Ovalbumín je najhojnejšia proteín v "čistých" vajcia vtákov. Patrí do rodiny proteínov známych ako „serpin“ alebo „inhibítor serínovej proteázy“, čo je mimoriadne rozmanitá skupina eukaryotických proteínov (obsahuje viac ako 300 homológnych proteínov).
Bol to jeden z prvých proteínov izolovaných s vysokou čistotou a vďaka jeho prekvapujúcemu množstvu v reprodukčných štruktúrach vtákov sa široko používa ako „model“ pri príprave „štandardov“ na štúdium štruktúry, vlastností, syntéza a sekrécia mnohých proteínov.
Molekulárna štruktúra ovalbumínu (Zdroj: Zamestnanci Jawahara Swaminathana a MSD v Európskom inštitúte pre bioinformatiku prostredníctvom Wikimedia Commons)
Pokiaľ ide o percentuálny podiel, ovalbumín tvorí medzi 60 a 65% celkového obsahu bielkovín vo vaječných bielkoch, ale na rozdiel od ostatných členov rodiny proteínov Serpin nemá žiadnu aktivitu ako inhibítor proteázy.
Biela kuracie vajcia obsahuje aj ďalšie bielkoviny:
- Ovotransferín, tiež nazývaný conalbumín, ktorý predstavuje 13% z celkového obsahu bielkovín v bielej farbe
- Ovomukoid, glykoproteín, ktorý predstavuje 11% z celkového množstva
- Ovomucín, ďalší sulfátovaný glykoproteín, ktorý predstavuje 3,5%
- Lyzozým alebo muramidáza, ktorá tiež obsahuje 3,5% celkového bielkoviny bielej farby
- globulíny, ktoré predstavujú 4%
Syntéza ovalbumínu sa uskutočňuje zo zmesi medziproduktov peptidov počas prechodu vajíčka cez vajcovod vtákov a existujú správy, že transkripcia zahrnutých génov nastáva iba ako reakcia na prítomnosť estrogénu, pohlavného hormónu.
štruktúra
Ovalbumín je monomérny fosfoglykoproteín s molekulovou hmotnosťou približne 45 kDa a izoelektrickým bodom blízkym 4,5. V jeho štruktúre teda existuje mnoho miest pre fosforyláciu a glykozyláciu, čo sú veľmi časté posttranslačné modifikácie proteínov.
Tento proteín je kódovaný génom s párom 7 700 bázových párov, ktorý sa vyznačuje prítomnosťou 8 exónov rozptýlených so 7 intrónmi, takže existuje podozrenie, že jeho posol prechádza niekoľkými post-transkripčnými úpravami, aby sa získal zrelý proteín.
Ovalbumín z kuracích vajec obsahuje 386 aminokyselinových zvyškov a ukázalo sa, že čistá forma tohto proteínu pozostáva z troch podtried známych ako A1, A2 a A3, vyznačujúcich sa tým, že obsahujú dve, jednu a žiadnu fosfátové skupiny.
Pokiaľ ide o terciárnu štruktúru, aminokyselinová sekvencia ovalbumínu odhaľuje prítomnosť 6 cysteínových zvyškov, medzi ktorými sa tvoria štyri disulfidové mostíky. Niektoré štrukturálne štúdie ďalej ukázali, že N-terminálny koniec tohto proteínu je acetylovaný.
S-
Keď sa vajcia skladujú, modifikuje sa štruktúra ovalbumínu, čím sa vytvorí v literatúre známa forma ako S-ovalbumín, ktorá je stabilnejšou formou proti teplu a ktorá sa vytvára výmennými mechanizmami medzi disulfidmi a sulfhydrylami.
Okrem teploty skladovania sa táto „forma“ ovalbumínu vytvára aj v závislosti od vnútorného pH vajec, ktoré sa dá očakávať v prírode akéhokoľvek typu proteínu.
S-ovalbumín je teda príčinou niektorých reakcií z precitlivenosti, ktoré niektorí ľudia po požití vajíčok trpia.
