PROLÍN: VLASTNOSTI, ŠTRUKTÚRA, FUNKCIE, POTRAVINY - BIOLÓGIE - 2026

Prolín (Pro, P), patrí k 22 aminokyselín sú klasifikované ako základné. Je to neesenciálna aminokyselina, pretože ju môžu syntetizovať ľudia a iné cicavce.

V roku 1900 nemecký vedec Richard Willstatter ako prvý vyťažil a pozoroval prolín. Avšak, to bola Emili Fischer, v roku 1901, kto razil termín „prolín“ založený na pyrolidínovom kruhu aminokyseliny; Tento výskumný pracovník tiež dokázal podrobne vysvetliť syntézu prolínu z mliečneho kazeínu.

Chemická štruktúra aminokyseliny Proline (Zdroj: Clavecin prostredníctvom Wikimedia Commons)

V proteínoch, ako je kazeín, hrá prolín zásadnú úlohu pri štrukturálnych zvratoch a záhyboch. V tomto proteíne je prolín homogénne distribuovaný v celej štruktúre a viaže sa na ß kazeín a a1 proteín; ďalej zabraňuje tvorbe chybných štrukturálnych ohybov alebo slučiek.

V biochemických analýzach bežne používaných na určenie presnej sekvencie aminokyselín, ktoré tvoria proteíny, je prolín jednou z najťažších aminokyselín, ktorú je možné detegovať, pretože sekundárna aminoskupina prolínu má odlišné správanie a nedá sa ľahko detegovať. ,

Scurvy je pravdepodobne najznámejšie ochorenie súvisiace s prolínom. Súvisí to s nedostatkom príjmu vitamínu C, ktorý priamo ovplyvňuje hydroxyláciu prolínu v kolagénových vláknach, čo spôsobuje systémové oslabenie v dôsledku nestability kolagénových vlákien, ktoré sú v tele.

vlastnosti

Sekundárna aminoskupina naviazaná na a-uhlík sťažuje klasifikáciu prolínu trochu ťažkú. V niektorých textoch je však klasifikovaný spolu s rozvetvenými aminokyselinami alebo s alifatickými bočnými reťazcami, pretože bočný reťazec alebo skupina R prolínu je hydrofóbna alebo alifatická.

Jednou z najdôležitejších vlastností prolínu je, že v žiadnom prípade nemôže tvoriť vodíkové väzby, čo ho robí ideálnym pre štruktúrovanie zložitých a zložitých zákrut v terciárnych štruktúrach proteínov.

Rovnako ako všetky aminokyseliny majú dve izoformy, ktoré závisia od centrálneho atómu uhlíka, prolín sa v prírode dá nájsť ako L-prolín alebo ako D-prolín. Forma L-prolínu je však v prírode najhojnejšia a je tou, ktorá je súčasťou proteínových štruktúr.

V proteínoch, kde sa nachádza, prolín často zaberá miesta blízko povrchu alebo k miestam prehybu alebo "skrútenia" polypeptidového reťazca, pretože tuhá a uzavretá štruktúra prolínu sťažuje silnú interakciu s inými aminokyselinami. ,

štruktúra

Prolín má medzi základnými aminokyselinami zvláštnu štruktúru, pretože má sekundárnu aminoskupinu (NH2) a nie primárnu aminoskupinu, ktorá je charakteristická pre všetky aminokyseliny.

Skupina R alebo bočný reťazec prolínu je pyrolidínový alebo tetrahydropyrrolový kruh. Táto skupina je tvorená heterocyklickým amínom (bez dvojitých väzieb) s piatimi atómami uhlíka, pričom každý z nich je nasýtený atómami vodíka.

Prolín má zvláštnosť, že "centrálny" atóm uhlíka je zahrnutý v heterocyklickom pyrolidínovom kruhu, takže jediným "voľným" alebo "vyčnievajúcim" atómom je karboxylová skupina (COOH) a atóm vodíka (H) ) heterocyklického kruhu aminokyseliny.

Molekulárny vzorec Prolínu je C5H9NO2 a jeho názov podľa IUPAC je kyselina pyrolidín-2-karboxylová. Má približnú molekulovú hmotnosť 115,13 g / mol a jeho frekvencia výskytu v proteínoch je približne 7%.

Vlastnosti

Kolagénové a tropokolagénové vlákna sú najbohatšími proteínmi u väčšiny stavovcov. Tieto tvoria kožu, šľachy, matricu kostí a mnoho ďalších tkanív.

Kolagénové vlákna sa skladajú z mnohých opakujúcich sa polypeptidových trojitých helixov, ktoré sú zase zložené z viacerých prolínových a glycínových zvyškov v sekvencii glycín-prolín-prolín / hydroxyprolín (druhá je modifikovaným derivátom prolínu).

Vo svojej natívnej forme je prolín súčasťou prokolagénu, čo je prekurzor polypeptidov kolagénu a niektorých ďalších proteínov spojivového tkaniva. Enzým prokolagén prolínhydroxyláza je zodpovedný za hydroxyláciu prolínových zvyškov za vzniku hydroxyprolínu, a teda za dozrievania prokolagénu na samotný kolagén.

