KERATÍN: TYPY, ŠTRUKTÚRA, UMIESTNENIE A FUNKCIE - BIOLÓGIE - 2026

Keratín je nerozpustný vláknitý proteín, ktorý tvorí na konštrukčnú časť buniek a integuments mnohých organizmov, najmä stavovcov. Má veľmi rozmanité formy a nie je príliš reaktívny, chemicky vzato.

Jeho štruktúru prvýkrát opísali vedci Linus Pauling a Robert Corey v roku 1951 pri analýze štruktúry zvieracích chlpov. Títo vedci tiež poskytli informácie o štruktúre myozínu vo svalovom tkanive.

Schéma organizácie alfa-keratín (Zdroj: Mlpatton prostredníctvom Wikimedia Commons)

Po kolagéne je to jeden z najdôležitejších proteínov u zvierat a zodpovedá za väčšinu suchej hmotnosti vlasov, vlny, nechtov, pazúrov a paznechtov, peria, rohov a podstatnej časti vonkajšia vrstva kože.

Prvky alebo „keratinizované“ časti zvierat môžu mať veľmi odlišné morfológie, ktoré do veľkej miery závisia od funkcie, ktorú vykonávajú v každom konkrétnom organizme.

Keratín je proteín, ktorý má vlastnosti, ktoré mu dodávajú veľkú mechanickú účinnosť z hľadiska napätia a kompresie. Vyrába sa špeciálnym typom bunky nazývanej „keratinocyty“, ktorá zvyčajne po jej vytvorení zomrie.

Niektorí autori tvrdia, že keratíny sú exprimované tkanivovým a štádiom špecifickým spôsobom. U ľudí existuje viac ako 30 génov, ktoré kódujú tieto proteíny a patria do rodiny, ktorá sa vyvinula niekoľkými cyklami genetickej duplikácie.

Druhy keratínov a ich štruktúra

V zásade existujú dva typy keratínov: a a p. Tieto sa vyznačujú základnou štruktúrou, ktorá sa skladá predovšetkým z polypeptidových reťazcov, ktoré môžu byť navinuté ako alfa helixy (a-keratíny) alebo paralelne spojené ako p-skladané listy (p-keratíny).

α-keratín

Tento typ keratínu je najviac študovaný a je známe, že cicavce majú najmenej 30 rôznych variantov tohto typu keratínu. U týchto zvierat sú a-keratíny súčasťou nechtov, vlasov, rohov, kopýt, briek a epidermy.

Rovnako ako kolagén, tieto proteíny obsahujú vo svojej štruktúre hojný podiel malých aminokyselín, ako je glycín a alanín, čo umožňuje vytvorenie alfa helixov. Molekulárna štruktúra a-keratínu je tvorená tromi rôznymi oblasťami: (1) kryštalické vlákna alebo helixy, (2) terminálne domény vlákien a (3) matrica.

Špirály sú dva a tvoria dimér, ktorý pripomína špirálovitú špirálu, ktorá je držaná pohromade vďaka prítomnosti väzieb alebo disulfidových mostíkov (SS). Každá z helixov má v každom kole približne 3,6 aminokyselinových zvyškov a je tvorená asi 310 aminokyselinami.

Tieto stočené cievky sa potom môžu spojiť za vzniku štruktúry známej ako protofilament alebo protofibril, ktorá má schopnosť zostaviť sa s ostatnými rovnakého typu.

Protofilamenty majú nespirálne N- a C-terminálne konce, ktoré sú bohaté na cysteínové zvyšky a ktoré sú pripojené k jadru alebo matricovej oblasti. Tieto molekuly polymerizujú za vzniku medziproduktov, ktoré majú priemer blízky 7 nm.

Rozlišujú sa dva typy medziproduktov, ktoré sa skladajú z keratínu: kyslé medziprodukty (typ I) a zásadité (typ II). Tieto sú uložené v proteínovej matrici a spôsob, akým sú tieto vlákna usporiadané, priamo ovplyvňuje mechanické vlastnosti štruktúry, ktorú tvoria.

Vo vláknach typu I sú skrutkovice navzájom spojené pomocou troch „špirálových konektorov“ známych ako L1, L12 a L2, o ktorých sa predpokladá, že poskytujú flexibilitu špirálovej doméne. V vláknach typu II sú medzi helikálnymi doménami tiež dve subdomény.

Príklad štruktúry s a-keratínmi: vlasy

Ak sa analyzuje štruktúra typického vlasu, má priemer približne 20 mikrónov a je tvorený mŕtvymi bunkami, ktoré obsahujú zabalené makrofibrily, ktoré sú orientované rovnobežne (vedľa seba).

Vlasy cicavcov, podobne ako táto krava, sú vyrobené z keratínu (Zdroj: Frank Winkler cez pixabay.com).

Makrofibrily sa skladajú z mikrofibríl, ktoré majú menší priemer a sú vzájomne spojené amorfnou proteínovou látkou s vysokým obsahom síry.

Tieto mikrofibrily sú skupiny menších protofibríl s usporiadaním 9 + 2, čo znamená, že deväť protofibríl obklopuje dve centrálne protofibrily; všetky tieto štruktúry sú v podstate zložené z a-keratínu.

Mäkké keratíny a tvrdé keratíny

V závislosti od obsahu síry môžu byť α-keratíny klasifikované ako mäkké keratíny alebo tvrdé keratíny. Súvisí to so silou mechanického odporu vyvolaného disulfidovými väzbami v proteínovej štruktúre.

Do skupiny tvrdých keratínov patria tie, ktoré sú súčasťou vlasov, rohov a nechtov, zatiaľ čo mäkké keratíny sú zastúpené vláknami nachádzajúcimi sa v koži a kurie kôre.

