SEKUNDÁRNA ŠTRUKTÚRA PROTEÍNOV: VLASTNOSTI - BIOLÓGIE - 2026

Sekundárny štruktúra proteínov je názov, ktorý sa lokálne zložený konformácie niektorých častí polypeptidového reťazca je definovaná. Táto štruktúra pozostáva z niekoľkých vzorov, ktoré sa pravidelne opakujú.

Existuje mnoho spôsobov, ako sa proteínové reťazce skladajú. Avšak iba niekoľko z týchto foriem je veľmi stabilných. V prírode sú najbežnejšími formami proteínov a-helix, ako aj p-list. Tieto štruktúry možno opísať väzbovými uhlami ψ (psi) a φ (phi) aminokyselinových zvyškov.

Schéma a model gúľ a tyčí alfa helixu proteínov (sekundárna štruktúra). Prevzaté a upravené: Alejandro Porto.

Interakcie, ktoré vznikajú medzi bočnými reťazcami aminokyselinových zvyškov, môžu pomôcť stabilizovať alebo naopak destabilizovať sekundárnu štruktúru proteínov. Sekundárna štruktúra môže byť pozorovaná pri konštitúcii mnohých vláknitých proteínov.

histórie

V 30. rokoch minulého storočia William Atsbury pri práci s röntgenovými lúčmi zistil, že bielkoviny vo vlasoch, ako aj bielkoviny z dikobrazov, majú vo svojej štruktúre pravidelne opakované segmenty.

Na základe týchto výsledkov as vedomím dôležitosti, ktorú predstavujú vodíkové väzby v orientácii polárnych skupín peptidových väzieb, William Pauling a spolupracovníci následne hypoteticky určili možné pravidelné konformácie, ktoré by proteíny mohli mať.

Pauling a jeho spolupracovníci v desaťročí päťdesiatych rokov založili niekoľko postulátov, ktoré sa museli splniť vo väzbách polypeptidových reťazcov, medzi nimi, a po prvé, že dva atómy sa nemôžu k sebe navzájom priblížiť vo vzdialenosti menšej, ako je vzdialenosť ich atómov. príslušné rádiá Van der Waals.

Naznačili tiež, že na stabilizáciu skladania reťazcov sú potrebné nekovalentné väzby.

Na základe týchto postulátov a predchádzajúcich poznatkov a pomocou molekulárnych modelov boli schopní opísať niektoré pravidelné konformácie proteínov, vrátane tých, ktoré sa neskôr ukázali ako najčastejšie sa vyskytujúce, ako napríklad a helix a p list. ,

Α špirála

Je to najjednoduchšia sekundárna štruktúra, kde je polypeptidový reťazec usporiadaný v valcovanej a kompaktnej forme okolo imaginárnej osi. Bočné reťazce každej aminokyseliny ďalej vyčnievajú z tejto špirálovej kostry.

Aminokyseliny sú v tomto prípade usporiadané tak, že majú väzobné uhly ψ od -45 ° do -50 ° a φ od -60 °. Tieto uhly sa týkajú väzby medzi a-uhlíkom a kyslíkom karbonylu a väzbou medzi dusíkom a a-uhlíkom každej aminokyseliny.

Vedci okrem toho zistili, že pre každú zákrutu a helixu je prítomných 3,6 aminokyselinových zvyškov a že táto zákruta je v proteínoch vždy pravotočivá. Okrem toho, že je to najjednoduchšia štruktúra, je a-helix prevládajúcou formou v a-keratínoch a túto štruktúru prijíma asi 25% aminokyselín v globulárnych proteínoch.

A Špirála sa stabilizuje vďaka početným vodíkovým väzbám. Takto sú na každom konci špirály vytvorené tri alebo štyri články tohto typu.

Pri vodíkových väzbách interagujú dusík peptidovej väzby a atóm kyslíka karbonylovej skupiny nasledujúcej štvrtej aminokyseliny v smere na amínovú koncovú stranu tohto reťazca.

