FENYLALANÍN: VLASTNOSTI, FUNKCIE, BIOSYNTÉZA, JEDLO - BIOLÓGIE - 2026

Fenylalanín (Phe, F), je jedným z deviatich esenciálnych aminokyselín, teda nie je syntetizovaný endogénne v ľudskom tele. V bočnom reťazci má táto aminokyselina nepolárnu aromatickú zlúčeninu, ktorá ju charakterizuje.

Fenylalanín alebo kyselina p-fenyl-a-amino-propiónová boli prvýkrát identifikované v roku 1879 vedcami JH Schulze a M. Barbieri z rastliny čeľade Fabaceae známej ako Lupinus luteus alebo „žltý lupín“.

Chemická štruktúra aminokyseliny fenylalanínu (zdroj: klavecín prostredníctvom Wikimedia Commons)

L-fenylalanín-L-aspartyl dipeptid je známy ako aspartám alebo „NutraSweet“, čo je synteticky vyrábané sladidlo, ktoré sa bežne používa v reštauráciách a kaviarňach, zvyčajne na sladenie nápojov, ako je káva, čaj, limonáda a iné. pije.

Pri plodoch s klimatickými charakteristikami je premena L-fenylalanínu na fenolické estery, ako je eugenol a jeho metylderiváty, príčinou sladkej kvetinovej alebo medovej vône typickej pre banány a plody skorocelu, keď sú zrelé.

V závislosti od formy môže mať fenylalanín rôzne príchute. Napríklad forma L-fenylalanínu má sladkú arómu a chuť, zatiaľ čo D-fenylalanín je mierne horký a obvykle nemá zápach.

Pretože fenylalanín má silný hydrofóbny charakter, je jednou z hlavných zložiek mnohých živíc v prírode, ako je napríklad polystyrén. Tieto živice, keď sú v kontakte s molekulami vody, tvoria ochrannú alebo kryciu štruktúru známu ako „klatrát“.

Gény, ktoré kódujú cestu biosyntézy fenylalanínu, používajú botanici ako vývojové hodiny, pretože sa zistilo, že súvisia s morfologickou diverzifikáciou rastlinných rastlín.

Funkcie a

Fenylalanín zdieľa so všetkými aminokyselinami karboxylovú skupinu (-COOH), aminoskupinu (-NH2) a atóm vodíka (-H), ktoré sú naviazané na centrálny atóm uhlíka známy ako a-uhlík. Okrem toho má samozrejme charakteristickú skupinu R alebo bočný reťazec.

Fenylalanín je jednou z troch aminokyselín, ktoré majú aromatické alebo benzénové kruhy ako substituenty na bočných reťazcoch. Tieto zlúčeniny sú nepolárne, a preto sú vysoko hydrofóbne.

Príslušná aminokyselina je obzvlášť hydrofóbna, pretože na rozdiel od tyrozínu a tryptofánu (ďalšie dve aminokyseliny s aromatickými kruhmi) nemá na svojom benzénovom kruhu pripojené aminoskupiny ani hydroxylové skupiny.

Aromatická, benzoová alebo arénová skupina fenylalanínu má typickú štruktúru benzénu: cyklický kruh je štruktúrovaný pomocou 6 atómov uhlíka, ktoré majú medzi sebou rezonanciu v dôsledku prítomnosti troch dvojitých väzieb a troch jednoduchých väzieb vo vnútri.

Na rozdiel od tyrozínu a tryptofánu, ktoré môžu pri zásaditých pH získať pozitívny a negatívny náboj, si fenylalanín zachováva svoj neutrálny náboj, pretože benzénový kruh neionizuje a náboje na karboxylových a aminoskupinách sa navzájom neutralizujú.

klasifikácia

Aminokyseliny sú rozdelené do rôznych skupín podľa charakteristík, ktoré majú ich bočné reťazce alebo skupiny R, pretože sa môžu meniť veľkosťou, štruktúrou, funkčnými skupinami a dokonca aj elektrickým nábojom.

