THREONÍN: VLASTNOSTI, FUNKCIE, DEGRADÁCIA, PRÍNOSY - BIOLÓGIE

Treonín (Thr, T) alebo kyselina-LS-THREE α-amino-β-maslová, je jedným z konštitutívnych aminokyselinách bunkových proteínov. Pretože človek a iné stavovce nemajú biosyntetické cesty na jeho výrobu, treonín sa považuje za jednu z 9 esenciálnych aminokyselín, ktoré sa musia získavať prostredníctvom stravovania.

Threonín bol poslednou z 20 bežných aminokyselín objavených v proteínoch, čo sa stalo v histórii viac ako storočie po objavení asparagínu (1806), čo bola prvá opísaná aminokyselina.

Štruktúra aminokyseliny treonín (zdroj: klavecín prostredníctvom Wikimedia Commons)

Bolo objavené Williamom Cummingom Rose v roku 1936, ktorý razil termín „treonín“ kvôli štruktúrnej podobnosti, ktorú našiel medzi touto aminokyselinou a treonovou kyselinou, zlúčeninou odvodenou od cukornej treózy.

Ako proteínová aminokyselina má treonín v bunkách mnoho funkcií, medzi ktorými sú väzobné miesto pre typické uhľohydrátové reťazce glykoproteínov a rozpoznávacie miesto pre proteínkinázy so špecifickými funkciami (treonín / serínkinázové proteíny).

Podobne je treonín podstatnou súčasťou proteínov, ako je zubná sklovina, elastín a kolagén, a má tiež dôležité funkcie v nervovom systéme. Používa sa ako doplnok výživy a ako „uvoľňovač“ fyziologických stavov úzkosti a depresie.

vlastnosti

Threonín patrí do skupiny polárnych aminokyselín, ktoré majú skupinu R alebo bočný reťazec bez kladných alebo záporných nábojov (nenabité polárne aminokyseliny).

Vďaka vlastnostiam svojej skupiny R sa jedná o vysoko rozpustnú aminokyselinu (hydrofilnú alebo hydrofilnú), čo platí aj pre ostatné členy tejto skupiny, ako sú cysteín, serín, asparagín a glutamín.

Spolu s tryptofánom, fenylalanínom, izoleucínom a tyrozínom je treonín jednou z piatich aminokyselín, ktoré majú glukogénne aj ketogénne funkcie, pretože z jeho metabolizmu sa tvoria príslušné medziprodukty, ako je pyruvát a sukcinyl-CoA.

Táto aminokyselina má približnú molekulovú hmotnosť 119 g / mol; rovnako ako mnoho nenabitých aminokyselín má izoelektrický bod okolo 5,87 a jeho frekvencia v proteínových štruktúrach je takmer 6%.

Niektorí autori zoskupujú treonín spolu s ďalšími aminokyselinami s „sladkou“ chuťou, medzi ktoré patrí napríklad serín, glycín a alanín.

štruktúra

Α-aminokyseliny, ako je treonín, majú všeobecnú štruktúru, to znamená, že je spoločný pre všetkých. Toto sa vyznačuje prítomnosťou atómu uhlíka známeho ako „a uhlík“, ktorý je chirálny a ku ktorému sú pripojené štyri rôzne typy molekúl alebo substituentov.

Tento uhlík zdieľa jednu zo svojich väzieb s atómom vodíka, ďalší so skupinou R, ktorá je charakteristická pre každú aminokyselinu, a ostatné dve skupiny sú obsadené aminoskupinami (NH2) a karboxylovými skupinami (COOH), ktoré sú spoločné pre všetky skupiny. aminokyseliny.

Skupina R treonínu má hydroxylovú skupinu, ktorá mu umožňuje tvoriť vodíkové väzby s inými molekulami vo vodnom prostredí. Jeho identita môže byť definovaná ako alkoholová skupina (etanol, s dvoma atómami uhlíka), ktorá stratila jeden zo svojich vodíkov, aby sa pripojila k atómu uhlíka a (-CHOH-CH3).

Táto skupina -OH môže slúžiť ako „mostík“ alebo väzobné miesto pre veľké množstvo molekúl (napríklad oligosacharidové reťazce môžu byť k nemu pripojené počas tvorby glykoproteínov), a preto je jednou z tých, ktoré sú zodpovedné za tvorbu modifikované deriváty treonínu.

Biologicky aktívnou formou tejto aminokyseliny je L-treonín, ktorý sa podieľa na konformácii proteínových štruktúr a na rôznych metabolických procesoch, v ktorých pôsobí.

