LYZÍN: CHARAKTERISTIKA, ŠTRUKTÚRA, FUNKCIE, BIOSYNTÉZA - BIOLÓGIE - 2026

Lyzín ( Lys , K ) alebo -diaminocaproic kyselina ε , je jedným z 22 aminokyselín, ktoré tvoria až proteíny z živých organizmov, a pre ľudí, sa považuje sa za potrebné, pretože nemá žiadnu cestu biosyntézy.

Drechsel ju objavil v roku 1889 ako produkt hydrolýzy (rozkladu) kaseinogénu. O roky neskôr Fischer, Siegfried a Hedin zistili, že je tiež súčasťou proteínov, ako je želatína, vaječný albumín, konglutín, fibrín a ďalšie proteíny.

Chemická štruktúra aminokyseliny lyzínu (zdroj: Borb, cez Wikimedia Commons)

Jeho výskyt bol neskôr demonštrovaný v klíčiacich sadeniciach a vo väčšine skúmaných rastlinných proteínov, s ktorými bola stanovená jeho hojnosť ako všeobecný konštitučný prvok všetkých bunkových proteínov.

Považuje sa za jednu z hlavných „obmedzujúcich“ aminokyselín v strave bohatej na obilniny, a preto sa predpokladá, že ovplyvňuje kvalitu obsahu proteínov spotrebovaných rôznymi málo rozvinutými populáciami sveta.

Niektoré štúdie zistili, že príjem lyzínu podporuje produkciu a uvoľňovanie hormónov inzulínu a glukagónu, ktoré majú dôležité účinky na energetický metabolizmus tela.

vlastnosti

Lyzín je pozitívne nabitá a-aminokyselina, má 146 g / mol molekulovej hmotnosti a hodnota disociačnej konštanty jej bočného reťazca (R) je 10,53, čo znamená, že pri fyziologickom pH jej substitučná aminoskupina je úplne ionizovaný, čo dáva aminokyseline čistý kladný náboj.

Jeho výskyt v proteínoch rôznych druhov živých organizmov je takmer 6% a rôzni autori sa domnievajú, že lyzín je nevyhnutný pre rast a adekvátnu opravu tkanív.

Bunky obsahujú veľké množstvo derivátov lyzínu, ktoré plnia širokú škálu fyziologických funkcií. Medzi ne patrí hydroxylyzín, metyl-lyzín a ďalšie.

Je to ketogénna aminokyselina, z čoho vyplýva, že jej metabolizmus vytvára uhlíkové kostry sprostredkujúcich substrátov pre formovacie dráhy molekúl, ako je acetyl-CoA, s následnou tvorbou ketónových teliesok v pečeni.

Na rozdiel od iných esenciálnych aminokyselín to nie je glukogénna aminokyselina. Inými slovami, jeho degradácia nekončí produkciou sprostredkovateľov dráhy produkcie glukózy.

štruktúra

Lyzín je zaradený do skupiny bázických aminokyselín, ktorých bočné reťazce majú ionizovateľné skupiny s kladnými nábojmi.

Jej bočný reťazec alebo skupina R má druhú primárnu aminoskupinu pripojenú k atómu uhlíka v polohe e svojho alifatického reťazca, a preto má názov „e-aminokapronický“.

Má a atóm uhlíka, ku ktorému sú pripojené atóm vodíka, aminoskupina, karboxylová skupina a bočný reťazec R, charakterizovaný molekulovým vzorcom (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Pretože bočný reťazec má tri metylénové skupiny, a hoci lyzínová molekula má pri fyziologickom pH kladne nabitú aminoskupinu, má táto skupina R silný hydrofóbny charakter, a preto je často „pochovaný“ v proteínových štruktúrach. , pričom sa vylúči iba e-aminoskupina.

Aminoskupina na bočnom reťazci lyzínu je vysoko reaktívna a všeobecne sa podieľa na aktívnych centrách mnohých proteínov s enzymatickou aktivitou.

Vlastnosti

Lyzín, ktorý je esenciálnou aminokyselinou, plní viacnásobné funkcie ako mikronutrient, najmä u ľudí a iných zvierat, ale je tiež metabolitom v rôznych organizmoch, ako sú baktérie, kvasinky, rastliny a riasy.

