Myoglobín je globulárneho proteínu intracelulárnej nachádza v cytosolu kostrového a srdcového svalstva. Jeho hlavnou funkciou je vytvorenie kyslíkovej rezervy a podpora vnútrobunkového transportu kyslíka.
John Kendrew a Max Perutz získali Nobelovu cenu za chémiu v roku 1962 za štúdium globulárnych proteínov. Títo autori objasnili trojrozmernú štruktúru myoglobínu a hemoglobínu. Historicky bol myoglobín jedným z prvých proteínov, z ktorých bola určená trojrozmerná štruktúra.
Grafické znázornenie molekulárnej štruktúry troch okysličených proteínov: leghemoglobínu, hemoglobínu a myoglobínu (Zdroj: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) prostredníctvom Wikimedia Commons)
Guľové proteíny sú kompaktné molekuly s guľovým tvarom; sú rozpustné v cytozole alebo v lipidovej časti bunkových membrán. Sú zodpovedné za hlavné biologické účinky, na rozdiel od vláknitých proteínov, ktorých hlavné funkcie sú štrukturálne.
Myoglobín dodáva čerstvému mäsu jeho červenú farbu. K tomu dochádza, keď sa myoglobín okysličuje ako oxymyoglobín a železo, ktoré ho tvorí, je vo forme železného železa: Mb-Fe2 + O2.
Keď je mäso vystavené prostrediu, nestabilné železo oxiduje a stáva sa železitým a za týchto podmienok sa farba mení na hnedé odtiene v dôsledku tvorby methamyoglobínu (Mb-Fe3 + + O2-).
Hladiny myoglobínu v krvi sú zvyčajne veľmi malé, sú rádovo v mikrogramoch na liter (μg / l). Tieto hladiny sa zvyšujú, keď dochádza k deštrukcii svalov, napríklad pri rabdomyolýze kostrových svalov alebo pri srdcovom infarkte s deštrukciou tkaniva a pri niektorých myopatiách.
Jeho prítomnosť v moči je pozorovaná za určitých podmienok, pri ktorých je poškodenie tkaniva veľmi dôležité. Jeho včasná diagnostická hodnota pre infarkt je diskutabilná.
Štruktúra myoglobínu
Myoglobín má molekulovú hmotnosť takmer 18 kDa vrátane skupiny hem. Pozostáva zo štyroch špirálových segmentov spojených „ostrými zákrutami“. Tieto helixy myoglobínu sú pevne zabalené a zachovávajú si svoju štrukturálnu integritu, aj keď je skupina hem odstránená.
Štruktúra globulárnych proteínov, ako aj všetkých bunkových proteínov, je hierarchická, takže štruktúra myoglobínu je tiež hierarchická. Prvou úrovňou je primárna štruktúra tvorená lineárnou sekvenciou aminokyselín a myoglobín je tvorený reťazcom 153 aminokyselín.
Grafická schéma helikálnej a globulárnej štruktúry myoglobínu (Zdroj: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) prostredníctvom Wikimedia Commons)
Sekundárna štruktúra myoglobínu spočíva v konformácii alfa helixov. Myoglobín obsahuje 8 alfa helixov vytvorených opakovaním polypeptidových častí, ktoré sú spojené krátkymi segmentmi aperiodického usporiadania.
Terciárna štruktúra pozostáva z trojrozmernej konformácie s biologickou aktivitou. Najdôležitejšie vlastnosti tejto štruktúry sú záhyby. Kvartérna štruktúra označuje zostavenie dvoch alebo viacerých polypeptidových reťazcov oddelených a spojených prostredníctvom nekovalentných väzieb alebo interakcií.
Myoglobín a jeho hematologická skupina (Zdroj: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) prostredníctvom Wikimedia Commons)
Myoglobín má veľmi kompaktnú štruktúru, pričom hydrofóbne zvyšky smerujú dovnútra a hydrofilné alebo polárne zvyšky smerujú smerom von. Vnútorné nepolárne zvyšky sú tvorené leucínom, valínom, metionínom a fenylalanínom. Jedinými vnútornými polárnymi zvyškami sú dva histidíny, ktoré majú funkcie na aktívnom mieste.
