- Zoznam faktorov, ktoré ovplyvňujú enzýmovú aktivitu
- Koncentrácia enzýmu
- Koncentrácia substrátu
- pH
- slanosť
- teplota
- Koncentrácia produktu
- Aktivátory enzýmov
- Inhibítory enzýmov
- Konkurenčné inhibítory
- Nekompetitívne inhibítory
- Referencie
Medzi faktory, ktoré ovplyvňujú aktivitu enzýmu , sú tie činidlá, alebo podmienky, ktoré môžu zmeniť fungovanie enzýmov. Enzýmy sú triedou proteínov, ktorých úlohou je urýchliť biochemické reakcie. Tieto biomolekuly sú nevyhnutné pre všetky formy života, rastliny, huby, baktérie, protisty a zvieratá.
Enzýmy sú nevyhnutné pre niekoľko dôležitých reakcií pre organizmy, ako sú odstraňovanie toxických zlúčenín, rozklad potravín a tvorba energie.
Reprezentácia enzýmu polyneuridín-aldehydesterázy.
Enzýmy sú teda ako molekulárne stroje, ktoré uľahčujú úlohu buniek a pri mnohých príležitostiach je ich fungovanie za určitých podmienok ovplyvnené alebo zvýhodnené.
Zoznam faktorov, ktoré ovplyvňujú enzýmovú aktivitu
Koncentrácia enzýmu
Keď sa koncentrácia enzýmu zvyšuje, rýchlosť reakcie sa zvyšuje úmerne. Toto je však prípad iba do určitej koncentrácie, pretože v určitom okamihu sa rýchlosť stáva konštantnou.
Táto vlastnosť sa používa na stanovenie aktivity enzýmov v sére (z krvného séra) pri diagnostike chorôb.
Koncentrácia substrátu
Zvýšenie koncentrácie substrátu zvyšuje rýchlosť reakcie. Je to preto, lebo viac molekúl substrátu sa bude zrážať s molekulami enzýmu, takže sa produkt bude rýchlejšie vytvárať.
Avšak pri prekročení určitej koncentrácie substrátu nebude mať žiadny vplyv na rýchlosť reakcie, pretože enzýmy by boli nasýtené a pracovali pri maximálnej rýchlosti.
pH
Zmeny koncentrácie iónov vodíka (pH) majú veľký vplyv na aktivitu enzýmov. Pretože sú tieto ióny nabité, vytvárajú atraktívne a odpudivé sily medzi vodíkovými a iónovými väzbami v enzýmoch. Táto interferencia spôsobuje zmeny v tvare enzýmov, čo ovplyvňuje ich aktivitu.
Každý enzým má optimálne pH, pri ktorom je rýchlosť reakcie maximálna. Optimálne pH pre enzým teda závisí od toho, kde normálne funguje.
Napríklad črevné enzýmy majú optimálne pH asi 7,5 (mierne zásadité). Naopak, enzýmy v žalúdku majú optimálne pH asi 2 (veľmi kyslé).
slanosť
Koncentrácia solí tiež ovplyvňuje iónový potenciál, a preto môžu interferovať s určitými väzbami enzýmov, ktoré môžu byť súčasťou ich aktívneho miesta. V týchto prípadoch, rovnako ako pri pH, bude ovplyvnená aktivita enzýmov.
teplota
Ako sa teplota zvyšuje, zvyšuje sa enzymatická aktivita, a teda aj rýchlosť reakcie. Enzymy s vysokou dennou teplotou však znamenajú, že nadmerná energia preruší väzby, ktoré udržiavajú ich štruktúru, čo spôsobuje, že nefungujú optimálne.
Rýchlosť reakcie tak rýchlo klesá, keď tepelná energia denaturuje enzýmy. Tento efekt je možné pozorovať graficky na zvonovitej krivke, kde rýchlosť reakcie súvisí s teplotou.
Teplota, pri ktorej sa vyskytuje maximálna rýchlosť reakcie, sa nazýva optimálna teplota enzýmu, ktorá sa pozoruje v najvyššom bode krivky.
Táto hodnota sa líši pre rôzne enzýmy. Avšak väčšina enzýmov v ľudskom tele má optimálnu teplotu okolo 37,0 ° C.
Stručne povedané, keď sa teplota zvyšuje, spočiatku sa reakčná rýchlosť zvýši v dôsledku zvýšenia kinetickej energie. Účinok rozpadu únie bude však väčší a väčší a rýchlosť reakcie sa začne znižovať.
Koncentrácia produktu
Akumulácia reakčných produktov zvyčajne spomaľuje enzým. V niektorých enzýmoch sa produkty kombinujú so svojím aktívnym miestom, čím vytvárajú voľný komplex, a tak inhibujú aktivitu enzýmu.
V živých systémoch sa tomuto typu inhibície vo všeobecnosti zabráni rýchlym odstránením vytvorených produktov.
Aktivátory enzýmov
Niektoré enzýmy vyžadujú prítomnosť ďalších prvkov, aby mohli lepšie fungovať. Môže ísť o anorganické kovové katióny, ako je Mg2 + , Mn2 + , Zn2 + , Ca2 + , Co2 + , Cu2 + , Na + , K +. , atď.
V zriedkavých prípadoch sú anióny potrebné pre enzymatickú aktivitu, napríklad chloridový anión (CI-) pre amylázu. Tieto malé ióny sa nazývajú enzýmové kofaktory.
Existuje aj ďalšia skupina prvkov, ktoré podporujú aktivitu enzýmov, nazývaných koenzýmy. Koenzýmy sú organické molekuly, ktoré obsahujú uhlík, napríklad vitamíny nachádzajúce sa v potravinách.
Príkladom by mohol byť vitamín B12, čo je koenzým metionín syntázy, enzým potrebný na metabolizmus proteínov v tele.
Inhibítory enzýmov
Inhibítory enzýmov sú látky, ktoré negatívne ovplyvňujú funkciu enzýmov a následne spomaľujú alebo v niektorých prípadoch zastavujú katalýzu.
Existujú tri bežné typy inhibície enzýmov: kompetitívna, nekompetitívna a substrátová inhibícia:
Konkurenčné inhibítory
Konkurenčný inhibítor je chemická zlúčenina podobná substrátu, ktorá môže reagovať s aktívnym miestom enzýmu. Keď sa aktívne miesto enzýmu viazalo na kompetitívny inhibítor, substrát sa nemôže viazať na enzým.
Nekompetitívne inhibítory
Nekompetitívny inhibítor je tiež chemická zlúčenina, ktorá sa viaže na iné miesto na aktívnom mieste enzýmu, ktoré sa nazýva alosterické miesto. V dôsledku toho enzým mení tvar a nemôže sa už ľahko viazať na svoj substrát, takže enzým nemôže správne fungovať.
Referencie
- Alters, S. (2000). Biológia: Porozumenie životu (3. vydanie). Jones a Bartlett Learning.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8. vydanie). WH Freeman and Company.
- Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biológia: Dynamická veda (1. vydanie). Thomson Brooks / Cole.
- Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chémia pre dnešok: Všeobecné, organické a biochémia (9. vydanie). Cengage Learning.
- Stoker, H. (2013). Organická a biologická chémia (6. vydanie). Brooks / Cole Cengage Learning.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochémie: Život na molekulárnej úrovni (5. vydanie). Wiley.