Charakteristiky jeho vedľajšieho reťazca, konkrétne charakteristiky e-aminoskupiny viazanej na uhľovodíkový reťazec, ktorý je schopný tvoriť vodíkové väzby, mu dávajú špeciálne vlastnosti, vďaka ktorým je účastníkom katalytických reakcií v rôznych typoch enzýmov.

Je veľmi dôležitý pre normálny rast a prestavbu svalov. Okrem toho je to prekurzorová molekula pre karnitín, zlúčenina syntetizovaná v pečeni, mozgu a obličkách, ktorá je zodpovedná za transport mastných kyselín do mitochondrií za účelom výroby energie.

Táto aminokyselina je tiež nevyhnutná na syntézu a tvorbu kolagénu, dôležitého proteínu systému spojivového tkaniva v ľudskom tele, a preto prispieva k udržiavaniu štruktúry kože a kostí.

Experimentálne uznal funkcie v:

- Ochrana čriev pred stresovými stimulmi, kontamináciou bakteriálnymi a vírusovými patogénmi atď.

- Zmierniť príznaky chronickej úzkosti

- Podporovať rast dojčiat, ktoré vyrastajú pri nízkej kvalite stravy

biosyntéza

Ľudia a iné cicavce nemôžu syntetizovať aminokyselinu lyzín in vivo, a preto ho musia získať z živočíšnych a rastlinných bielkovín požitých s jedlom.

V prírodnom svete sa vyvinuli dve rôzne cesty pre biosyntézu lyzínu: jednu používajú „nižšie“ baktérie, rastliny a huby a jednu používajú euglenidy a „vyššie“ huby.

Biosyntéza lyzínu v rastlinách, nižších hubách a baktériách

V týchto organizmoch sa lyzín získava z kyseliny diaminopimelínovej 7-krokovou cestou začínajúcou pyruvátom a aspartátom semialdehydom. Napríklad v prípade baktérií táto cesta zahrnuje produkciu lyzínu na účely (1) syntézy proteínov, (2) syntézy diaminopimelátov a (3) syntézy lyzínu, ktoré sa použijú v bunkovej stene peptidoglykánov.

Aspartát v organizmoch, ktoré tvoria túto cestu, vedie nielen k lyzínu, ale vedie aj k produkcii metionínu a treonínu.

Dráha sa rozdeľuje na aspartát semialdehyd na výrobu lyzínu a na homoserín, ktorý je prekurzorom treonínu a metionínu.

Biosyntéza lyzínu vo vyšších a euglenidných hubách

K de novo lyzínovej syntéze vo vyšších hubách a euglenidných mikroorganizmoch dochádza prostredníctvom medziproduktu L-a-aminoadipátu, ktorý je mnohokrát transformovaný rôznymi spôsobmi ako v baktériách a rastlinách.

Cesta pozostáva z 8 enzymatických krokov, ktoré zahŕňajú 7 voľných medziproduktov. Prvá polovica dráhy prebieha v mitochondriách a dosahuje syntézu a-aminoadipátu. Konverzia a-aminoadipátu na L-lyzín nastáva neskôr v cytosole.

- Prvý krok tejto cesty spočíva v kondenzácii molekúl a-ketoglutarátu a acetyl-CoA enzýmom homocitrate syntáza, ktorá poskytuje kyselinu homocytrovú.

- Kyselina homocytrová sa dehydratuje na kyselinu cis -homakonitovú, ktorá sa potom pomocou homo-konitázového enzýmu prevedie na homoizocitrickú kyselinu.

- Kyselina homoizocytrová sa oxiduje homoizocitrátdehydrogenázou, čím sa dosiahne prechodná tvorba oxoglutarátu, ktorý stráca molekulu oxidu uhličitého (CO2) a končí ako kyselina a-katoadipová.

- Táto posledná zlúčenina je transaminovaná procesom závislým od glutamátu vďaka pôsobeniu enzýmu aminoadipátaminotransferázy, ktorý produkuje kyselinu L-a-aminoadipovú.

- Postranný reťazec kyseliny L-a-aminoadipovej sa redukuje za vzniku kyseliny L-a-aminoadipovej-5-semialdehydu pôsobením aminoadipát reduktázy, čo je reakcia, ktorá vyžaduje ATP a NADPH.

- Sacropín reduktáza potom katalyzuje kondenzáciu ô-semialdehydu kyseliny L-α-aminoadipovej s molekulou L-glutamátu. Následne sa imino redukuje a získa sa sukropín.

