IZOLEUCÍN: VLASTNOSTI, FUNKCIE, BIOSYNTÉZA, JEDLO - BIOLÓGIE - 2026

Izoleucín (Ile, I) je jedna z 22 prirodzene sa vyskytujúcich aminokyselín ako súčasť proteínov. Pretože ľudské telo, podobne ako telo niektorých cicavcov, ho nedokáže syntetizovať, patrí medzi 9 základných aminokyselín, ktoré sa musia získať z potravy, izoleucín.

Táto aminokyselina bola prvýkrát izolovaná v roku 1903 vedcom F. Ehrlichom z dusíkatých zložiek repnej alebo repnej melasy. Neskôr ten istý autor oddelil izoleucín od produktov rozkladu fibrínu a iných proteínov.

Chemická štruktúra aminokyseliny izoleucínu (zdroj: klavecín prostredníctvom Wikimedia Commons)

Je to nepolárna aminokyselina prítomná vo veľkej časti bunkových proteínov živých organizmov, okrem toho je súčasťou skupiny aminokyselín s rozvetveným reťazcom BCAA (z anglických B ranchovaných C hain A mino A kyselín) spolu s leucínom a valín.

Má funkcie pri vytváraní terciárnej štruktúry mnohých proteínov a okrem toho sa podieľa na tvorbe rôznych metabolických prekurzorov súvisiacich s metabolizmom bunkovej energie.

vlastnosti

Izoleucín je zaradený do skupiny nepolárnych aminokyselín s R skupinami alebo reťazcami alifatickej povahy, to znamená s hydrofóbnymi uhľovodíkovými reťazcami.

Vďaka tejto vlastnosti majú aminokyseliny tejto skupiny, ako alanín, valín a leucín, tendenciu zostať blízko seba, čo prispieva k stabilizácii proteínov, ktorých sú súčasťou, prostredníctvom hydrofóbnych interakcií.

Táto nepolárna aminokyselina váži približne 131 g / mol a je prítomná v proteínoch v pomere takmer 6%, často „zakopaná“ v ich strede (vďaka svojim hydrofóbnym vlastnostiam).

štruktúra

Izoleucín je a-aminokyselina, ktorá má rovnako ako ostatné aminokyseliny centrálny atóm uhlíka nazývaný a uhlík (ktorý je chirálny), ku ktorému sú pripojené štyri rôzne skupiny: atóm vodíka, aminoskupina (-NH2), karboxylová skupina (-COOH) a bočný reťazec alebo skupina R.

Skupina R izoleucínu pozostáva z jednoduchého rozvetveného uhľovodíka so 4 atómami uhlíka (-CH3-CH2-CH (CH3)), v ktorého reťazci je tiež chirálny atóm uhlíka.

Vďaka tejto vlastnosti má izoleucín štyri možné formy: dve z nich sú optické izoméry známe ako L-izoleucín a D-izoleucín a ďalšie dva sú diastereoizoméry L-izoleucínu. Dominantnou formou v proteínoch je L-izoleucín.

Molekulárny vzorec izoleucínu je C6H13NO2 a jeho chemický názov je kyselina a-amino-P-metyl-P-etylpropiónová alebo kyselina 2-amino-3-metylpentatónová.

Vlastnosti

Izoleucín má viacnásobné fyziologické funkcie u zvierat vrátane

- Hojenie rán

- detoxikácia dusíkového odpadu

- Stimulácia imunitných funkcií a

- Podpora vylučovania rôznych hormónov.

Považuje sa za glukogénnu aminokyselinu, pretože slúži ako prekurzorová molekula pre syntézu medziproduktov cyklu kyseliny citrónovej (Krebsov cyklus), ktoré neskôr prispievajú k tvorbe glukózy v pečeni.

Z tohto dôvodu sa predpokladá, že izoleucín sa podieľa na regulácii hladín glukózy v plazme, čo má dôležité dôsledky z hľadiska energetickej energie tela.

Izoleucín prispieva k syntéze glutamínu a alanínu, čo podporuje rovnováhu medzi aminokyselinami s rozvetveným reťazcom.

V klinickom prostredí niektorí autori poukazujú na to, že zvýšenie koncentrácie izoleucínu, leucínu, tyrozínu a valínu môžu byť charakteristickými markermi buniek postihnutých nádormi, po ktorých nasleduje zvýšenie hladín glutamínu.

Ďalšie funkcie

Rôzne vedecké výskumy ukázali, že na syntézu hemoglobínu, proteínu, ktorý je zodpovedný za transport kyslíka v krvi mnohých zvierat, je potrebný izoleucín.

Okrem toho táto aminokyselina aktivuje vstup živín do buniek; Niektoré štúdie ukazujú, že počas dlhodobého pôstu je schopný nahradiť glukózu ako zdroj energie a navyše je to ketogénna aminokyselina.

Ketogénne aminokyseliny sú tie, ktorých uhlíkové kostry sa môžu skladovať ako mastné kyseliny alebo uhľohydráty, takže fungujú v energetickej rezerve.

