KVARTÉRNA ŠTRUKTÚRA PROTEÍNOV: CHARAKTERISTIKY - BIOLÓGIE - 2026

Kvartérne štruktúra proteínov definuje priestorové vzťahy medzi každou z ich polypeptidové Subjednotky spojené nekovalentními síl. V polymérnych proteínoch sa každý z polypeptidových reťazcov, ktoré ich tvoria, nazýva podjednotky alebo protoméry.

Proteíny môžu byť tvorené jedným (monomérnym), dvoma (dimérnym), niekoľkými (oligomérnymi) alebo mnohými protomérmi (polymérnymi). Tieto protoméry môžu mať podobnú alebo veľmi odlišnú molekulárnu štruktúru. V prvom prípade ide o homotypické proteíny av druhom prípade o heterotypické proteíny.

Príklad kvartérnej štruktúry jadrového antigénneho proteínu proliferujúcich buniek. Prevzaté a upravené: Thomas Shafee.

Vo vedeckej notácii biochemici používajú na opis protomérneho zloženia proteínov dolné grécke listy. Napríklad, tetramerický homotypická proteín je označená α ₄ , zatiaľ čo tetramerický proteín skladá z dvoch odlišných dimérov je označená α ₂ p ₂ .

Štruktúra proteínov

Proteíny sú komplexné molekuly, ktoré majú rôzne trojrozmerné konfigurácie. Tieto konfigurácie sú jedinečné pre každý proteín a umožňujú im vykonávať veľmi špecifické funkcie. Úrovne štruktúrnej organizácie proteínov sú nasledujúce.

Primárna štruktúra

Vzťahuje sa na sekvenciu, v ktorej sú rôzne polypeptidy usporiadané v polypeptidovom reťazci. Táto sekvencia je daná sekvenciou DNA, ktorá kóduje uvedený proteín.

Sekundárna štruktúra

Väčšina proteínov nie sú úplne predĺžené dlhé reťazce aminokyselín, ale skôr oblasti, ktoré sa pravidelne skladajú do špirály alebo hárku. Toto skladanie sa nazýva sekundárna štruktúra.

Terciárna štruktúra

Zložené oblasti sekundárnej štruktúry môžu byť zase zložené a zostavené do kompaktnejších štruktúr. Toto posledné zloženie dáva bielkovine trojrozmerný tvar.

Štruktúra kvartéru

V proteínoch, ktoré sú tvorené viac ako jednou podjednotkou, sú kvartérne štruktúry priestorové vzťahy, ktoré existujú medzi každou podjednotkou, ktoré sú spojené nekovalentnými väzbami.

Primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry proteínov, trojrozmerná konformácia. Prevzaté a upravené: Alejandro Porto.

Stabilita kvartérnej štruktúry

Trojrozmerná štruktúra proteínov je stabilizovaná slabými alebo nekovalentnými interakciami. Aj keď sú tieto väzby alebo interakcie omnoho slabšie ako normálne kovalentné väzby, sú početné a ich kumulatívny účinok je silný. Tu sa pozrieme na niektoré z najbežnejších interakcií.

Hydrofóbne interakcie

Niektoré aminokyseliny obsahujú hydrofóbne bočné reťazce. Keď proteíny majú tieto aminokyseliny, skladanie molekuly usporiada tieto bočné reťazce smerom do vnútrajšku proteínu a chráni ich pred vodou. Povaha rôznych postranných reťazcov znamená, že k hydrofóbnemu účinku prispievajú rôznymi spôsobmi.

Van der Waalsove interakcie

K týmto interakciám dochádza, keď sa molekuly alebo atómy, ktoré nie sú spojené kovalentnými väzbami, priblížia veľmi blízko seba, a preto sa ich vonkajšie okrajové elektronické orbitaly začnú prekrývať.

V tom čase sa medzi týmito atómami vytvorí odpudivá sila, ktorá rastie veľmi rýchlo, keď sa ich príslušné centrá približujú. Toto sú takzvané „van der Waalsove sily“.

Interakcie zaťaženie-zaťaženie

Je to elektrostatická interakcia, ktorá sa vyskytuje medzi párom nabitých častíc. V proteínoch k tomuto typu interakcie dochádza jednak v dôsledku čistého elektrického náboja proteínu, ako aj v dôsledku individuálneho náboja iónov v ňom obsiahnutých. Tento typ interakcie sa niekedy nazýva soľný mostík.

