IMUNOGLOBULÍNY: ŠTRUKTÚRA, TYPY A FUNKCIE - ANATÓMIA A FYZIOLÓGIA - 2025

Tieto imunoglobulíny sú molekuly produkované B bunky a plazmatické bunky, ktoré pomáhajú obranyschopnosť organizmu. Pozostávajú z biomolekuly glykoproteínu patriacej do imunitného systému. Po albumíne sú jedným z najhojnejších proteínov v krvnom sére.

Protilátka je iné meno pre imunoglobulíny a považujú sa za globulíny kvôli ich správaniu pri elektroforéze krvného séra, ktoré ich obsahuje. Imunoglobulínová molekula môže byť jednoduchá alebo komplexná v závislosti od toho, či je prítomná ako monomér alebo je polymerizovaná.

Spoločná štruktúra imunoglobulínov je podobná ako písmeno "Y". Existuje päť typov imunoglobulínov, ktoré v tele vykazujú morfologické, funkčné a lokalizačné rozdiely. Štrukturálne rozdiely protilátok nie sú tvarom, ale zložením; každý typ má špecifický cieľ.

Imunitná reakcia podporovaná imunoglobulínmi je vysoko špecifický a vysoko komplexný mechanizmus. Stimul pre jeho sekréciu bunkami je aktivovaný v prítomnosti cudzích látok do tela, ako sú baktérie. Úlohou imunoglobulínu bude viazať sa na cudzí prvok a eliminovať ho.

Imunoglobulíny alebo protilátky môžu byť prítomné tak v krvi, ako aj na membránovom povrchu orgánov. Tieto biomolekuly predstavujú dôležité prvky v obrannom systéme ľudského tela.

štruktúra

Štruktúra protilátok obsahuje aminokyseliny a sacharidy, oligosacharidy. Prevažná prítomnosť aminokyselín, ich množstvo a distribúcia je to, čo určuje štruktúru imunoglobulínu.

Podobne ako všetky proteíny, imunoglobulíny majú primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry, ktoré určujú ich typický vzhľad.

Pokiaľ ide o počet prítomných aminokyselín, imunoglobulíny majú dva typy reťazcov: ťažký reťazec a ľahký reťazec. Tiež podľa aminokyselinovej sekvencie vo svojej štruktúre má každý z reťazcov variabilnú oblasť a konštantnú oblasť.

Ťažké reťaze

Ťažké reťazce imunoglobulínov zodpovedajú polypeptidovým jednotkám tvoreným sekvenciami 440 aminokyselín.

Každý imunoglobulín má 2 ťažké reťazce a každý z nich má zase variabilnú oblasť a konštantnú oblasť. Konštantná oblasť má 330 aminokyselín a variabilných 110 sekvenovaných aminokyselín.

Štruktúra ťažkého reťazca je odlišná pre každý imunoglobulín. Existuje celkom 5 typov ťažkého reťazca, ktoré určujú typy imunoglobulínu.

Typy ťažkých reťazcov sú podľa gréckych písmen γ, μ, α, ε, δ pre imunoglobulíny IgG, IgM, IgA, IgE a IgD.

Konštantná oblasť ťažkých reťazcov e a μ je tvorená štyrmi doménami, zatiaľ čo tie, ktoré zodpovedajú a, y, ô, majú tri. Každá konštantná oblasť sa teda bude líšiť pre každý typ imunoglobulínu, ale spoločná pre imunoglobulíny rovnakého typu.

Variabilná oblasť ťažkého reťazca je tvorená jednou imunoglobulínovou doménou. Táto oblasť má sekvenciu 110 aminokyselín a bude sa líšiť v závislosti od špecifickosti protilátky pre antigén.

V štruktúre ťažkých reťazcov možno pozorovať zauhlenie alebo ohyb - nazývané kĺb -, ktorý predstavuje pružnú oblasť reťaze.

Ľahké reťazce

Imunoglobulínové ľahké reťazce sú polypeptidy tvorené asi 220 aminokyselinami. U ľudí existujú dva typy ľahkého reťazca: kappa (κ) a lambda (λ), druhé so štyrmi subtypmi. Konštantná a variabilná doména majú každá sekvenciu po 110 aminokyselinách.

Protilátka môže mať dva K (K) ľahké reťazce alebo pár A (A) reťazcov, ale nie je možné, aby mala jeden z každého typu súčasne.

Fc a Fab segmenty

Pretože každý imunoglobulín má tvar podobný "Y", možno ho rozdeliť do dvoch segmentov. „Dolný“ segment, báza, sa nazýva kryštalizovateľná frakcia alebo Fc; zatiaľ čo ramená "Y" tvoria Fab alebo frakciu, ktorá sa viaže na antigén. Každá z týchto štruktúrnych sekcií imunoglobulínu má inú funkciu.