Ako bolo uvedené, fenylalanín je zaradený do skupiny aromatických aminokyselín spolu s tyrozínom a tryptofánom. Všetky tieto zlúčeniny majú vo svojej štruktúre aromatické kruhy, avšak tyrozín a tryptofán majú v substituentoch svojich R skupín ionizovateľné skupiny.

Absorpčné vlastnosti proteínov pri vlnovej dĺžke 280 nm sú spôsobené prítomnosťou aminokyselín klasifikovaných v skupine fenylalanínov, pretože ľahko absorbujú ultrafialové svetlo cez svoje aromatické kruhy.

Ukázalo sa však, že fenylalanín absorbuje oveľa menej ako tyrozín a tryptofán, takže pri analýze niektorých proteínov je jeho absorbancia predvídateľná.

stereochémia

Všetky aminokyseliny majú chirálny centrálny uhlík, ktorý má pripojené štyri rôzne atómy alebo skupiny a, ako už bolo uvedené, tento atóm je označený ako a-uhlík. Na základe tohto uhlíka je možné nájsť najmenej dva stereoizoméry každej aminokyseliny.

Stereoizoméry sú molekuly zrkadlového obrazu, ktoré majú rovnaký molekulový vzorec, ale nie sú vzájomne prekrývateľné, napríklad ruky a nohy. Zlúčeniny, ktoré experimentálne otáčajú rovinou polarizovaného svetla doprava, sú označené písmenom D a tie, ktoré sa otáčajú doľava písmenom L.

Je dôležité poznamenať, že rozlíšenie medzi formami D-fenylalanínu a L-fenylalanínu je kľúčom k pochopeniu metabolizmu tejto aminokyseliny v tele stavovcov.

Forma L-fenylalanínu sa metabolizuje a využíva na konštrukciu bunkových proteínov, zatiaľ čo D-fenylalanín sa v krvi našiel ako ochranné činidlo proti reaktívnym druhom kyslíka (ROS).

Vlastnosti

V 90. rokoch sa predpokladalo, že fenylalanín sa vyskytuje iba u niektorých druhov rastlín. Dnes je však známe, že je prítomný takmer vo všetkých hydrofóbnych doménach proteínov, v skutočnosti je fenylalanín hlavnou zložkou aromatických chemických druhov proteínov.

V rastlinách je fenylalanín nevyhnutnou súčasťou všetkých proteínov; Ďalej je okrem iného jedným z prekurzorov sekundárnych metabolitov, ako sú fenylpropanoidy (ktoré sú súčasťou pigmentov) defenzívnych molekúl, flavonoidy, biopolyméry, ako je lignín a suberín.

Fenylalanín je základná štruktúra na tvorbu mnohých molekúl, ktoré udržiavajú neuronálnu homeostázu, vrátane peptidov, ako je vazopresín, melanotropín a enkefalín. Okrem toho sa táto aminokyselina priamo podieľa na syntéze adrenokortikotropného hormónu (ACTH).

Rovnako ako veľká časť proteínových aminokyselín je fenylalanín súčasťou skupiny ketogénnych a glukogénnych aminokyselín, pretože poskytuje uhlíkovú kostru medziproduktov Krebsovho cyklu, ktorá je nevyhnutná pre metabolizmus bunkovej a telesnej energie.

Keď je nadbytok, fenylalanín sa transformuje na tyrozín a neskôr na fumarát, medziprodukt Krebsovho cyklu.

biosyntéza

Fenylalanín je jednou z mála aminokyselín, ktorú väčšina organizmov stavovcov nedá syntetizovať. V súčasnosti sú biosyntetické dráhy pre túto aminokyselinu známe iba v prokaryotických organizmoch, kvasinkách, rastlinách a niektorých druhoch húb.

Gény zodpovedné za cestu syntézy sú medzi rastlinami a mikroorganizmami vysoko konzervované, a preto biosyntéza má podobné kroky takmer vo všetkých druhoch. U niektorých zvierat sú prítomné dokonca aj niektoré enzýmy dráhy, nie sú však schopné ich syntetizovať.

