciu pred proteolytickou degradáciou.

Štúdie o biogenéze tohto enzýmu ukazujú, že je zostavený ako molekula s vysokou molekulovou hmotnosťou v „membránovo viazanom“ stave endoplazmatického retikula a že je následne spracovávaný pankreatickými enzýmami a „re-glykozylovaný“ v Golgiho komplex.

V kvasniciach

V kvasinkách existuje päť izoenzýmov kódovaných v telomerických zónach piatich rôznych chromozómov. Každý kódujúci lokus génu MAL obsahuje tiež génový komplex všetkých génov zapojených do metabolizmu maltózy, vrátane permeátových a regulačných proteínov.

V baktériách

Systém metabolizmu maltózy v baktériách, ako je E. coli, je veľmi podobný systému laktózy, najmä v genetickej organizácii operónu zodpovedného za syntézu regulačných, transportných a enzýmovo aktívnych proteínov na substráte (maltázy). ).

Vlastnosti

Vo väčšine organizmov, v ktorých bola zistená prítomnosť enzýmov, ako je napríklad maltáza, hrá tento enzým rovnakú úlohu: degradácia disacharidov, ako je napríklad maltóza, aby sa získali ľahšie metabolizované uhľovodíkové produkty.

V čreve cicavcov hrá maltáza kľúčovú úlohu v konečných krokoch degradácie škrobu. Nedostatky tohto enzýmu sa všeobecne pozorujú pri stavoch, ako je napríklad glykogenóza typu II, ktorá súvisí so skladovaním glykogénu.

V baktériách a kvasinkách predstavujú reakcie katalyzované enzýmami tohto typu dôležitý zdroj energie vo forme glukózy, ktorá vstupuje do glykolytickej dráhy na účely fermentácie alebo nie.

V rastlinách sa maltáza spolu s amylázami podieľa na degradácii endospermu v semenách, ktoré „spia“ a ktoré sú aktivované gibberelínmi, hormónmi regulujúcimi rast rastlín, ako predpokladom klíčenia.

Okrem toho mnoho prechodných rastlín produkujúcich škrob počas dňa má špecifické maltázy, ktoré prispievajú k degradácii medziproduktov v ich metabolizme v noci, a zistilo sa, že chloroplasty sú hlavnými úložnými miestami pre tieto organizmy v maltóze.

Referencie

1. Auricchio, F., Bruni, CB, a Sica, V. (1968). Ďalšie čistenie a charakterizácia kyslej a-glukozidázy. Biochemical Journal, 108, 161 - 167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntéza črevných mikrovilárnych proteínov. Biochemical Journal, 210, 389 - 393.
3. Davis, WA (1916). III. Distribúcia maltázy v rastlinách. Funkcia maltázy pri degradácii škrobu a jej vplyv na amyloclastickú aktivitu rastlinných materiálov. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
4. ExPASy. Portál bioinformatických zdrojov. (Nd). Zdroj: enzým.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP, a Sharkey, TD (2005). Denné a cirkadiánne účinky na degradáciu škrobu a metabolizmus maltózy. Plant Physiology, 138, 2280 - 2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE a Lentze, MJ (1988). Štruktúra, biosyntéza a glykozylácia ľudského tenkého čreva. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Kontrola syntézy maltázy v kvasinkách. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079–2084.
8. Výbor pre nomenklatúru Medzinárodnej únie biochémie a molekulárnej biológie (NC-IUBMB). (2019). Zdroj: qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., … Ploeg, V. der. (devätnásť deväťdesiatpäť). Glykogenóza typu II (deficit kyslej maltázy). Muscle & Nerve, 3, 61 - 69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Štúdie dormancie v semene Avena fatua. Canadian Journal of Botanany, 40 (13), 1659 - 1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Štruktúra a špecifickosť amfifilnej prasacej črevnej mikrovillus maltázy / glukoamylázy. European Journal of Biochemistry, 126, 559 - 568.