- Nakoniec sa väzba uhlík-dusík v glutamátovej časti sacharopínu „štiepi“ enzýmom sacharín-dehydrogenáza, čím sa získajú L-lyzín a kyselina a-ketoglutarát ako konečné produkty.

Alternatívy k lyzínu

Experimentálne testy a analýzy uskutočňované na potkanoch v období rastu umožnili objasniť, že ε-N-acetyl-lyzín môže nahradiť lyzín na podporu rastu potomstva, a to vďaka prítomnosti enzýmu: ε-lyzín-acyláza. ,

Tento enzým katalyzuje hydrolýzu ε-N-acetyl-lyzínu za vzniku lyzínu, a to veľmi rýchlo a vo veľkých množstvách.

degradácia

U všetkých druhov cicavcov je prvý krok degradácie lyzínu katalyzovaný enzýmom lyzín-2-oxoglutarát reduktáza, ktorý je schopný konvertovať lyzín a a-oxoglutarát na sacharín, derivát aminokyseliny prítomný vo fyziologických tekutinách zvierat, a ktorého existencia v nich bola preukázaná na konci 60. rokov.

Sukropín sa premieňa na a-aminoadipát 5-semialdehyd a glutamát pôsobením enzýmu sacharín-dehydrogenázy. Ďalší enzým je tiež schopný použiť sacropín ako substrát na jeho hydrolýzu na lyzín a a-oxoglutarát, čo je známe ako oxidáza sacharázy sacharínu.

Sacropín, jeden z hlavných metabolických sprostredkovateľov pri rozklade lyzínu, má za fyziologických podmienok extrémne vysokú mieru premeny, a preto sa nehromadí v tekutinách alebo tkanivách, čo bolo preukázané zistenými vysokými aktivitami. sacharín-dehydrogenázy.

Množstvo a aktivita enzýmov zapojených do metabolizmu lyzínu však do veľkej miery závisí od rôznych genetických aspektov každého konkrétneho druhu, pretože existujú vnútorné variácie a špecifické kontrolné alebo regulačné mechanizmy.

"Sacaropinuria"

Patologický stav súvisí s veľkou stratou aminokyselín, ako je lyzín, citrulín a histidín, močom, čo je známe ako „saccharopinúria“. Sukropín je derivát aminokyselín metabolizmu lyzínu, ktorý sa vylučuje spolu s tromi aminokyselinami uvedenými v moči pacientov so „sakropinúriou“.

Sukropín bol pôvodne objavený v pivovarských kvasniciach a je prekurzorom lyzínu v týchto mikroorganizmoch. V iných eukaryotických organizmoch je táto zlúčenina produkovaná počas degradácie lyzínu v mitochondriách hepatocytov.

Potraviny bohaté na lyzín

Lyzín sa získava z potravín spotrebovaných v potrave a priemerný dospelý človek potrebuje najmenej 0,8 g denne. Nachádza sa v mnohých bielkovinách živočíšneho pôvodu, najmä v červenom mäse, ako je hovädzie, jahňacie a kuracie mäso.

Nachádza sa v rybách, ako je tuniak a losos, av morských plodoch, ako sú ustrice, krevety a mušle. Prítomný je aj v bielkovinách mliečnych výrobkov a ich derivátoch.

V rastlinných potravinách sa vyskytuje v zemiakoch, paprike a póre. Nachádza sa tiež v avokáde, broskyniach a hruškách. V strukovinách, ako sú fazuľa, cícer a sójové bôby; v tekvicových semenách, makadamových orechoch a kešu kešu (merey, kešu atď.).

Výhody jeho príjmu

Táto aminokyselina je obsiahnutá v mnohých liekoch na výživu vo výžive, to znamená, že je izolovaná z prírodných zlúčenín, najmä rastlín.

Používa sa ako antikonvulzívum a preukázalo sa tiež, že je účinný pri inhibícii replikácie vírusu Herpes Simplex typu 1 (HSV-1), ktorý sa zvyčajne prejavuje v časoch stresu, keď je imunitný systém oslabený alebo „oslabený“ ako pľuzgiere. alebo opar na perách.

Účinnosť doplnkov L-lyzínu pri liečbe opary je spôsobená skutočnosťou, že „konkuruje“ alebo „blokuje“ arginín, ďalšiu proteínovú aminokyselinu, ktorá je nevyhnutná na množenie HSV-1.