Vlastnosti

Ako proteínová aminokyselina je treonín súčasťou štruktúry mnohých proteínov v prírode, kde jeho dôležitosť a bohatosť závisí od identity a funkcie proteínu, ku ktorému patrí.

Okrem štruktúrnych funkcií pri konformácii peptidovej sekvencie proteínov, treonín plní aj ďalšie funkcie tak v nervovom systéme, ako aj v pečeni, kde sa podieľa na metabolizme tukov a bráni ich akumulácii v tomto orgáne.

Threonín je súčasťou sekvencií rozpoznávaných serín / treonínkinázami, ktoré sú zodpovedné za početné procesy fosforylácie proteínov, nevyhnutné pre reguláciu multiplicity funkcií a vnútrobunkových signalizačných udalostí.

Používa sa tiež na liečenie niektorých črevných a tráviacich porúch a ukázalo sa, že je užitočný pri znižovaní patologických stavov, ako sú úzkosť a depresia.

L-treonín je tiež jednou z aminokyselín potrebných na udržanie pluripotentného stavu myších embryonálnych kmeňových buniek, čo je skutočnosť, ktorá zjavne súvisí s metabolizmom metylácie S-adenosyl-metionínu a histónu. , ktoré sú priamo zapojené do expresie génov.

V priemysle

Spoločnou vlastnosťou mnohých aminokyselín je ich schopnosť reagovať s inými chemickými skupinami, ako sú aldehydy alebo ketóny, za vzniku charakteristických "príchutí" mnohých zlúčenín.

Medzi týmito aminokyselinami je treonín, ktorý podobne ako serín reaguje so sacharózou počas praženia určitých potravín a vytvára „pyrazíny“, typické aromatické zlúčeniny pražených výrobkov, ako je káva.

Threonín je prítomný v mnohých liečivách prírodného pôvodu a tiež v mnohých formuláciách potravinových doplnkov, ktoré sú predpísané pacientom s podvýživou alebo ktorí majú stravu chudobnú na túto aminokyselinu.

Ďalšou z najznámejších funkcií L-treonínu, ktorý v priebehu času rastie, je funkcia aditíva pri príprave koncentrovaného krmiva pre priemysel výroby ošípaných a hydiny.

L-treonín sa v týchto odvetviach používa ako potravinový doplnok v zlých formuláciách z hľadiska bielkovín, pretože poskytuje ekonomické výhody a zmierňuje nedostatky v surovej bielkovine, ktorú tieto hospodárske zvieratá konzumujú.

Hlavnou formou výroby tejto aminokyseliny je zvyčajne mikrobiálna fermentácia a svetová produkcia na poľnohospodárske účely v roku 2009 prekročila 75 ton.

biosyntéza

Threonín je jednou z deviatich esenciálnych aminokyselín pre človeka, čo znamená, že sa nemôže syntetizovať bunkami tela, a preto sa musí získavať z proteínov živočíšneho alebo rastlinného pôvodu, ktoré sú s ním dodávané. denná strava.

Rastliny, huby a baktérie syntetizujú treonín podobnými cestami, ktoré sa môžu od seba trochu líšiť. Väčšina týchto organizmov však začína z aspartátu ako prekurzora, a to nielen pre treonín, ale aj pre metionín a lyzín.

Biosyntetická dráha v mikróboch

Dráha biosyntézy L-treonínu v mikroorganizmoch, ako sú baktérie, pozostáva z piatich rôznych krokov katalyzovaných enzýmami. Východiskovým substrátom je aspartát, ktorý je fosforylovaný enzýmom aspartátkinázy závislým od ATP.

Táto reakcia produkuje metabolit L-aspartylfosfátu (L-aspartyl-P), ktorý slúži ako substrát pre enzým aspartyl semialdehyddehydrogenáza, ktorá katalyzuje jeho premenu na aspartyl semialdehyd spôsobom NADPH.

Aspartylový semialdehyd sa môže použiť ako na biosyntézu L-lyzínu, tak na biosyntézu L-treonínu; v tomto prípade je molekula použitá enzýmom homoserín dehydrogenázy závislej od NADPH na produkciu L-homoserínu.

L-homoserín je fosforylovaný na L-homoserín fosfát (L-homoserín-P) pomocou homoserínkinázy závislej od ATP a uvedený reakčný produkt je zase substrátom pre enzým treonín syntáza, ktorý je schopný syntetizovať L-treonín.

L-metionín sa môže syntetizovať z L-homoserínu vyrobeného v predchádzajúcom kroku, a preto predstavuje „konkurenčnú“ cestu pre syntézu L-treonínu.