Vodíkové väzby

Vodíková väzba je vytvorená medzi atómom vodíka kovalentne viazaným k donorovej skupine vodíkovej väzby a párom voľných elektrónov patriacich do skupiny prijímajúcej väzbu.

Tento typ väzby je veľmi dôležitý, pretože vlastnosti mnohých molekúl, vrátane vlastností vody a biologických molekúl, sú do značnej miery spôsobené vodíkovými väzbami. Zdieľa vlastnosti kovalentných väzieb (elektróny sa zdieľajú) a tiež nekovalentných interakcií (interakcia náboj-náboj).

Interakcie dipólov

V molekulách, vrátane proteínov, ktoré nemajú čistý náboj, sa môže vyskytnúť nejednotné usporiadanie ich vnútorných nábojov, pričom jeden extrém je o niečo negatívnejší ako druhý. Toto je známe ako dipól.

Tento dipolárny stav molekuly môže byť trvalý, ale môže byť tiež indukovaný. Dipóly môžu byť priťahované iónmi alebo inými dipólmi. Ak sú dipóly trvalé, interakcia má väčší rozsah ako interakcia s indukovanými dipólmi.

Okrem týchto nekovalentných interakcií, niektoré oligomérne proteíny stabilizujú svoju kvartérnu štruktúru prostredníctvom typu kovalentnej väzby, disulfidovej väzby. Tieto sú stanovené medzi sulfhydrylovými skupinami cysteínov rôznych protomérov.

Disulfidové väzby tiež pomáhajú stabilizovať sekundárnu štruktúru proteínov, ale v tomto prípade spájajú cysteinylové zvyšky v rámci toho istého polypeptidu (intrapolypeptidové disulfidové väzby).

Interakcie medzi protomérmi

Ako je uvedené vyššie, v proteínoch, ktoré sú tvorené niekoľkými podjednotkami alebo protomérmi, môžu byť tieto podjednotky podobné (homotypické) alebo rôzne (heterotypické).

Homotypické interakcie

Podjednotkami, ktoré tvoria proteín, sú asymetrické polypeptidové reťazce. Avšak v homotypických interakciách sa tieto podjednotky môžu spájať rôznymi spôsobmi, čím sa dosahujú rôzne typy symetrie.

Interagujúce skupiny každého protoméru sa všeobecne nachádzajú v rôznych polohách, preto sa nazývajú heterológne interakcie. Heterológne interakcie medzi rôznymi podjednotkami sa niekedy vyskytujú takým spôsobom, že každá podjednotka je skrútená v porovnaní s predchádzajúcou, pričom je schopná dosiahnuť špirálovú štruktúru.

Inokedy k interakciám dochádza tak, že definované skupiny podjednotiek sú usporiadané okolo jednej alebo viacerých osí symetrie, čo je známe ako symetria bodovej skupiny. Ak existuje niekoľko osí symetrie, každá podjednotka sa otáča vzhľadom na svojho suseda 360 ° / n (kde n predstavuje počet osí).

Medzi typy symetrie získané týmto spôsobom patria napríklad špirálové, kubické a ikosedrické.

Keď dve podjednotky interagujú cez binárnu os, každá jednotka sa otáča o 180 ° vzhľadom na druhú okolo tejto osi. Táto symetria je známy ako C ₂ symetria . V ňom sú interakčné miesta v každej podjednotke identické; v tomto prípade nehovoríme o heterológnej interakcii, ale skôr o izologickej interakcii.

Ak je naopak asociácia medzi dvoma zložkami diméru heterológna, získa sa asymetrický dimér.

Heterotypické interakcie

Podjednotky, ktoré interagujú s proteínom, nie sú vždy rovnakej povahy. Existujú proteíny, ktoré sa skladajú z dvanástich alebo viacerých rôznych podjednotiek.

Interakcie, ktoré udržiavajú stabilitu proteínu, sú rovnaké ako pri homotypických interakciách, všeobecne sa však získajú úplne asymetrické molekuly.

Hemoglobín, napríklad, je polysulfidu amónneho, tetrameru, ktorý má dva rôzne páry podjednotiek (α ₂ β ₂ ).

Kvartérna štruktúra hemoglobínu. Prevzaté a upravené: Benjah-bmm27. Pozmenil Alejandro Porto. ,

Referencie

1. CK Mathews, KE van Holde a KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. vydanie. Vydavateľstvo Benjamin / Cummings, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner a VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton a Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko a L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. vydanie. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman a K.-H. Roehm (2005). Farebný atlas biochémie. 2. vydanie. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochémie. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.