TYROZÍN: CHARAKTERISTIKA, ŠTRUKTÚRA, FUNKCIE, VÝHODY - BIOLÓGIE - 2026

Tyrozín (Tyr, Y), je jedným z 22 aminokyselín, ktoré tvoria proteíny všetkých buniek v živých bytostí. Na rozdiel od iných aminokyselín, ako je valín, treonín, tryptofán, leucín, lyzín a ďalšie, je tyrozín „podmienečne“ esenciálnou aminokyselinou.

Názov „tyrozín“ sa odvodzuje od gréckeho slova „tiros“, čo znamená syr, pretože táto aminokyselina bola prvýkrát objavená v tomto jedle. Tento výraz bol vytvorený v roku 1846 Liebigom, ktorý zmiešal syr s hydroxidom draselným a získal neznámu zlúčeninu, ťažko rozpustnú vo vode.

Chemická štruktúra aminokyseliny tyrozín (zdroj: klavecín prostredníctvom Wikimedia Commons)

Po počiatočnom opise ho získali iní vedci, ako napríklad Warren de la Rue a Hinterberger, z kokcidového hmyzu a z rohovníkových proteínov. Jeho oddelenie od hydrolýzy iných proteínov kyselinou chlorovodíkovou opísal Mörner v roku 1901.

Všeobecne je táto aminokyselina získaná u cicavcov vďaka hydroxylácii fenylalanínu, hoci je tiež absorbovaná v čreve z proteínov konzumovaných potravou.

Tyrozín má v ľudskom tele mnohonásobné funkcie a medzi najdôležitejšie patria pravdepodobne substrát na produkciu neurotransmiterov a hormónov, ako je adrenalín a hormón štítnej žľazy.

vlastnosti

Tyrozín váži približne 180 g / mol a jeho skupina R alebo bočný reťazec má disociačnú konštantu pKa 10,07. Jeho relatívny výskyt v bunkových proteínoch nepresahuje 4%, ale má viac funkcií nevyhnutných pre ľudskú fyziológiu.

Táto aminokyselina patrí do skupiny aromatických aminokyselín, v ktorých sa tiež nachádzajú fenylalanín a tryptofán. Členovia tejto skupiny majú vo svojich R skupinách alebo postranných reťazcoch aromatické kruhy a sú to obvykle hydrofóbne alebo nepolárne aminokyseliny.

Rovnako ako tryptofán, tyrozín absorbuje ultrafialové svetlo a je jedným z aminokyselinových zvyškov zodpovedných za absorpciu svetla pri 280 nm mnohých proteínov, čo ho robí užitočným pre jeho charakterizáciu.

Považuje sa za „podmienečne“ esenciálnu aminokyselinu, pretože jej biosyntéza u ľudí závisí od fenylalanínu, esenciálnej aminokyseliny. Ak telo spĺňa svoje každodenné požiadavky na fenylalanín, tyrozín sa môže syntetizovať bez problémov a nie je to obmedzujúca aminokyselina.

Ak však strava neobsahuje fenylalanín, telo bude mať nielen nerovnováhu tejto aminokyseliny, ale aj tyrozínu. Je tiež dôležité si uvedomiť, že syntéza tyrozínu z fenylalanínu nie je reverzibilná, takže tyrozín nemôže uspokojiť bunkové potreby fenylalanínu.

Tyrozín tiež patrí do skupiny aminokyselín s duálnymi úlohami pri produkcii glykogénnych a ketogénnych metabolických medziproduktov, ktoré sa podieľajú na syntéze glukózy v mozgu a na tvorbe ketónových teliesok v pečeni.

štruktúra

Podobne ako ostatné aminokyseliny, aj tyrozín alebo kyselina p-parahydroxyfenyl-a-amino-propiónová je a-aminokyselina, ktorá má centrálny atóm uhlíka nazývaný a uhlík a ktorý je chirálny, pretože je spojený so štyrmi rôzne atómy alebo molekuly substituenta.

Tento chirálny uhlík je pripojený k dvom charakteristickým skupinám aminokyselín: aminoskupine (NH2) a karboxylovej skupine (COOH). Tiež zdieľa jednu zo svojich väzieb s atómom vodíka a zostávajúca väzba je obsadená skupinou R alebo vlastným bočným reťazcom každej aminokyseliny.