Izoleucín a ďalšie aminokyseliny s rozvetveným reťazcom (okrem rastových faktorov a podmienok prostredia) pracujú na aktivácii cieľovej signálnej dráhy rapamycínu, mTOR (mecha-nistický T-reťazec R apamycínu).

Táto dráha je dôležitou signalizačnou dráhou v eukaryotoch schopných riadiť rast buniek a metabolizmus, ako aj syntézu proteínov a autofágové udalosti. Okrem toho riadi priebeh starnutia a niektorých patológií, ako je rakovina alebo cukrovka.

biosyntéza

Ľudia a iné zvieratá nedokážu syntetizovať izoleucín, ale je to súčasť bunkových proteínov vďaka získavaniu z potravy, ktorú denne konzumujeme.

Rastliny, huby a väčšina mikroorganizmov sú schopné syntetizovať túto aminokyselinu z trochu zložitých ciest, ktoré sú vo všeobecnosti prepojené s tými, ktoré sú z iných aminokyselín tiež považované za nevyhnutné pre človeka.

Existujú napríklad cesty na produkciu izoleucínu, lyzínu, metionínu a treonínu z aspartátu.

Konkrétne sa v baktériách izoleucín produkuje z aminokyseliny treonínu prostredníctvom pyruvátu cestou, ktorá zahŕňa kondenzáciu 2 pyruvátových uhlíkov s a-ketobutyrátovou molekulou odvodenou od treonínu.

Reakcia začína pôsobením enzýmu treonín dehydratáza, ktorý katalyzuje dehydratáciu treonínu za vzniku a-ketobutyrátu a amónia (NH3). Následne tie isté enzýmy, ktoré sa zúčastňujú na biosyntéze valínu, prispievajú k krokom

- Transaminácia

- oxidačná dekarboxylácia zodpovedajúcich ketokyselín a

- Dehydrogenácia.

Pri tomto type mikroorganizmov je syntéza aminokyselín, ako je lyzín, metionín, treonín a izoleucín, vysoko koordinovaná a regulovaná, najmä negatívnou spätnou väzbou, kde produkty reakcií inhibujú aktivitu príslušných enzýmov.

Napriek skutočnosti, že izoleucín, podobne ako leucín a valín, sú esenciálnymi aminokyselinami pre človeka, môžu enzýmy aminotransferázy prítomné v telových tkanivách ich reverzibilne previesť na zodpovedajúce a-keto kyseliny, ktoré ich nakoniec môžu nahradiť strava.

degradácia

Podobne ako mnoho aminokyselín, ktoré sú v prírode známe, sa izoleucín môže degradovať za vzniku medziproduktov rôznych metabolických dráh, medzi ktorými vyniká Krebsov cyklus (ktorý poskytuje najväčšie množstvo koenzýmov, ktoré pôsobia pri výrobe energie alebo na biosyntézu iných zlúčenín).

Izoleucín, tryptofán, lyzín, fenylalanín, tyrozín, treonín a leucín sa môžu všetky použiť na produkciu acetyl-CoA, kľúčového metabolického medziproduktu pre viacnásobné bunkové reakcie.

Na rozdiel od iných aminokyselín nie sú aminokyseliny s rozvetveným reťazcom (leucín, izoleucín a valín) degradované v pečeni, ale sú oxidované ako palivo vo svaloch, mozgu, obličkách a tukovom tkanive.

Tieto orgány a tkanivá môžu tieto aminokyseliny používať vďaka prítomnosti enzýmu aminotransferázy schopného pôsobiť na všetky tri a produkovať svoje zodpovedajúce a-keto aminokyseliny.

Len čo sa tieto oxidované deriváty aminokyselín vyrobia, enzýmový komplex a-ketokyldehydrogenázy katalyzuje ich oxidačnú dekarboxyláciu, kde uvoľňuje molekulu oxidu uhličitého (CO2) a vytvára acyl-CoA derivát príslušných aminokyselín.

Patológie súvisiace s metabolizmom izoleucínu

Poruchy metabolizmu izoleucínu a iných aminokyselín môžu spôsobiť celý rad podivných a komplexných patológií, ako je napríklad choroba „Javorový sirup moč“ (moč s vôňou javorového sirupu) alebo ketoacidúria s rozvetveným reťazcom.

Ako už názov napovedá, toto ochorenie sa vyznačuje výraznou arómou moču pacientov, ktorí ho trpia, ako aj zvracaním, záchvatmi, mentálnou retardáciou a predčasnou smrťou.

Konkrétne to súvisí s chybami enzýmového komplexu α-ketoaciddehydrogenázy, pomocou ktorej sa vylučujú aminokyseliny s rozvetveným reťazcom, ako je izoleucín a jeho oxidované deriváty, do moču.

Celkovo sú patológie súvisiace s katabolizmom aminokyselín s rozvetveným reťazcom, ako je izoleucín, známe ako organické acidúrie, hoci tie, ktoré priamo súvisia s touto aminokyselinou, sú pomerne zriedkavé.