Takto syntetizovaný L-treonín sa môže použiť na syntézu proteínov alebo sa môže použiť aj na syntézu glycínu a L-leucínu, čo sú dve aminokyseliny tiež dôležité z hľadiska proteínu.

predpis

Je dôležité zdôrazniť, že tri z piatich enzýmov, ktoré sa zúčastňujú na biosyntéze L-treonínu v baktériách, sú regulované produktom reakcie prostredníctvom negatívnej spätnej väzby. Sú to aspartátkináza, homoserín dehydrogenáza a homoserín kináza.

Okrem toho regulácia tejto biosyntetickej cesty tiež závisí od bunkových požiadaviek iných súvisiacich biosyntetických produktov, pretože tvorba L-lyzínu, L-metionínu, L-izoleucínu a glycínu závisí od výrobnej cesty L-treonín.

degradácia

Threonín sa môže degradovať dvoma rôznymi spôsobmi, čím sa získa pyruvát alebo sukcinyl-CoA. Posledne menovaný je najdôležitejším produktom katabolizmu treonínu u ľudí.

Metabolizmus treonínu sa vyskytuje hlavne v pečeni, ale na tomto procese sa podieľa pankreas, hoci v menšej miere. Táto dráha začína transportom aminokyseliny cez plazmatickú membránu hepatocytov pomocou špecifických transportérov.

Výroba pyruvátu z treonínu

Konverzia treonínu na pyruvát sa uskutočňuje vďaka jeho transformácii na glycín, ktorá sa uskutočňuje v dvoch katalytických krokoch, ktoré sa začínajú tvorbou 2-amino-3-ketobutyrátu z treonínu a pôsobením enzýmu treonín dehydrogenázy.

U ľudí predstavuje táto cesta iba 10 až 30% treonínového katabolizmu, avšak jej význam je relatívny vzhľadom na organizmus, ktorý sa zvažuje, pretože u iných cicavcov je napríklad oveľa katabolicky relevantnejší rozprávanie.

Výroba sukcinyl-CoA z treonínu

Rovnako ako v prípade metionínu, valínu a izoleucínu sa atómy uhlíka treonínu používajú aj na výrobu sukcunyl-CoA. Tento proces začína premenou aminokyseliny na a-ketobutyrát, ktorý sa následne používa ako substrát pre enzým a-ketokyldehydrogenázy, čím sa získa propionyl-CoA.

Transformácia treonínu na a-ketobutyrát je katalyzovaná enzýmom treonín dehydratáza, ktorý zahŕňa stratu jednej molekuly vody (H2O) a inej amónneho iónu (NH4 +).

Propionyl-CoA je karboxylovaný na metylmalonyl-CoA pomocou dvojkrokovej reakcie, ktorá vyžaduje vstup atómu uhlíka vo forme hydrogenuhličitanu (HCO3-). Tento produkt slúži ako substrát pre metylmalonyl-CoA mutázu-koenzým B12, ktorý "epimerizuje" molekulu za vzniku sukcinyl-CoA.

Ostatné katabolické výrobky

Okrem toho sa uhlíková kostra treonínu môže používať katabolicky na výrobu acetyl-CoA, čo má tiež dôležité dôsledky z hľadiska energie v bunkách tela.

U niektorých organizmov pôsobí treonín tiež ako substrát pre niektoré biosyntetické dráhy, ako je napríklad izoleucín. V tomto prípade je možné pomocou 5 katalytických krokov a-ketobutyrát odvodený od katabolizmu treonínu nasmerovať na tvorbu izoleucínu.

Potraviny bohaté na treonín

Aj keď väčšina potravín bohatých na proteíny obsahuje určité percento všetkých aminokyselín, zistilo sa, že vajcia, mlieko, sójové bôby a želatína sú obzvlášť bohaté na aminokyselinu treonín.

Threonín sa vyskytuje aj v mäse zvierat, ako je kuracie, bravčové, králičie, jahňacie a rôzne druhy hydiny. V potravinách rastlinného pôvodu je bohatá na kapustu, cibuľu, cesnak, mangold a baklažány.

Nachádza sa tiež v ryži, kukurici, pšeničných otrubách, strukovinách a v mnohých druhoch ovocia, ako sú jahody, banány, hrozno, ananás, slivky a iné bielkovinové oriešky, ako sú vlašské orechy alebo pistácie, medzi ostatnými.

Výhody jeho príjmu

Podľa odbornej komisie Svetovej organizácie pre výživu a poľnohospodárstvo (WHO, FAO) je denná požiadavka na treonín pre priemerného dospelého človeka okolo 7 mg na kilogram telesnej hmotnosti, čo by malo byť získané z potravy požívanej stravou.