Vedci ukázali, že a-helix sa môže vytvoriť z polypeptidových reťazcov vytvorených z L- alebo D-aminokyselín za predpokladu, že všetky aminokyseliny majú rovnakú stereoizomérnu konfiguráciu. Prírodné L-aminokyseliny môžu navyše tvoriť a-helixy, ktoré sa otáčajú doprava aj doľava.

Nie všetky polypeptidy však môžu tvoriť stabilné a-helixy, pretože ich primárna štruktúra ovplyvňuje jeho stabilitu. R reťazce niektorých aminokyselín môžu destabilizovať štruktúru a zabrániť konformácii a helixov.

Β hárok

V p-liste alebo p-zloženom liste má každý z aminokyselinových zvyškov rotáciu o 180 ° vzhľadom na predchádzajúci aminokyselinový zvyšok. Výsledkom je, že kostra polypeptidového reťazca zostáva predĺžená a má kľukatý alebo akordeónový tvar.

Polypeptidové reťazce skladané podľa harmoniky môžu byť umiestnené vedľa seba a vytvárajú lineárne vodíkové väzby medzi oboma reťazcami.

Dva susedné polypeptidové reťazce môžu byť usporiadané paralelne, to znamená, že oba môžu byť orientované v smere aminokarboxylové, čím sa vytvára paralelný p-list; alebo môžu byť umiestnené v opačných smeroch, potom sa vytvorí antiparalelný P-list.

Bočné reťazce susedných aminokyselinových zvyškov vyčnievajú z chrbtice reťazca v opačných smeroch, výsledkom čoho je striedavý obrazec. Niektoré proteínové štruktúry obmedzujú typy aminokyselín p štruktúr.

Napríklad v husto balených proteínoch sú aminokyseliny s krátkym reťazcom R, ako je glycín a alanín, častejšie na svojich kontaktných povrchoch.

P list sekundárnych štruktúr proteínov. Prevzaté a upravené: Preston Manor School + JFL.

Iné konformácie sekundárnej štruktúry

Vrtuľa 3

Táto štruktúra sa vyznačuje tým, že naspäť predstavuje 3 aminokyselinové zvyšky namiesto 3,6 prezentovanej a helixom a slučku vodíkovej väzby tvorenú 10 prvkami. Táto štruktúra bola pozorovaná v niektorých proteínoch, ale v prírode to nie je príliš bežné.

Π špirála

Táto štruktúra, na druhej strane, má 4,4 aminokyselinových zvyškov na špirálovitú zákrutu a 16-člennú slučku vodíkových väzieb. Aj keď je táto konfigurácia stéricky možná, nikdy nebola v prírode pozorovaná.

Možnou príčinou môže byť jeho dutý stred, príliš veľký na to, aby umožnil pôsobenie Van der Waalsových síl, čo by pomohlo stabilizovať štruktúru, a napriek tomu je príliš malý na to, aby umožnil priechod molekúl vody.

Super sekundárna štruktúra

Druhotné štruktúry sú kombináciou sekundárnych štruktúr a-helixov a p-skladaných listov. Tieto štruktúry sa môžu vyskytovať v mnohých globulárnych proteínoch. Existujú rôzne možné kombinácie, z ktorých každá má svoje vlastné charakteristiky.

Niektoré príklady supravodivých štruktúr sú: ßα jednotka, v ktorej sú dva rovnobežné ß listy spojené segmentom a-helix; aa jednotka, vyznačujúca sa dvoma po sebe nasledujúcimi a-helixmi, ale oddelenými ne helikálnym segmentom, spojenú s kompatibilitou ich bočných reťazcov.

Niekoľko p-listov môže byť zložených samo o sebe, čím sa získa konfigurácia p-valca, zatiaľ čo antiparalelný p-list zložený na sebe vytvára supersecondary štruktúru nazývanú grécky kľúč.

Referencie

1. CK Mathews, KE van Holde a KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. vydanie. Vydavateľstvo Benjamin / Cummings, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner a VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton a Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko a L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. vydanie. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman a K.-H. Roehm (2005). Farebný atlas biochémie. 2. vydanie. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochémie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee a JR McKee (2003). Biochémia: Molekulárny základ života. 3 ^rd edition. Spoločnosti McGraw-HiII, Inc.