V prípade tyrozínu táto skupina pozostáva z aromatického kruhu asociovaného s hydroxylovou skupinou (OH), čo jej dáva schopnosť tvoriť vodíkové väzby s inými molekulami a ktoré mu poskytujú základné funkčné vlastnosti pre určité enzýmy.

Vlastnosti

Tyrozín je základnou zložkou mnohých proteínov s veľkou rozmanitosťou biologických aktivít a funkcií.

U ľudí a iných cicavcov sa táto aminokyselina používa v nervových a obličkových tkanivách na syntézu dopamínu, epinefrínu a norepinefrínu, troch príbuzných katecholaminergických neurotransmiterov, ktoré majú veľký význam pre funkciu tela.

Je tiež nevyhnutná pre syntézu chráničov ultrafialového žiarenia (UV), ako je melanín; niektoré lieky proti bolesti, ako sú endorfíny a antioxidačné molekuly, ako je vitamín E.

Rovnakým spôsobom táto aminokyselina slúži na syntézu tyrozínových, octopamínových a tyroidných hormónov prostredníctvom organizácie jódu v tyrozínovom zvyšku tyroglobulínu.

Tyramín je vazoaktívna molekula nachádzajúca sa v ľudskom tele a oktopamín je amín príbuzný norepinefrínu.

Všetky tieto funkcie tyrozínu sú možné vďaka jeho získaniu z potravinových bielkovín alebo hydroxyláciou fenylalanínu s pečeňou ako hlavným orgánom systémového zásobovania uvedenou aminokyselinou.

Funkcie v rastlinách

Tyrozín a niektoré z medziproduktov generovaných počas jeho biosyntézy živia biosyntetické dráhy metabolitov špecializovaných na obranu, na prilákanie opeľovačov, na elektronický transport a na štrukturálnu podporu.

biosyntéza

U ľudí sa tyrozín získava z potravy alebo sa syntetizuje v jednom kroku pečeňovými bunkami z fenylalanínu, esenciálnej aminokyseliny, reakciou katalyzovanou enzýmovým komplexom fenylalanín hydroxylázy.

Tento komplex má oxygenázovú aktivitu a je prítomný iba v pečeni ľudí alebo iných cicavcov. Reakcia syntézy tyrozínu potom zahrnuje prenos atómu kyslíka do para polohy aromatického kruhu fenylalanínu.

K tejto reakcii dochádza súčasne s tým, že sa molekula vody vytvorí redukciou iného atómu molekulárneho kyslíka a redukčná sila sa poskytuje priamo pomocou NADPH konjugovaného s molekulou tetrahydropterínu, ktorá je podobná kyseline listovej.

Biosyntéza v rastlinách

V rastlinách sa tyrozín syntetizuje de novo za „šikimovanou“ cestou, ktorá živí ďalšie biosyntetické dráhy pre ďalšie aromatické aminokyseliny, ako je fenylalanín a tryptofán.

V týchto organizmoch začína syntéza zo zlúčeniny známej ako „korizát“, ktorá je konečným produktom shikimálnej dráhy a ďalej je spoločným prekurzorom všetkých aromatických aminokyselín, určitých vitamínov a rastlinných hormónov.

Chorismát sa konvertuje na prefenát katalytickým pôsobením enzýmu chorismát mutázy a je to prvý „zaviazaný“ krok v syntéze tyrozínu a fenylalanínu v rastlinách.

Fenát sa premieňa na tyrozín oxidačnou dekarboxyláciou a transamináciou, ku ktorej môže dôjsť v akomkoľvek poradí.

V jednej z biosyntetických dráh môžu byť tieto kroky katalyzované špecifickými enzýmami známymi ako tyrozíndehydrogenáza špecifická pre prefenát (PDH) (ktorá prevádza prefenát na 4-hydroxyfenylpyruvát (HPP)) a tyrozínaminotransferáza (ktorá produkuje tyrozín z HPP). ).

Ďalšia cesta syntézy tyrozínu z prefenátu zahrnuje transamináciu prefenátu na neproteínogénnu aminokyselinu nazývanú L-arogenát, katalyzovanú enzýmom prefenát aminotransferázou.