Vlastnosti
Napriek tomu, že ovalbumín patrí do rodiny proteínov charakterizovaných svojou aktivitou ako proteázové inhibítory, nemá inhibičnú aktivitu a jeho funkcia nebola úplne objasnená.
Predpokladá sa však, že potenciálnou funkciou tohto enzýmu je transport a skladovanie kovových iónov do az embrya. Iní autori navrhli, že počas rastu tiež funguje ako zdroj výživy pre embryo.
Z experimentálneho hľadiska predstavuje ovalbumín jeden z hlavných „modelových“ proteínov pre rôzne študijné systémy štruktúrnej, funkčnej, syntézy a sekrécie proteínov, a preto je veľmi dôležitý pre pokrok vo vedeckých záležitostiach.
Funkcie pre potravinársky priemysel
Okrem toho, keďže ide o jeden z najhojnejších bielkovín v kuracom vaječnom bielku, je to mimoriadne dôležitý proteín na výživu ľudí a iných zvierat, ktoré jedia vajcia rôznych vtákov.
V kulinárskom aspekte sa ovalbumín, ako aj zvyšok proteínov vo vaječných bielkoch, používajú pre svoje funkčné vlastnosti, najmä pre schopnosť penenia, čo je proces, počas ktorého sú polypeptidy denaturované, čím sa vytvára vzduchové rozhranie. stabilná kvapalná charakteristika uvedeného stavu disperzie.
denaturácia
Pretože ovalbumín má početné sulfhydrylové skupiny, jedná sa o pomerne reaktívny a ľahko denaturovaný proteín.
Denaturačná teplota ovalbumínu je medzi 84 a 93 ° C, pričom 93 je teplota, ktorá charakterizuje formu S-ovalbumínu, ktorý je stabilnejší pri vyšších teplotách. Denaturácia ovalbumínu teplom vedie k tvorbe charakteristických belavých „gélov“, ktoré sa pozorujú počas varenia vajec.
Vyprážané vajcia (Zdroj: WhatamIdoing via Wikimedia Commons)
PH je tiež dôležitým faktorom pri zvažovaní denaturácie tohto proteínu, ako aj typu a koncentrácie solí. V prípade ovalbumínu je denaturačné pH okolo 6,6.
Za rôznych denaturačných podmienok majú molekuly ovalbumínu vysokú tendenciu k agregácii, čo je proces, ktorý sa zvyčajne dá urýchliť pridaním solí a zvýšením teploty.
Schopnosť ovalbumínu a iných bielkovín vaječného bielka pri zahrievaní vytvárať gélové štruktúry, ako aj ich schopnosť viazať sa na molekuly vody a fungovať ako emulgátory, sú to, čo im dáva najdôležitejšie funkčné vlastnosti a preto sa využívajú najmä v potravinárskom priemysle.
Proces denaturácie tohto proteínu je veľmi užitočný pri skúmaní prechodných mechanizmov medzi tuhými a gélovými stavmi, ako aj pri štúdiu vplyvu rôznych druhov solí na integritu v rôznych koncentráciách (iónová sila). proteínov.
Referencie
- Huntington, JA, a Stein, PE (2001). Štruktúra a vlastnosti ovalbumínu. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Ireverzibilná tepelná denaturácia a tvorba lineárnych agregátov ovalbumínu. Food Hydrocolloids, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA a Fothergill, JE (1981). Kompletná aminokyselinová sekvencia slepačieho ovalbumínu. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, a Williams, PA (vyd.). (2011). Príručka potravinárskych bielkovín. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Rodina serpinových proteínov z ovalbumínu. Listy FEBS, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, a Theis, HW (1959). Biosyntéza ovalbumínu. Náture, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M. & Javed, K. (2018). Veda o potravinárskych materiáloch v priemysle práškových vajec. In Role of Material Science in Bioengineering (str. 505-537). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, a Visschers, RW (2003). Tepelne indukovaná denaturácia a agregácia ovalbumínu pri neutrálnom pH opísaná ireverzibilnou kinetikou prvého poriadku. Proteínová veda: publikácia spoločnosti Protein Society, 12 (12), 2693–2703.