TERCIÁRNA ŠTRUKTÚRA PROTEÍNOV: HLAVNÉ CHARAKTERISTIKY - BIOLÓGIE - 2025

Terciárny štruktúra proteínu je trojrozmerná konformácie, že polypeptidové reťazce získať, keď sa zložiť späť na seba. Táto konformácia sa objavuje interakciami medzi bočnými reťazcami aminokyselinových zvyškov polypeptidu. Vedľajšie reťazce môžu interagovať bez ohľadu na svoju polohu v proteíne.

Pretože záleží na interakciách medzi skupinami R, terciárna štruktúra vykazuje opakujúce sa aspekty reťazca, pretože tieto skupiny sa líšia pre každý aminokyselinový zvyšok. Sekundárna štruktúra, na druhej strane, závisí od karboxylových a aminoskupín, ktoré sú prítomné vo všetkých aminokyselinách.

Terciárna štruktúra proteínkinázovej fosfatázy so sekundárnymi štruktúrami v alfa helixe a beta hárku. Prevzaté a upravené: A2-33. Pozmenil Alejandro Porto. ,

Niektorí autori naznačujú, že vláknité proteíny majú jednoduchú terciárnu štruktúru, avšak iní autori napriek tomu zdôrazňujú, že táto štruktúra je typická pre globulárne proteíny.

Vláknité bielkoviny

Vo vláknitých proteínoch sú polypeptidové reťazce usporiadané vo forme dlhých vlákien alebo dlhých vrstiev; zvyčajne sa skladajú z jediného typu sekundárnej štruktúry. Táto sekundárna štruktúra je vo väčšine prípadov dôležitejšia ako terciárna štruktúra pri určovaní tvaru proteínu.

Jeho biologická funkcia je štrukturálna, udeľuje orgánom a štruktúram, kde sa nachádzajú, pevnosť a / alebo elasticitu, pričom ich udržuje spolu. Všetky vláknité proteíny sú nerozpustné vo vode v dôsledku veľkého množstva hydrofóbnych aminokyselinových zvyškov, ktoré obsahujú.

Medzi tieto vláknité proteíny patria keratíny a kolagén. Prvé sa nachádzajú v spojivových tkanivách a v štruktúrach, ako sú chĺpky, nechty (a-keratíny), šupiny a perie (β-keratíny). Kolagén sa okrem iného nachádza v kostiach, šliach a koži.

α-keratín

Tieto proteíny sú súčasťou takzvaných intermediárnych vláknitých proteínov, ktoré hrajú dôležitú úlohu v cytoskelete mnohobunkových organizmov. Okrem toho sú hlavnou zložkou vlasov, nechtov, vlny, rohov, kopýt a jedného z hlavných proteínov v zvieracej koži.

Štruktúra molekuly je a skrutkovice. Dva vlákna a-keratínu môžu byť usporiadané paralelne a vzájomne sa navíjať tak, že ich hydrofóbne skupiny R vzájomne interagujú. Týmto spôsobom sa vytvorí superhelická štruktúra alebo guľa s ľavým vinutím.

Terciárna štruktúra a-keratínu je jednoduchá a dominuje sekundárna štruktúra a-helixu. Na druhej strane je tiež prítomná kvartérna štruktúra, pretože dve molekuly sa podieľajú na superhelikálnej štruktúre, ktoré interagujú prostredníctvom nekovalentných väzieb.

β-keratín

Primárna štruktúra je podobná štruktúre a-keratínov, ale ich sekundárnej štruktúre dominujú p-listy. Sú hlavnou zložkou plazivej váhy a peria vtákov.

kolagén

Tento proteín môže predstavovať viac ako 30% z celkovej proteínovej hmotnosti niektorých zvierat. Nachádza sa okrem iných tkanív v chrupavkách, kostiach, šliach, rohovke a koži.

Sekundárna štruktúra kolagénu je jedinečná a predstavuje ju ľavotočivá špirála s 3,3 aminokyselinovými zvyškami pre každé kolo. Tri ľavotočivé reťazce špirály (a reťazce) sa ovinujú okolo seba a vytvárajú pravotočivú supercoiled molekulu nazývanú niektorými autormi tropokolagén.

Molekuly tropokolagénu sa spájajú a vytvárajú kolagénové vlákno, ktoré má vysokú pevnosť, lepšiu ako oceľ a porovnateľné s vysokopevnou meďou.