L-arogenát sa následne podrobí oxidačnej dekarboxylácii za vzniku tyroxínu, čo je reakcia riadená enzýmom tyrozín dehydrogenázy špecifickým pre arogenát, tiež známy ako ADH.

Rastliny prednostne používajú hydrogenačnú cestu, zatiaľ čo väčšina mikróbov syntetizuje tyrozín z HPP odvodeného z prefenátu.

predpis

Ako to platí pre väčšinu biosyntetických dráh aminokyselín, rastliny majú prísny systém regulácie syntézy aromatických aminokyselín vrátane tyrozínu.

V týchto organizmoch dochádza k regulácii na mnohých úrovniach, pretože mechanizmy, ktoré kontrolujú shikimálnu dráhu, tiež regulujú produkciu tyrozínu, ktorý je tiež regulačným mechanizmom.

Požiadavky tyrozínu, a teda rigidita pri regulácii jeho biosyntézy, sú však špecifické pre každý druh rastlín.

degradácia

Degradácia alebo katabolizmus tyrozínu vedie k tvorbe fumarátu a acetoacetátu. Prvým krokom v tejto ceste je konverzia aminokyseliny na 4-hydroxyfenylpyruvát cytosolickým enzýmom známym ako tyrozínaminotransferáza.

Táto aminokyselina môže byť tiež transaminovaná v mitochondriách hepatocytov enzýmom aspartátaminotransferázou, hoci tento enzým nie je za normálnych fyziologických podmienok príliš dôležitý.

Degradáciou tyrozínu sa môže vytvoriť sukcinylacetoacetát, ktorý sa môže dekarboxylovať na sukcinylacetát. Sukcinylacetát je najúčinnejším inhibítorom enzýmu zodpovedného za syntézu heme skupiny, enzýmu dehydratázy kyseliny 5-aminolevulínovej.

Syntéza epinefrínu a norepinefrínu

Ako už bolo uvedené, tyrozín je jedným z hlavných substrátov pre syntézu dvoch veľmi dôležitých neurotransmiterov pre ľudské telo: adrenalínu a norepinefrínu.

Toto je spočiatku používané enzýmom známym ako tyrozínhydroxyláza, ktorý je schopný k aromatickému kruhu skupiny R tyrozínu pridať ďalšiu hydroxylovú skupinu, čím sa vytvorí zlúčenina známa ako dopa.

Dopa vedie k vzniku dopamínu, akonáhle je enzymaticky spracovaný enzýmom dopa dekarboxylázy, ktorý odstraňuje karboxylovú skupinu z východiskovej aminokyseliny a zaslúži molekulu pyridoxal fosfátu (FDP).

Dopamín sa následne premieňa na norepinefrín pôsobením enzýmu dopamín β-oxidázy, ktorý katalyzuje pridanie hydroxylovej skupiny na -CH, ktorá bola súčasťou skupiny R tyrozínu a ktorá fungovala ako „most“ medzi aromatickým kruhom a a uhlík.

Epinefrín je odvodený od noradrenalínu pôsobením N-metyltransferázy N-metyltransferázy fenyletanolamínu, ktorá je zodpovedná za prenos metylovej skupiny závislej od S-adenosyl-metionínu na voľnú aminoskupinu norepinefrínu.

Potraviny bohaté na tyrozín

Ako je uvedené vyššie, tyrozín je „podmienečne“ esenciálna aminokyselina, pretože je syntetizovaná v ľudskom tele hydroxyláciou fenylalanínu, esenciálnej aminokyseliny.

Ak teda príjem fenylalanínu vyhovuje telesným požiadavkám, tyrozín nie je obmedzujúcim faktorom normálneho fungovania buniek. Tyrozín sa však získava aj z proteínov, ktoré sa konzumujú pri každodennom jedle.

Niektoré štúdie uvádzajú, že minimálny denný príjem tyrozínu a fenylalanínu by mal byť medzi 25 a 30 mg na kilogram hmotnosti, takže priemerný človek by mal denne spotrebovať asi 875 mg tyrozínu.

Potraviny s najvyšším obsahom tyrozínu sú syr a sója. Patria sem aj hovädzie, jahňacie, bravčové, kuracie a ryby.

Niektoré semená a orechy, ako sú vlašské orechy, tiež poskytujú významné množstvo tejto aminokyseliny, rovnako ako vajcia, mliečne výrobky, zrná a obilniny.