Segment Fc

Segment Fc má dve alebo tri konštantné domény ťažkých reťazcov imunoglobulínu.

Fc sa môže viazať na proteíny alebo špecifický receptor na bazofiloch, eozinofiloch alebo žírnych bunkách, čím indukuje špecifickú imunitnú odpoveď, ktorá eliminuje antigén. Fc zodpovedá karboxylovému koncu imunoglobulínu.

Fab segment

Fab frakcia alebo segment protilátky obsahuje variabilné domény na svojich koncoch, okrem konštantných domén ťažkých a ľahkých reťazcov.

Konštantná doména ťažkého reťazca pokračuje s doménami segmentu Fc, ktoré tvoria pánt. Zodpovedá amino-terminálnemu koncu imunoglobulínu.

Význam segmentu Fab je v tom, že umožňuje väzbu na antigény, cudzie a potenciálne škodlivé látky.

Variabilné domény každého imunoglobulínu zaručujú jeho špecifickosť pre daný antigén; táto vlastnosť dokonca umožňuje jej použitie pri diagnostike zápalových a infekčných chorôb.

druhy

Autor: Alejandro Porto, prostredníctvom Wikimedia Commons

Doteraz známe imunoglobulíny majú špecifický ťažký reťazec, ktorý je konštantný pre každý z nich a líši sa od ostatných.

Existuje päť druhov ťažkých reťazcov, ktoré určujú päť typov imunoglobulínov, ktorých funkcie sú rôzne.

Imunoglobulín G (IgG)

Imunoglobulín G je najpočetnejšou odrodou. Má ťažký reťazec gama a vyskytuje sa v nemolekulárnej alebo monomérnej forme.

IgG je najhojnejší v krvnom sére aj v tkanivovom priestore. Minimálne zmeny v aminokyselinovej sekvencii ťažkého reťazca určujú jeho rozdelenie na podtypy: 1, 2, 3 a 4.

Imunoglobulín G má vo svojom segmente Fc sekvenciu 330 aminokyselín a molekulovú hmotnosť 150 000, z ktorých 105 000 zodpovedá jeho ťažkému reťazcu.

Imunoglobulín M (IgM)

Imunoglobulín M je pentamér, ktorého ťažký reťazec je μ. Jeho molekulová hmotnosť je vysoká, približne 900 000.

Aminokyselinová sekvencia ťažkého reťazca je 440 vo frakcii Fc. Nachádza sa prevažne v krvnom sére, čo predstavuje 10 až 12% imunoglobulínov. IgM má iba jeden podtyp.

Imunoglobulín A (IgA)

Zodpovedá ťažkému reťazcu typu a a predstavuje 15% celkových imunoglobulínov. IgA sa nachádza v krvi aj v sekrétoch, dokonca aj v materskom mlieku, vo forme monoméru alebo diméru. Molekulová hmotnosť tohto imunoglobulínu je 320 000 a má dva podtypy: IgA1 a IgA2.

Imunoglobulín E (IgE)

Imunoglobulín E je tvorený ťažkým reťazcom e-typu a je veľmi vzácny v sére, okolo 0,002%.

IgE má molekulovú hmotnosť 200 000 a je prítomný ako monomér predovšetkým v sére, nazálnom hliene a slinách. Je tiež bežné, že sa tento imunoglobulín nachádza v bazofiloch a žírnych bunkách.

Imunoglobulín D (IgD)

Odroda ťažkého reťazca ô zodpovedá imunoglobulínu D, ktorý predstavuje 0,2% celkových imunoglobulínov. IgD má molekulovú hmotnosť 180 000 a je štruktúrovaný ako monomér.

Súvisí s B lymfocytmi, pripevnenými na ich povrch. Úloha IgD je však nejasná.

Zmena typu

Imunoglobulíny môžu podliehať štrukturálnej zmene typu kvôli potrebe brániť sa proti antigénu.

Táto zmena je spôsobená úlohou B lymfocytov pri tvorbe protilátok prostredníctvom vlastnosti adaptívnej imunity. Štrukturálna zmena je v konštantnej oblasti ťažkého reťazca bez zmeny variabilnej oblasti.

Zmena typu alebo triedy môže spôsobiť, že sa IgM stane IgG alebo IgE, a to nastane ako reakcia vyvolaná interferónom gama alebo interleukínmi IL-4 a IL-5.

Vlastnosti

Úloha, ktorú imunoglobulíny hrajú v imunitnom systéme, má zásadný význam pre obranu tela.

Imunoglobulíny sú súčasťou humorálneho imunitného systému; to znamená, že sú to látky vylučované bunkami na ochranu proti patogénom alebo škodlivým látkam.