Biosyntéza fenylalanínu v rastlinách

V rastlinných druhoch sa fenylalanín syntetizuje vnútornou metabolickou cestou v chloroplastoch známych ako „prefenátová cesta“. Táto dráha je metabolicky spojená s „šikimálnou cestou“ prostredníctvom L-arogenátu, jedného z metabolitov produkovaných počas tohto metabolitu.

Enzým arogenát dehydratáza katalyzuje trojkrokovú reakciu, pri ktorej premieňa aromatický kruh hydrogenátu na charakteristický benzénový kruh fenylalanínu.

Tento enzým katalyzuje transamináciu, dehydratáciu a dekarboxyláciu, aby sa vyčistil aromatický kruh arogenátu a získal sa kruh bez substituentov.

Prefenát spolu s fenylpyruvátom akumulovaným vo vnútri (svetlo) chloroplastu sa môže konvertovať na fenylalanín reakciou katalyzovanou enzýmom propenátaminotransferáza, ktorá prenáša aminoskupinu na fenylpyruvát tak, že je rozpoznávaná arogenát dehydratázou a inkorporovaná na syntézu fenylalanínu.

U niektorých druhov Pseudomonas boli opísané alternatívne cesty k propenátu, ktoré používajú rôzne enzýmy, ale ktorých substráty pre syntézu fenylalanínu sú tiež prefenát a hydrogenát.

degradácia

Fenylalanín môže byť metabolizovaný z potravy rôznymi spôsobmi. Väčšina štúdií sa však zameriava na ich osud v bunkách tkanív centrálneho nervového tkaniva a obličiek.

Pečeň je hlavným orgánom pre rozklad alebo katabolizmus fenylalanínu. V hepatocytoch existuje enzým známy ako fenylalanínhydroxyláza, ktorý je schopný transformovať fenylalanín na tyrozín alebo zlúčeninu L-3,4-dihydroxyfenylalanín (L-DOPA).

Zlúčenina L-DOPA je prekurzorom norepinefrínu, epinefrínu a ďalších hormónov a peptidov s aktivitou v nervovom systéme.

Fenylalanín môže byť oxidovaný v mozgových bunkách enzýmom tyrozínhydroxyláza, ktorá je zodpovedná za katalyzovanie premeny fenylalanínu na dopachróm v prítomnosti kyseliny L-askorbovej.

Skôr sa predpokladalo, že enzým tyrozínhydroxyláza hydroxylovaný iba tyrozín, avšak zistilo sa, že tento hydroxylát fenylalanínu a tyrozínu v rovnakom pomere a že hydroxylácia fenylalanínu inhibuje hydroxyláciu tyrozínu.

Je známe, že vysoké hladiny tyrozínu inhibujú enzymatickú aktivitu tyrozínhydroxylázy, ale to isté neplatí pre fenylalanín.

Potraviny bohaté na fenylalanín

Všetky potraviny bohaté na bielkoviny majú obsah fenylalanínu medzi 400 a 700 mg na jednu konzumáciu potravy. Potraviny ako treska, čerstvý tuniak, homáre, ustrice a iné lastúrniky obsahujú viac ako 1 000 mg na jednu porciu konzumovaného jedla.

Hovädzie a bravčové mäso má tiež vysoké hladiny fenylalanínu. Nie sú však také vysoké ako koncentrácie prítomné u morských živočíchov. Napríklad slanina, hovädzie mäso, pečeň, kuracie mäso a mliečne výrobky majú 700 až 900 mg fenylalanínu na jednu porciu jedla.

Orechy ako arašidy a vlašské orechy rôznych druhov sú iné potraviny, ktoré majú dobré množstvo fenylalanínu. Zrná ako sója, cícer a iné strukoviny môžu poskytnúť 500 až 700 mg fenylalanínu na jednu porciu.

