PRIMÁRNA ŠTRUKTÚRA PROTEÍNOV: VLASTNOSTI - BIOLÓGIE - 2026

Primárna štruktúra proteínov je poradie, v ktorom sú usporiadané aminokyselín polypeptidu alebo polypeptidov, ktoré ich tvoria. Proteín je biopolymér vyrobený z monomérov a-aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Každý proteín má definovanú sekvenciu týchto aminokyselín.

Proteíny vykonávajú širokú škálu biologických funkcií, vrátane tvarovania a udržiavania integrity buniek prostredníctvom cytoskeletu, bránenia tela pred cudzími látkami prostredníctvom protilátok a katalyzovania chemických reakcií v tele prostredníctvom enzýmov.

Primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry proteínov, trojrozmerná konformácia. Prevzaté a upravené: Alejandro Porto.

Dnes je zloženie bielkovín a poradie, v akom sú aminokyseliny usporiadané (sekvenovanie), rýchlejšie ako pred rokmi. Tieto informácie sú uložené v medzinárodných elektronických databázach, ku ktorým je možné získať prístup prostredníctvom internetu (okrem iného GenBank, PIR).

Aminokyseliny

Aminokyseliny sú molekuly, ktoré obsahujú aminoskupinu a skupinu karboxylovej kyseliny. V prípade a-aminokyselín majú centrálny atóm uhlíka (a uhlík), ku ktorému sú naviazané aminoskupina aj karboxylová skupina, okrem atómu vodíka a rozlišovacej skupiny R, ktorá sa nazýva bočná reťaz.

Vďaka tejto konfigurácii a-uhlíka sú vytvorené aminokyseliny, známe ako a-aminokyseliny, chirálne. Vytvoria sa dve formy, ktoré sú vzájomným zrkadlovým obrazom a nazývajú sa L a D enantioméry.

Všetky proteíny v živých bytostiach sú tvorené 20 a-aminokyselinami konfigurácie L. Bočné reťazce týchto 20 aminokyselín sú rôzne a majú veľkú rozmanitosť chemických skupín.

V podstate môžu byť a-aminokyseliny zoskupené (ľubovoľne) v závislosti od typu bočného reťazca nasledujúcim spôsobom.

Alifatické aminokyseliny

Do tejto skupiny patria podľa niektorých autorov glycín (Gli), alanín (Ala), valín (Val), leucín (Leu) a izoleucín (Ile). Medzi ďalších autorov patria aj metionín (Met) a prolín (Pro).

Aminokyseliny s postrannými reťazcami obsahujúcimi hydroxyl alebo síru

Obsahuje serín (Ser), cysteín (Cys), treonín (Thr) a tiež metionín. Podľa niektorých autorov by skupina mala zahŕňať iba Ser a Thr.

Cyklické aminokyseliny

Skladá sa výlučne z prolínu, ktorý, ako už bolo uvedené, je medzi alifatickými aminokyselinami zahrnutý inými autormi.

Aromatické aminokyseliny

Fenylalanín (Phe), tyrozín (Tyr) a tryptofán (Trp).

Zásadité aminokyseliny

Histidín (His), lyzín (Lys) a arginín (Arg)

Kyslé aminokyseliny a ich amidy

Obsahuje kyselinu asparágovú (Asp) a glutámovú (Glu) a tiež amidy aspargín (Asn) a glutamín (Gln). Niektorí autori túto poslednú skupinu rozdelia na dve časti; na jednej strane to kyslých aminokyselín (prvé dve) a na druhej strane tie, ktoré obsahujú karboxylamid (zvyšné dve).

Peptidové väzby

Aminokyseliny môžu byť navzájom spojené peptidovými väzbami. Tieto väzby, tiež nazývané amidové väzby, sú zavedené medzi a-aminoskupinou jednej aminokyseliny a a-karboxylovou skupinou druhej. Toto spojenie sa vytvára so stratou molekuly vody.

Spojenie medzi dvoma aminokyselinami vedie k tvorbe dipeptidu, a ak sa pridajú nové aminokyseliny, môžu sa postupne vytvárať tripeptidy, tetrapeptidy atď.

Polypeptidy tvorené malým počtom aminokyselín sa všeobecne nazývajú oligopeptidy, a ak je počet aminokyselín vysoký, potom sa nazývajú polypeptidy.