Poskytujú účinné prostriedky obrany, účinné, konkrétne a systematizované, majú veľkú hodnotu ako súčasť imunitného systému. Majú všeobecné a špecifické funkcie v rámci imunity:

Všeobecné funkcie

Protilátky alebo imunoglobulíny plnia nezávislé funkcie aj aktivujú bunkami sprostredkované efektorové a sekrečné reakcie.

Väzba antigén-protilátka

Imunoglobulíny majú funkciu špecifického a selektívneho viazania antigénnych látok.

Tvorba komplexu antigén-protilátka je hlavnou funkciou imunoglobulínu, a preto je imunitná reakcia, ktorá môže zastaviť pôsobenie antigénu. Každá protilátka môže viazať dva alebo viac antigénov súčasne.

Efektorové funkcie

Komplex antigén-protilátka väčšinou slúži ako iniciátor na aktiváciu špecifických bunkových odpovedí alebo na spustenie sekvencie udalostí, ktorá určuje elimináciu antigénu. Dve najbežnejšie efektorové reakcie sú bunková väzba a aktivácia komplementu.

Väzba na bunky závisí od prítomnosti špecifických receptorov pre Fc segment imunoglobulínu, hneď ako sa naviaže na antigén.

Bunky, ako sú žírne bunky, eozinofily, bazofily, lymfocyty a fagocyty, majú tieto receptory a poskytujú mechanizmy na elimináciu antigénu.

Aktivácia komplementovej kaskády je zložitý mechanizmus, ktorý zahŕňa začiatok sekvencie, takže konečným výsledkom je sekrécia toxických látok, ktoré eliminujú antigény.

Špecifické funkcie

Najskôr si každý typ imunoglobulínu vyvinie špecifickú obrannú funkciu:

Imunoglobulín G

- Imunoglobulín G poskytuje väčšinu obrany proti antigénnym látkam vrátane baktérií a vírusov.

- IgG aktivuje mechanizmy, ako je komplement a fagocytóza.

- Zloženie IgG špecifického pre antigén je trvalé.

- Jedinou protilátkou, ktorú môže matka preniesť na svoje deti počas tehotenstva, je IgG.

Imunoglobulín M

- IgM je protilátka s rýchlou reakciou na škodlivé a infekčné agens, pretože poskytuje okamžitú akciu, kým nie je nahradená IgG.

- Táto protilátka aktivuje bunkové odpovede zabudované do membrány lymfocytov a humorálne odpovede, ako je napríklad komplement.

- Je to prvý imunoglobulín syntetizovaný ľuďmi.

Imunoglobulín A

- Pôsobí ako ochranná bariéra proti patogénom tým, že je umiestnená na povrchoch slizníc.

- Vyskytuje sa v respiračnej sliznici, zažívacom trakte, v močových cestách a tiež v sekrétoch, ako sú sliny, nazálny hlien a slzy.

- Aj keď je jeho aktivácia komplementu nízka, môže byť spojená s lyzozýmmi na ničenie baktérií.

- Prítomnosť imunoglobulínu D v materskom mlieku aj v mledzive umožňuje novorodencovi získať ho počas dojčenia.

Imunoglobulín E

- Imunoglobulín E poskytuje silný obranný mechanizmus proti alergénom produkujúcim antigény.

- Interakcia medzi IgE a alergénom spôsobí, že sa objavia zápalové látky zodpovedné za príznaky alergií, ako sú kýchanie, kašeľ, žihľavka, zvýšené sĺzy a nosový hlien.

- IgE sa môže tiež viazať na povrch parazitov prostredníctvom svojho segmentu Fc, čo spôsobuje reakciu, ktorá spôsobuje ich smrť.

Imunoglobulín D

- Monomérna štruktúra IgD je spojená s B lymfocytmi, ktoré neinteragovali s antigénmi, takže hrajú úlohu receptorov.

- Úloha IgD nie je jasná.

Referencie

1. sf) lekárske vymedzenie imunoglobulínu. Získané z medicinenet.com
2. Wikipedia (nd). Protilátka. Obnovené z en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulíny. Obnovené zo stránky sciusalirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Imunoglobulíny a ďalšie molekuly B buniek, Kurz všeobecnej imunológie. Získané z ugr.es
5. (sf) Úvod do imunoglobulínov. Obnovené z thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatómia imunitného systému. Obnovené z emedicine.medscape.com
7. Biochemické otázky (2009). Imunoglobulíny: štruktúra a funkcie. Získané z biochemiequestions.wordpress.com
8. (sf) Imunoglobulíny - štruktúra a funkcia. Obnovené z lokality microbiologybook.org