Výhody jeho príjmu

Tyrozín sa bežne konzumuje vo forme doplnkov výživy alebo výživy, najmä na liečenie patológie známej ako fenylketonúria, ktorú trpia pacienti, ktorí nie sú schopní primerane spracovať fenylalanín, a preto neprodukujú tyrozín.

Predpokladá sa, že zvýšenie množstva spotrebovaného tyrozínu za deň môže zlepšiť kognitívne funkcie súvisiace s učením, pamäťou a ostražitosťou v stresových podmienkach, pretože jeho katabolizmus súvisí so syntézou neurotransmiterov adrenalínu a noradrenalínu.

Niektorí ľudia užívajú tablety bohaté na tyrozín, aby počas dňa zostali ostražití, ak stratili značné množstvo spánku.

Pretože sa táto aminokyselina podieľa na tvorbe hormónu štítnej žľazy, jej spotreba môže mať pozitívne účinky na systémovú metabolickú reguláciu.

Poruchy nedostatku

Albinizmus a alkaptonúria sú dve patológie súvisiace s metabolizmom tyrozínu. Prvá podmienka súvisí s chybnou syntézou melanínu z tyrozínu a druhá súvisí s poruchami degradácie tyrozínu.

Albinizmus sa vyznačuje nedostatkom pigmentácie na pokožke, to znamená, že pacienti, ktorí ňou trpia, majú biele vlasy a ružovkastú pokožku, pretože melanín je pigment, ktorý má na starosti farbu týchto štruktúr.

Táto patológia súvisí s nedostatkom enzýmu tyrozinázy špecifického pre melanocyty, ktorý je zodpovedný za premenu tyrozínu na DOPA-chinón, medziprodukt v syntéze melanínu.

Príznaky alkaptonúrie sú zrejmé ako prehnané (tmavé) sfarbenie moču a neskoro sa rozvíjajúca artritída.

Iné metabolické patológie

Okrem toho existujú ďalšie poruchy súvisiace s metabolizmom tyrozínu, medzi ktoré patria:

- Dedičná tyrozinémia typu I: vyznačujúca sa progresívnou degeneráciou pečene a dysfunkciou obličiek

- Dedičná tyrozinémia typu II alebo Richner-Hanhartov syndróm: čo je zrejmé ako keratitída a amputácia lézií na dlaniach a chodidlách nôh.

- Tyrozinémia typu III: ktorá môže byť asymptomatická alebo sa môže prejaviť ako mentálna retardácia

- „Hawkinsinúria“: charakterizovaná metabolickou acidózou v detstve a neschopnosťou prosperovať v raste

Existujú aj ďalšie vrodené poruchy metabolizmu tyrozínu, ktoré súvisia s nedostatkami enzýmov zodpovedných za jeho degradáciu, ako je tyrozínhydroxyláza zodpovedná za prvý krok v syntéze dopamínu z tyrozínu.

Referencie

1. Aders Plimmer, R. (1908). Chemické zloženie bielkovín. Časť I. Londýn, Spojené kráľovstvo: Longmans, Green a CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P. a McKiernan, P. (2012). Poruchy metabolizmu tyrozínu. V prípade vrodených metabolických chorôb: diagnostika a liečba (s. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Určité aspekty metabolizmu tyrozínu u mladých ľudí. I. Vývoj oxidačného systému tyrozínu v ľudskej pečeni. The Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089 - 1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Povaha poruchy metabolizmu tyrozínu v Alkaptonúrii. Journal of Biological Chemistry, 230, 251 - 260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V. a Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. vydanie). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, a Cox, MM (2009). Lehningerove princípy biochémie. Vydania Omega (5. vydanie).
7. Schenck, CA, a Maeda, HA (2018). Biosyntéza tyrozínu, metabolizmus a katabolizmus v rastlinách. Phytochemistry, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, a Pawelek, J. (2012). L-tyrozín a L-dihydroxyfenylalanín ako hormónové regulátory funkcií melanocytov. Pigment Cell and Melanoma Research, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Health Line. Získané 16. septembra 2019 z adresy www.healthline.com
10. Web MD. (Nd). Načítané 15. septembra 2019, z www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Moje údaje o potravinách. Načítané 15. septembra 2019, z www.myfooddata.com