Iné vláknité bielkoviny

Ďalšími typmi vláknitých proteínov sú fibroín a elastín. Prvý pozostáva z β listov, ktoré pozostávajú hlavne z glycínu, alanínu a serínu.

Bočné reťazce týchto aminokyselín majú malú veľkosť, takže môžu byť pevne zabalené. Výsledkom je vlákno, ktoré je veľmi odolné a veľmi málo roztiahnuteľné.

V elastíne valín nahradzuje serín medzi hlavnými zložkami aminokyselín. Na rozdiel od fibroínu je elastín veľmi rozšíriteľný, preto jeho názov. V zložení molekuly tiež pôsobí lyzín, ktorý sa môže podieľať na sieťovaní, ktoré umožňujú elastínu získať späť svoj tvar, keď napätie ustane.

Guľové proteíny

Guľové proteíny, na rozdiel od vláknitých, sú rozpustné a všeobecne majú niekoľko typov sekundárnych štruktúr. V týchto sú však dôležitejšie trojrozmerné konformácie, ktoré získajú pri skladaní na seba (terciárna štruktúra).

Tieto konkrétne trojrozmerné konformácie prepožičiavajú špecifickú biologickú aktivitu každému proteínu. Hlavnou funkciou týchto proteínov je regulácia, ako sa to deje s enzýmami.

Charakteristiky terciárnej štruktúry globulárnych proteínov

Terciárna štruktúra globulárnych proteínov má niektoré dôležité vlastnosti:

- Guľové proteíny sú kompaktné vďaka baleniu skladaním polypeptidového reťazca.

- Vzdialené aminokyselinové zvyšky v primárnej štruktúre polypeptidových reťazcov zostávajú blízko seba, vďaka vzájomnému skladaniu môžu navzájom interagovať.

- Väčšie globulárne proteíny (viac ako 200 aminokyselín) môžu mať niekoľko kompaktných segmentov, ktoré sú navzájom nezávislé a majú konkrétne funkcie, a každý z týchto segmentov sa nazýva doména. Doména môže mať medzi 50 a 350 aminokyselinovými zvyškami.

Terciárna štruktúra myoglobínu. Prevzaté a upravené: Thomas Splettstoesser. Pozmenil Alejandro Porto. ,

Všeobecné pravidlá skladania guľovitých proteínov

Ako už bolo uvedené, proteíny vykazujú osobitné formy skladania, ktoré im tiež dávajú osobitné vlastnosti. Toto skladanie nie je náhodné a je uprednostňované primárnou aj sekundárnou štruktúrou a niektorými nekovalentnými interakciami. Existujú tiež určité fyzické obmedzenia skladania, pre ktoré boli formulované niektoré pravidlá:

- Všetky guľové proteíny majú definované distribučné vzorce, pričom hydrofóbne skupiny R smerujú do vnútra molekuly a hydrofilné zvyšky vo vonkajšej vrstve. To vyžaduje najmenej dve vrstvy sekundárnej štruktúry. Slučka P-a-P a a-a vrchol môžu poskytnúť tieto dve vrstvy.

- P-listy sú vo všeobecnosti usporiadané v tvare valca vľavo.

- V polypeptidovom reťazci sa môžu vyskytnúť rôzne zákruty, ktoré prechádzajú z jednej sekundárnej štruktúry na druhú, ako sú zákruty ß alebo y, ktoré môžu zvrátiť smer reťazca o štyri alebo viac aminokyselinových zvyškov.

- Guľové proteíny majú α helixy, β listy, zákruty a nepravidelne štruktúrované segmenty.

Denaturácia proteínov

Ak proteín stratí svoju natívnu (prirodzenú) trojrozmernú štruktúru, stratí svoju biologickú aktivitu a väčšinu svojich špecifických vlastností. Tento proces je známy pod menom denaturácie.

Denaturácia sa môže vyskytnúť pri zmene prírodných podmienok prostredia, napríklad pri zmene teploty alebo pH. U mnohých proteínov je tento proces nezvratný; iní však môžu spontánne znovu získať svoju prirodzenú štruktúru, keď sa obnovia normálne podmienky prostredia.

Referencie

1. CK Mathews, KE van Holde a KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. vydanie. Vydavateľstvo Benjamin / Cummings, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner a VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton a Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko a L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. vydanie. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith a J. Hardin (2006) World of the Cell. 6. vydanie. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biochémie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee a JR McKee (2003). Biochémia: Molekulárny základ života. 3. vydanie. Spoločnosti McGraw-HiII, Inc.