Ako alternatívny zdroj sa môže fenylalanín metabolizovať z aspartámu v nealkoholických nápojoch, žuvačkách, želatínach a niektorých sladkostiach alebo zákuskoch, ak sa tento dipeptid používa ako sladidlo.

Výhody jeho príjmu

Fenylalanín sa nachádza vo všetkých potravinách bohatých na bielkoviny, ktoré jeme. Minimálna denná spotreba pre dospelých s priemernou hmotnosťou a výškou je okolo 1 000 mg, ktorá je potrebná na syntézu proteínov, hormónov, ako je dopamín, rôzne neurotransmitery atď.

Prebytok tejto aminokyseliny je predpísaný pre ľudí s depresívnymi poruchami, bolesťami kĺbov a kožnými chorobami, pretože jej spotreba zvyšuje syntézu proteínov a prenos biomolekúl, ako sú epinefrín, norepinefrín a dopamín.

Niektoré štúdie naznačujú, že nadmerne spotrebovaný fenylalanín neprináša významné zlepšenie pri žiadnej z týchto porúch, ale jeho premena na tyrozín, ktorý sa tiež používa na syntézu signálnych molekúl, môže vysvetliť pozitívne účinky na bunkovú signalizáciu v nervovom systéme.

Lieky formulované proti zápche majú jadro štruktúrované podľa fenylalanínu, tyrozínu a tryptofánu. Všeobecne tieto liečivá obsahujú zmesi týchto troch aminokyselín vo svojich L- a D- formách.

Poruchy nedostatku

Hladiny fenylalanínu v krvi sú dôležité na udržanie správnej funkcie mozgu, pretože fenylalanín, tyrozín a tryptofán sú substráty na zostavenie rôznych neurotransmiterov.

Niektoré poruchy skôr súvisia s deficitmi v metabolizme tejto aminokyseliny, ktorá spôsobuje jej nadbytok, ako s nedostatkom.

Fenylketonúria, zriedkavé dedičné ochorenie u žien, ovplyvňuje hepatálnu hydroxyláciu fenylalanínu a spôsobuje nadmerné plazmatické hladiny tejto aminokyseliny, vyvoláva neurónovú apoptózu a ovplyvňuje normálny vývoj mozgu.

Ak žena s fenylketonúriou otehotnie, môže sa u plodu vyvinúť tzv. Syndróm fetálnej materskej hyperfenylalaninémie.

Je to spôsobené skutočnosťou, že plod má vysoké koncentrácie fenylalanínu v krvi (takmer dvojnásobok štandardov), ktorého pôvod súvisí s neprítomnosťou pečeňovej fenylalanínhydroxylázy u plodu, ktorá sa nevyvíja do 26 týždňov tehotenstva. ,

Fetálny syndróm v dôsledku materskej hyperfenylalaninémie spôsobuje fetálnu mikrocefáliu, opakujúce sa potraty, srdcové choroby a dokonca aj obličkové malformácie.

Referencie

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). Detekcia a zachytávanie hydroxylových radikálov prostredníctvom hydroxylácie D-fenylalanínu v ľudských tekutinách. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM, … & Kang, C. (2007). Biosyntéza fenylalanínu v identifikácii Arabidopsis thaliana a charakterizácia arogenát dehydratáz. Journal of Biological Chemistry, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD a Fernstrom, MH (2007). Syntéza a funkcia tyrozínu, fenylalanínu a katecholamínu v mozgu. The Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Katalyzovaná a elektrokatalyzovaná oxidácia l-tyrozínu a l-fenylalanínu na dopachróm nanozymami. Nano listy, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, a Cox, MM (2008). Lehningerove princípy biochémie. Macmillan.
6. Perkins, R., & Vaida, V. (2017). Fenylalanín zvyšuje priepustnosť membrány. Journal of American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Chemické zloženie bielkovín (zväzok 1). Longmans, Green.
8. Tinsley, G. (2018). Healthline. Získané 5. septembra 2018 z adresy www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Šikimská a fenylalanínová biosyntéza v zelenej línii. Frontiers in Plant Science, 4, 62.