Protetická hemová skupina je umiestnená v rozštepe vo nepolárnej vnútornej časti polypeptidového reťazca myoglobínu. Táto skupina obsahuje železo vo forme železného železa, ktoré sa viaže s kyslíkom za vzniku oxymyoglobínu.
funkcie
Funkciou myoglobínu je viazať kyslík na skupinu hemu jeho štruktúry a vytvoriť kyslíkovú rezervu pre funkciu svalov. Keď sa kyslík zachytáva v myoglobínovej štruktúre v cytoplazme svalovej bunky, jeho vnútrobunkový tlak, stanovený voľným kyslíkom, zostáva nízky.
Nízky vnútrobunkový tlak kyslíka udržuje gradient pre vstup kyslíka do bunky. Toto uprednostňuje priechod kyslíka z krvi do svalovej bunky. Keď je myoglobín nasýtený, zvyšuje sa vnútrobunkový kyslík, ktorý postupne znižuje gradient, a teda znižuje prenos.
Krivka väzby kyslíka na myoglobín je hyperbolická. V počiatočných častiach krivky malé zmeny parciálneho tlaku kyslíka spôsobujú veľké zmeny v saturácii myoglobínu kyslíkom.
Potom, keď sa parciálny tlak kyslíka zvyšuje, saturácia sa zvyšuje, ale pomalšie, to znamená, že na zvýšenie saturácie myoglobínu a progresívne krivka sa vyrovnáva.
Existuje premenná, ktorá meria afinitu krivky nazývanej P50, čo predstavuje parciálny tlak kyslíka potrebný na saturáciu myoglobínu obsiahnutého v roztoku o 50%. Ak sa teda P50 zvýši, hovorí sa, že myoglobín má nižšiu afinitu a ak sa P50 zníži, hovorí sa, že myoglobín má vyššiu afinitu k kyslíku.
Keď sa skúmajú krivky viazania kyslíka na myoglobín a hemoglobín, pozoruje sa, že pre akýkoľvek skúmaný parciálny tlak kyslíka je myoglobín nasýtený ako hemoglobín, čo naznačuje, že myoglobín má vyššiu afinitu k kyslíku ako hemoglobín.
Druhy svalových vlákien a myoglobínu
Kostrové svaly majú vo svojom zložení rôzne typy svalových vlákien, niektoré sa nazývajú pomalé zášklby a iné rýchle zášklby. Vlákna s rýchlym zášklbom sú štruktúrne a metabolicky upravené tak, aby sa rýchlo a energicky a anaeróbne sťahovali.
Vlákna s pomalým zášklbom sú prispôsobené na pomalé, ale dlhšie kontrakcie typické pre odporové aeróbne cvičenie. Jedným zo štrukturálnych rozdielov týchto vlákien je koncentrácia myoglobínu, ktorá im dáva názov biele a červené vlákna.
Červené vlákna majú vysoký obsah myoglobínu, čo im dodáva červenú farbu, ale tiež im umožňuje udržiavať veľké množstvo kyslíka, čo je nevyhnutné pre ich funkciu.
Normálne hodnoty
Normálne krvné hodnoty u mužov sú 19 až 92 µg / l a pre ženy 12 až 76 µg / l, v rôznych laboratóriách sú však rozdiely v hodnotách.
Tieto hodnoty sa zvyšujú, keď dôjde k deštrukcii svalov, ako je to pri rabdomyolýze kostrových svalov, pri rozsiahlych popáleniach, elektrických šokoch alebo pri rozsiahlej svalovej nekróze v dôsledku arteriálnej oklúzie, pri infarkte myokardu a pri niektorých myopatiách.
Za týchto podmienok sa myoglobín objavuje v moči a dodáva mu charakteristickú farbu.
Referencie
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL a Loscalzo, J. (2012). Harrisonove princípy vnútorného lekárstva. DL Longo (ed.). New York: Mcgraw-hill
- Ganong WF: Centrálna regulácia viscerálnych funkcií, v prehľade lekárskej fyziológie, 25. vydanie. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: kompartmenty telových tekutín: extracelulárne a intracelulárne tekutiny; Edema, v učebnici lekárskej fyziológie, 13. vydanie, AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, a Huether, SE (2018). Patofyziológia-Ebook: biologický základ choroby u dospelých a detí. Elsevier Health Sciences.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA a Rodwell, VW (2014). Harperova ilustrovaná biochémia. McGraw-Hill.