Tieto údaje sú odvodené z experimentálnych údajov získaných zo štúdií uskutočnených s mužmi a ženami, kde je toto množstvo treonínu dostatočné na dosiahnutie pozitívnej rovnováhy dusíka v telesných bunkách.

Štúdie uskutočnené s deťmi vo veku od 6 mesiacov do jedného roku však ukázali, že minimálne požiadavky na L-treonín sa v tomto prípade pohybujú medzi 50 a 60 mg na kilogram hmotnosti za deň.

Medzi hlavné výhody príjmu výživových doplnkov alebo liekov so špeciálnymi formuláciami bohatými na L-treonín patrí liečba amyotrofickej laterálnej sklerózy alebo Lou Gehrigovej choroby.

Dodatočný prísun treonínu podporuje vstrebávanie živín v čreve a tiež prispieva k zlepšeniu funkcie pečene. Je tiež dôležitý pre transport fosfátových skupín bunkami.

Poruchy nedostatku

U malých detí sú vrodené poruchy metabolizmu treonínu, ktoré spôsobujú spomalenie rastu a ďalšie súvisiace metabolické poruchy.

Nedostatky v tejto aminokyseline boli spojené s niektorými poruchami prírastku telesnej hmotnosti dojčiat, ako aj s inými patológiami súvisiacimi s nedostatočnou retenciou dusíka a jeho stratou v moči.

Ľudia s nízkym obsahom treonínu môžu byť náchylnejší na mastné pečene a niektoré črevné infekcie spojené s touto aminokyselinou.

Referencie

Barret, G., a Elmore, D. (2004). Aminokyseliny a peptidy. Cambridge: Cambridge University Press.
Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Potreba treonínu u zdravých dospelých, odvodená technikou rovnováhy aminokyselín za 24 hodín. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698 - 704.
Bradford, H. (1931). História objavenia aminokyselín. II. Prehľad aminokyselín opísaných od roku 1931 ako zložky pôvodných proteínov. Pokroky v proteínovej chémii, 81–171.
Champe, P., a Harvey, R. (2003). Aminokyseliny Aminokyseliny. V Lippincott's Ilustrated Reviews: Biochemistry (3. vydanie, str. 1-12). Lippincott.
De Lange, CFM, Gillis, AM a Simpson, GJ (2001). Vplyv príjmu treonínu na ukladanie bielkovín celého tela a využitie treonínu u rastúcich ošípaných kŕmených čistenou stravou. Journal of Animal Science, 79, 3087 - 3095.
Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Proteínové serínové / treonínové kinázy. Annu. 56, 567 - 613, Rev.
Edsall, J. (1960). Aminokyseliny, proteíny a biochémia rakoviny (zväzok 241). Londýn: Academic Press, Inc.
House, JD, Hall, BN a Brosnan, JT (2001). Metabolizmus treonínu v izolovaných hepatocytoch potkana. American Journal of Physiology - Endokrinology and Metabolism, 281, 1300-1307.
Hudson, B. (1992). Biochémia potravinárskych bielkovín. Springer-Science + Business Media, BV
Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Biosyntéza treonínu. Na ceste húb a baktérií a mechanizmu izomerizačnej reakcie. The Journal of Biological Chemistry, 240 (10), 3928 - 3933.
Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-treonín pre hydinu: prehľad. Applied Pouicken Science, Inc., 358-367.
Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Threonínová požiadavka normálneho dieťaťa. The Journal of Nutrition, 10 (56), 231 - 251.
Rigo, J. a Senterre, J. (1980). Optimálny príjem treonínu pre predčasne narodené deti kŕmené orálnou alebo parenterálnou výživou. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 4 (1), 15–17.
Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S., … Cantley, LC (2013). Vplyv metabolizmu treonínu na metyláciu S-adenozylmetionínu a histónu. Science, 339, 222 - 226.
Vickery, HB, a Schmidt, CLA (1931). História objavenia sa aminokyselín. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
Web MD. (Nd). Načítané 10. septembra 2019 z adresy www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine.
Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Regulácia biosyntézy treonínu v Escherichia coli. Archív biochémie a biofyziky, 78 (2), 416–432.
Xunyan, X., Quinn, P., a Xiaoyuan, X. (2012). Research Gate. Načítané 10. septembra 2019, z www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-Tath-athath-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671

THREONÍN: VLASTNOSTI, FUNKCIE, DEGRADÁCIA, PRÍNOSY - BIOLÓGIE - 2026