Zistilo sa, že lyzín má tiež anti-anxiolytické účinky, pretože okrem účasti na znižovaní hladín kortizolu, „stresového hormónu“, pomáha blokovať receptory, ktoré sa podieľajú na reakciách na rôzne stresové podnety.

Niektoré štúdie naznačili, že môže byť užitočný, okrem iného, ​​na inhibíciu rastu rakovinových nádorov, na zdravie očí, na kontrolu krvného tlaku.

U zvierat

Bežnou stratégiou liečby infekcií herpes vírusom I u mačiek je suplementácia lyzínom. Niektoré vedecké publikácie však dokazujú, že táto aminokyselina nemá v mačkách antivírusové vlastnosti, ale skôr pôsobí znížením koncentrácie arginínu.

O zdraví dojčiat

Experimentálny príjem L-lyzínu, ktorý sa pridáva do mlieka dojčiat počas obdobia laktácie, sa ukázal byť prospešný pre zvýšenie telesnej hmotnosti a vyvolanie chuti do jedla u detí počas prvých fáz postnatálneho vývoja.

Prebytok L-lyzínu však môže spôsobiť nadmerné vylučovanie aminokyselín močom, neutrálnych aj zásaditých, čo vedie k telesnej nerovnováhe.

Nadmerná suplementácia L-lyzínom môže viesť k potlačeniu rastu a iným zrejmým histologickým účinkom na hlavné orgány, pravdepodobne v dôsledku straty aminokyselín v moči.

V tej istej štúdii sa tiež ukázalo, že suplementácia lyzínu zlepšuje výživové vlastnosti požitých rastlinných bielkovín.

Ďalšie podobné štúdie uskutočnené na dospelých a deťoch oboch pohlaví v Ghane, Sýrii a Bangladéši priniesli prospešné vlastnosti príjmu lyzínu na zníženie hnačky u detí a niektorých fatálnych respiračných stavov u dospelých mužov.

Poruchy lyzínu

Lyzín je, rovnako ako všetky esenciálne a neesenciálne aminokyseliny, nevyhnutný pre správnu syntézu bunkových proteínov, ktoré prispievajú k tvorbe systémov telesných orgánov.

Značné nedostatky lyzínu v potrave, pretože je to esenciálna aminokyselina, ktorá sa nevytvára v tele, môže mať za následok vznik úzkostných symptómov sprostredkovaných serotonínom, okrem hnačky, tiež súvisiacich s receptormi serotonínu.

Referencie

1. Bol, S. a Bunnik, EM (2015). Doplnenie lyzínu nie je účinné pri prevencii alebo liečbe mačacej infekcie herpesvírusom 1 u mačiek: Systematické hodnotenie. BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Saccharopinúria: nová vrodená chyba metabolizmu lyzínu. Náture, 218, 679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M. L., Araque M. H., Martínez G., G., Rossini V., M., a Jerez-Timaure, N. (2015). Hodnotenie stráviteľnej hladiny lyzínu v krmivách s vysokou hustotou energie pre ošípané. Časopis MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Fellows, BFCI a Lewis, MHR (1973). Metabolizmus lyzínu u cicavcov. Biochemical Journal, 136, 329 - 334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR a Varisi, VA (2003). Lyzínový katabolizmus: tok, metabolická úloha a regulácia. Brazilian Journal of Physiology, 15 (1), 9–18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010). Vplyv suplementácie lyzínu na zdravie a chorobnosť u subjektov patriacich k chudobným prímestským domácnostiam v Akkre v Ghane. American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928 - 939.
7. Hutton, CA, Perugini, MA a Gerrard, JA (2007). Inhibícia biosyntézy lyzínu: Vyvíjajúca sa antibiotická stratégia. Molecular BioSystems, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, a Nuttall, FQ (2009). Požitie lyzínu výrazne zmierňuje glukózovú odpoveď na požitú glukózu bez zmeny inzulínovej odpovede. American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314 - 320.
9. Nagai, H., a Takeshita, S. (1961). Výživový účinok suplementácie L-lyzínom na rast dojčiat a detí. Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46.
10. O'Brien, S. (2018). Healthline. Získané 4. septembra 2019 z adresy www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM a Jackson, MD (2000). Biosyntéza lyzínu a metabolizmus v hubách. Reports o prírodných produktoch, 17 (1), 85–97.