Každá aminokyselina, ktorá sa pridáva do polypeptidového reťazca, uvoľňuje jednu molekulu vody. Časť aminokyseliny, ktorá počas väzby stratila H + alebo OH-, sa nazýva aminokyselinový zvyšok.

Väčšina z týchto oligopeptidových a polypeptidových reťazcov bude mať na jednom konci amino-terminálnu skupinu (N-terminál) a na druhom terminálnu karboxylovú skupinu (C-terminál). Ďalej môžu obsahovať veľa ionizovateľných skupín medzi bočnými reťazcami aminokyselinových zvyškov, ktoré ich tvoria. Z tohto dôvodu sa považujú za polyampolity.

Tvorba peptidovej väzby medzi dvoma aminokyselinami. Prevzaté a upravené: Alejandro Porto.

Aminokyselinová sekvencia

Každý proteín má určitú sekvenciu svojich aminokyselinových zvyškov. Toto poradie je známe ako primárna štruktúra proteínu.

Každý jednotlivý proteín v každom organizme je druhovo špecifický. To znamená, že myoglobín ľudskej bytosti je totožný s myoglobínom inej ľudskej bytosti, ale má malé rozdiely s myoglobínmi iných cicavcov.

Množstvo a typy aminokyselín, ktoré proteín obsahuje, sú rovnako dôležité ako umiestnenie týchto aminokyselín v polypeptidovom reťazci. Na pochopenie proteínov musia biochemici najskôr izolovať a vyčistiť každý konkrétny proteín, potom vykonať analýzu obsahu aminokyselín a nakoniec určiť jej sekvenciu.

Na izoláciu a čistenie proteínov existujú rôzne metódy, medzi ktoré patria: centrifugácia, chromatografia, gélová filtrácia, dialýza a ultrafiltrácia, ako aj použitie rozpustných vlastností skúmaného proteínu.

Stanovenie aminokyselín prítomných v proteínoch sa uskutočňuje po troch krokoch. Prvým je narušenie peptidových väzieb hydrolýzou. Následne sa oddelia rôzne typy aminokyselín v zmesi; a nakoniec je kvantifikovaný každý z typov získaných aminokyselín.

Na určenie primárnej štruktúry proteínu sa môžu použiť rôzne metódy; ale v súčasnosti je najbežnejšie používanou Edmanovou metódou, ktorá v podstate spočíva v opakovanom označovaní a separácii N-terminálnej aminokyseliny od zvyšku reťazca a identifikácii každej uvoľnenej aminokyseliny jednotlivo.

Proteínové kódovanie

Primárna štruktúra proteínov je kódovaná v génoch organizmov. Genetická informácia je obsiahnutá v DNA, ale pre jej transláciu na proteíny sa musí najskôr transkribovať na molekuly mRNA. Každý nukleotidový triplet (kodón) kóduje aminokyselinu.

Pretože existuje 64 možných kodónov a pri konštrukcii proteínov sa používa iba 20 aminokyselín, môže byť každá aminokyselina kódovaná viac ako jedným kodónom. Prakticky všetky živé veci používajú rovnaké kodóny na kódovanie rovnakých aminokyselín. Genetický kód sa preto považuje za takmer univerzálny jazyk.

V tomto kóde sú kodóny použité na začatie a tiež na zastavenie translácie polypeptidu. Stop kodóny nekódujú žiadne aminokyseliny, ale zastavujú transláciu na C-konci reťazca a sú zastúpené trojicami UAA, UAG a UGA.

Na druhej strane AUG kodón normálne funguje ako počiatočný signál a tiež kóduje metionín.

Po translácii môžu proteíny prejsť určitým spracovaním alebo modifikáciou, napríklad skrátením fragmentácie, aby sa dosiahla ich konečná konfigurácia.

Referencie

1. CK Mathews, KE van Holde a KG Ahern. 2002. Biochemestry. 3 ^th edition. Vydavateľstvo Benjamin / Cummings, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner a VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton a Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko a L. Stryer (nd). Biochemestry. 5 ^th edition. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman a K.-H. Roehm (2005). Farebný atlas biochémie. 2 ^nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochémie. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.