Aká je hlavná funkcia prolínu v kolagénových vláknach?

Hydroxyprolín mu dáva vlastnosti rezistencie voči kolagénu, pretože tento derivát aminokyseliny má schopnosť vytvárať veľké množstvo vodíkových väzieb medzi reťazcami trojitej špirály, ktoré tvoria proteín.

Enzýmy, ktoré katalyzujú hydroxyláciu prolínových zvyškov, vyžadujú prítomnosť vitamínu C (kyselina askorbová) a, ako bolo uvedené vyššie, je skorbut spôsobený oslabením kolagénových vlákien v dôsledku zlyhania hydroxylácie prolínových zvyškov. , čo spôsobuje zníženie vodíkových väzieb, ktoré zadržujú kolagénové vlákna.

Ďalšie funkcie

Prolín je nevyhnutný na tvorbu bielkovín a záhybov.

Vďaka svojej uzavretej štruktúre sa táto aminokyselina ťažko „prispôsobuje“ vnútorným proteínom, pretože nemôže tvoriť vodíkové väzby, aby „interagovala“ s ostatnými susednými zvyškami, čo vyvoláva tvorbu „zákrut“ alebo „zákrutov“. v celej štruktúre proteínov, kde sa nachádza.

Všetky proteíny s krátkou životnosťou majú najmenej jednu oblasť s početnými repetíciami prolínu, glutamátu, serínu a treonínu. Tieto oblasti sa pohybujú od 12 do 60 zvyškov a nazývajú sa PEST sekvencie.

Proteíny obsahujúce sekvenciu PEST sú označené ubikvitináciou pre následnú degradáciu v proteazómy.

biosyntéza

Mnoho aminokyselín sa môže syntetizovať z medziproduktov pri glykolýze, pentózofosfátovej ceste alebo cykle kyseliny citrónovej (Krebsov cyklus). Prolín a arginín sa tvoria v krátkych dráhach glutamátu.

Biosyntetická dráha, ktorá je prakticky bežná pre všetky živé organizmy, začína premenou L-glutamátu na y-L-glutamyl-5-fosfát vďaka pôsobeniu enzýmu glutamát-5-kinázy (v baktériách) alebo y-glutamylskupiny. -kináza (u ľudí).

Táto reakcia zahŕňa fosforyláciu závislú od ATP, pričom sa popri hlavnom produkte generuje aj molekula ADP.

Reakcia katalyzovaná glutamát-5-semialdehyddehydrogenázou (v baktériách) alebo y-glutamylfosfát reduktázou (u ľudí) prevádza y-L-glutamyl-5-fosfát na L-glutamát-5-semialdehyd a táto reakcia si zasluhuje prítomnosť kofaktora NADPH.

L-glutamát-5-semialdehyd je reverzibilne a spontánne dehydratovaný na (S) -1-1-pyrolín-5-karboxylát, ktorý je následne konvertovaný na L-prolín enzýmom pyrolín-5-karboxylátová reduktáza (v baktériách a ľuďoch) ), pri ktorej reakcii je potrebná aj molekula NADPH alebo NADH.

degradácia

Prolín, arginín, glutamín a histidín sa neustále degradujú na a-ketoglutarát a vstupujú do cyklu kyseliny citrónovej alebo Krebsovho cyklu. V konkrétnom prípade prolínu sa najskôr oxiduje enzýmom prolín oxidáza na pyrolín-5-karboxylát.

V prvom kroku, keď dôjde k oxidácii prolínu na pyrolín-5-karboxylát, sa oddelené protóny akceptujú pomocou E-FAD a redukujú sa na E-FADH2; tento krok je výhradný pre aminokyselinu prolín.

Spontánnou reakciou sa pyrolín-5-karboxylát transformuje na glutamát y-semi-aldehyd, ktorý potom slúži ako substrát pre enzým glutamát y-semi-aldehyddehydrogenáza. V tomto kroku sa uvoľnia dva protóny, jeden z nich je akceptovaný NAD, ktorý je redukovaný na NADH a druhý je voľný vo forme H +.

Arginín, podobne ako prolín, sa transformuje na y-semialdehyd glutamát, ale alternatívnou metabolickou cestou zahŕňajúcou dva rôzne enzýmy.

Enzým glutamát y-semialdehyddehydrogenáza transformuje glutamát y-semialdehyd na L-glutamát. Následne sa tento L-glutamát znova oxiduje enzýmom glutamát dehydrogenázy, s ktorým sa nakoniec vytvorí a-ketoglutarát, ktorý sa začlení do cyklu kyseliny citrónovej.

V kroku oxidácie glutamátu sa uvoľní protón (H +) a aminoskupina (NH3 +). Protón redukuje skupinu NADP + a vytvára sa molekula NADPH.

Napriek mnohým podobnostiam, ktoré existujú medzi degradačnými a biosyntetickými cestami prolínu a arginínu, sú tieto aminokyseliny syntetizované a degradované úplne opačnými cestami s použitím rôznych enzýmov, rôznych kofaktorov a rôznych intracelulárnych kompartmentov.