Disulfidové väzby sa môžu odstrániť použitím redukčného činidla, takže štruktúry zložené z keratínu nie sú pre zvieratá ľahko stráviteľné, pokiaľ nemajú črevá bohaté na merkaptány, ako je to v prípade niektorých druhov hmyzu.

β-keratín

Β-keratíny sú omnoho silnejšie ako α-keratíny a nachádzajú sa u plazov a vtákov ako súčasť pazúrov, šupín, peria a zobákov. U gekónov sú z tohto proteínu tiež tvorené mikrovily nachádzajúce sa na ich nohách (huby).

Jeho molekulárna štruktúra je zložená z p-skladaných listov tvorených antiparalelnými polypeptidovými reťazcami, ktoré sú spojené dohromady väzbami alebo vodíkovými väzbami. Tieto reťaze, vedľa seba, tvoria malé tuhé a ploché povrchy, mierne zložené.

Kde to je a aké sú jeho funkcie?

Funkcie keratínu súvisia predovšetkým s typom štruktúry, ktorú vytvára a kde sa nachádza v tele zvieraťa.

Podobne ako iné vláknité proteíny prepožičiava bunkám stabilitu a štrukturálnu rigiditu, pretože patrí do veľkej rodiny proteínov známych ako rodina intermediárnych filamentov, ktoré sú proteínmi cytoskeletu.

V ochrane a krytí

Horná vrstva kože vyšších zvierat má veľkú sieť stredných vlákien tvorených keratínom. Táto vrstva sa nazýva epiderma a je u ľudí hrubá medzi 30 mikrónmi a 1 nm.

Epiderma funguje ako ochranná bariéra proti rôznym typom mechanického a chemického stresu a je syntetizovaná špeciálnym typom buniek nazývaných „keratinocyty“.

Okrem epidermy existuje ešte vonkajšia vrstva, ktorá sa neustále vylučuje a je známa ako stratum corneum, ktorá vykonáva podobné funkcie.

Trny a brky tiež používajú rôzne zvieratá na svoju vlastnú ochranu pred dravcami a inými agresormi.

„Brnenie“ Pangolínov, malé hmyzie cicavce, ktoré obývajú Áziu a Afriku, sa tiež skladá z „stupníc“ keratínu, ktoré ich chránia.

V obranných a iných funkciách

Rohy sa pozorujú u zvierat čeľade Bovidae, to znamená u kráv, oviec a kôz. Sú to veľmi silné a odolné štruktúry a zvieratá, ktoré ich používajú, sú obrannými a súdnymi orgánmi.

Rohy sú tvorené kostnatým centrom zloženým z „hubovitej“ kosti, ktorá je pokrytá kožou, ktorá vyčnieva zo zadnej časti lebky.

Nechty sú ďalším príkladom častí tela vyrobených z keratínu (Zdroj: Adobe Stock prostredníctvom pixabay.com)

Pazúry a klince, okrem ich funkcií pri kŕmení a znehybňovaní, slúžia zvieratám aj ako „zbrane“ na obranu proti útočníkom a predátorom.

Zobáky vtákov slúžia na niekoľko účelov, medzi iným patrí jedlo, obrana, námaha, výmena tepla a starostlivosť. U vtákov sa v prírode vyskytuje viac druhov zobákov, najmä čo sa týka tvaru, farby, veľkosti a sily príslušných čeľustí.

Zobáky sú zložené, rovnako ako rohy, z kostného centra vyčnievajúceho z lebky a pokrytého silnými vrstvami p-keratínu.

Zuby nepovolených zvierat („predkov“ stavovce) sú zložené z keratínu a podobne ako zuby vyšších stavovcov majú viac funkcií pri kŕmení a obrane.

Na cestách

Kopytá mnohých prežúvavcov a kopytníkov (kone, somáre, losy atď.) Sú vyrobené z keratínu, sú veľmi odolné a sú určené na ochranu nôh a podporu pohybu.

Perie, ktoré sa používajú aj na pohyb vtákov, je vyrobené z β-keratínu. Tieto štruktúry majú tiež funkciu maskovania, námahy, tepelnej izolácie a nepriepustnosti.

Perie a zobák vtákov sú tiež zložené z keratínu (Zdroj: Couleur, via pixabay.com)

V priemysle

Textilný priemysel je antropocentricky jedným z hlavných vykorisťovateľov keratinizovaných štruktúr. Vlna a srsť mnohých zvierat sú na priemyselnej úrovni dôležité, pretože s nimi sa vyrábajú rôzne odevy, ktoré sú pre mužov užitočné z rôznych hľadísk.

Referencie

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Farebný atlas biochémie (2. vydanie). New York, USA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemistry (3. vydanie). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
3. Nelson, DL, a Cox, MM (2009). Lehningerove princípy biochémie. Vydania Omega (5. vydanie).
4. Pauling, L., & Corey, R. (1951). Štruktúra vlasov, svalov a príbuzných proteínov. Chemistry, 37, 261 - 271.
5. Phillips, D., Korge, B. & James, W. (1994). Keratín a keratinizácia. Journal of the American Academy of Dermatology, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, a Dyke, ME Van. (2010). Prehľad biomateriálov na báze keratínu pre biomedicínske aplikácie. Materials, 3, 999 - 1014.
7. Smith, FJD (2003). Molekulárna genetika keratínových porúch. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347 - 364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biochemistry (3. vydanie). Editorial Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratín: Štruktúra, mechanické vlastnosti, výskyt v biologických organizmoch a snaha o bioinspiráciu. Pokrok v materiálovej vede.