Valine bohaté potraviny

Všeobecne platí, že všetky potraviny s vysokým obsahom bielkovín majú veľké množstvo prolínu. Patria sem mäso, mlieko, vajcia a iné. Keď je však naše telo v optimálnom zdravotnom stave a výžive, je schopné endogénne syntetizovať prolín.

Prolín sa vyskytuje aj v mnohých strukovinách a orechoch a napríklad v celých zrnách, ako napríklad ovos. Medzi ďalšie potraviny bohaté na prolín patria okrem iného pšeničné otruby, vlašské orechy, mandle, hrach a fazuľa.

Niektoré obchody so zdravou výživou často formulujú tablety aminokyselín L-lyzín a L-prolín kombinované, aby pomohli ľuďom s problémami s kĺbmi alebo spomalili starnutie tkanív.

S istotou sa však nepreukázalo, že užívanie výživových doplnkov týchto aminokyselín má významný vplyv na oddialenie staroby alebo iných podmienok typických pre postupujúci vek.

Výhody jeho príjmu

Diéty bohaté na prolín sa zvyčajne predpisujú ľuďom s chorobami kĺbov, ako sú artritída, výrony, roztrhané väzivá, dislokácia, tendinitída a ďalšie, a to kvôli svojmu vzťahu so syntézou kolagénových vlákien prítomných v spojivové tkanivá tela.

Mnoho farmakologických pleťových vôd a tabliet používaných v estetickom priemysle je obohatených o L-prolín, pretože niektoré štúdie ukázali, že táto aminokyselina môže nejakým spôsobom zvýšiť syntézu kolagénu, a teda zlepšiť štruktúru pokožky, urýchliť hojenie rán, tržné rany, vredy a popáleniny.

V potravinárskom priemysle existujú proteíny, ktoré majú „bioaktívne peptidy“, ktoré vykonávajú funkcie nad rámec svojich výživových vlastností. Tieto peptidy majú obvykle dva až deväť aminokyselinových zvyškov, vrátane prolínu, arginínu a lyzínu.

Uvedené bioaktívne peptidy môžu mať antihypertenznú aktivitu s určitým opioidným účinkom; môžu pôsobiť ako imunomodulátory stimuláciou imunitnej reakcie proti niektorým patogénom a dokonca môžu spôsobiť zvýšenie vazoaktivity, čo zlepšuje obeh tých, ktorí ich konzumujú.

Poruchy nedostatku

Glutén je proteín prítomný v pšeničných zrnkách, ktorý spôsobuje zápal čreva. Ľudia s "gluténovou intoleranciou" sú známi ako "celiatickí" pacienti a je známe, že tento proteín je bohatý na prolín a glutamín, ktorých proteolytická degradácia je pre ľudí s týmto ochorením obtiažna.

Niektoré choroby súvisia s chybným skladaním dôležitých proteínov a je veľmi bežné, že tieto defekty sa týkajú cis-trans izomerizácie amidových väzieb v prolínových zvyškoch, pretože na rozdiel od iných peptidových väzieb, v ktorých trans izomér je vysoko výhodný, v prolíne je nevýhodný.

V prolínových zvyškoch bolo pozorované, že existuje významná tendencia k tvorbe cis izoméru najskôr ako trans izoméru v amidoch susediacich s prolínovými zvyškami, čo môže generovať „nesprávnu“ konformáciu proteínov.

Poruchy metabolizmu

Rovnako ako u iných esenciálnych a neesenciálnych aminokyselín, hlavné patologické poruchy súvisiace s prolínom zvyčajne súvisia s poruchami v asimilácii tejto aminokyseliny.

Hyperprolinémia je napríklad typickým prípadom nedostatku jedného z enzýmov, ktoré sa podieľajú na degradačnej ceste prolínu, konkrétne 1-pyrolín-5-karboxylátdehydrogenázy, čo vedie k akumulácii jeho substrátu, čo nakoniec deaktivuje trasu.

Táto patológia je obvykle diagnostikovaná vysokým obsahom prolínu v krvnej plazme a prítomnosťou metabolitu 1-pyrolín-5-karboxylátu v moči postihnutých pacientov.

Hlavné príznaky tohto ochorenia sú neurologické poruchy, ochorenie obličiek a strata sluchu alebo hluchota. Medzi ďalšie závažnejšie prípady patrí závažná mentálna retardácia a značné psychomotorické ťažkosti.

Referencie

1. Abu-Baker, S. (2015). Prehľad biochémie: Koncepty a súvislosti
2. Delauney, AJ a Verma, DPS (1993). Biosyntéza prolínu a osmoregulácia v rastlinách. Plant journal, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA, a Barbas, CF (2000). Prolínom katalyzované priame asymetrické aldolové reakcie. Journal of American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, a Cox, MM (2008). Lehningerove princípy biochémie. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Chemické zloženie proteínov (zväzok 1). Longmans, Green.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Prolín: multifunkčná aminokyselina. Trends in science, 15 (2), 89-97.