Potraviny bohaté na izoleucín

Táto aminokyselina je hojná vo svalových tkanivách zvierat, a preto mäso živočíšneho pôvodu, ako je hovädzie mäso, bravčové mäso, ryby a iné podobné mäso, ako je jahňacie, kuracie, morčacie, zverina , sú v tom bohatí.

Nachádza sa tiež v mliečnych výrobkoch a ich derivátoch, ako je syr. Je to vo vajciach a tiež v rôznych druhoch semien a orechov, ako nevyhnutná súčasť proteínov, ktoré ich tvoria.

Je bohatá na sójové bôby a hrach, ako aj v kvasnicových extraktoch používaných na rôzne potravinové účely.

Plazmatické hladiny izoleucínu pre dospelého človeka sú medzi 30 a 108 μmol / l, pre deti a mladých ľudí vo veku od 2 do 18 rokov je medzi 22 a 107 μmol / la pre deti vo veku od 0 do 2 rokov sú približne medzi 26 a 86 umol / l.

Tieto údaje naznačujú, že konzumácia potravín bohatých na túto a ďalšie príbuzné aminokyseliny je nevyhnutná na udržanie mnohých fyziologických funkcií organizmu, pretože ľudia ju nedokážu syntetizovať de novo.

Výhody jeho príjmu

Výživové doplnky s izoleucínom obvykle obsahujú ďalšie esenciálne aminokyseliny s rozvetveným reťazcom, ako je valín alebo leucín alebo iné.

Medzi najbežnejšie príklady konzumácie izoleucínu patria výživové doplnky používané športovcami na zvýšenie percentuálneho podielu svalovej hmoty alebo syntézy proteínov. O vedeckých základoch, na ktorých sú tieto postupy podporované, sa však stále diskutuje a ich výsledky nie sú úplne zaručené.

Izoleucín sa však používa na pôsobenie proti metabolickým účinkom nedostatku vitamínu (pellagra) charakteristických pre pacientov, ktorí majú stravu bohatú na cirok a kukuricu, čo sú potraviny s vysokým obsahom leucínu, ktoré môžu ovplyvniť metabolizmus tryptofánu a kyseliny nikotínovej u ľudí.

Napríklad účinky pellagra u experimentálnych potkanov zahŕňajú spomalenie rastu, ktoré je prekonané suplementáciou izoleucínom.

- V priemysle živočíšnej výroby

V oblasti živočíšnej výroby sa aminokyseliny, ako napríklad lyzín, treonín, metionín a izoleucín, použili v pilotných testoch na kŕmenie ošípaných rastúcich za kontrolovaných podmienok.

Zdá sa, že najmä izoleucín má účinky na asimiláciu dusíka, aj keď neprispieva k nárastu hmotnosti týchto hospodárskych zvierat.

- V niektorých klinických podmienkach

Niektoré publikácie naznačujú, že izoleucín je schopný znižovať hladinu glukózy v plazme, takže jeho príjem sa odporúča u pacientov trpiacich poruchami, ako je cukrovka alebo nízka miera produkcie inzulínu.

Vírusové infekcie

Suplementácia izoleucínom sa ukázala ako užitočná u pacientov infikovaných rotavírusom, ktorí u malých detí a iných malých zvierat spôsobujú choroby, ako je gastroenteritída a hnačka.

Posledné štúdie dospeli k záveru, že konzumácia tejto aminokyseliny experimentálnymi zvieratami s vyššie uvedenými charakteristikami (infikovanými rotavírusom) pomáha v raste a výkonnosti vrodeného imunitného systému vďaka aktivácii signalizačných dráh alebo receptorov PRR s rozpoznaním vzory.

Poruchy nedostatku

Nedostatok izoleucínu môže viesť k problémom so zrakom, kožou (napríklad dermatitída) a črevami (prejavujú sa hnačkami a inými gastrointestinálnymi prejavmi).

Pretože ide o esenciálnu aminokyselinu na tvorbu a syntézu hemoglobínu, ako aj na regeneráciu erytrocytov (krvných buniek), závažné nedostatky izoleucínu môžu mať vážne fyziologické následky, najmä v súvislosti s anémiou a inými hematologickými chorobami. ,

Toto bolo experimentálne demonštrované u „normálnych“ hlodavcov, ktorým bola podaná strava chudobná na tento izoleucín, ktorý končí vývojom významných anemických stavov.

Izoleucín sa však podieľa na tvorbe hemoglobínu iba u dojčiat, pretože bielkovina dospelého človeka nemá výrazné množstvo takýchto aminokyselín; to znamená, že nedostatok izoleucínu je najzreteľnejší v počiatočných fázach vývoja.

Referencie

1. Aders Plimmer, R. (1908). Chemické zloženie bielkovín. Časť I. Londýn, Spojené kráľovstvo: Longmans, Green a CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Chemické zloženie bielkovín. Časť II. Londýn, Spojené kráľovstvo: Longmans, Green a CO.
3. Barret, G., a Elmore, D. (2004). Aminokyseliny a peptidy. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Príručka lekára k laboratórnej diagnostike metabolických chorôb (2. vydanie).
5. Bradford, H. (1931). História objavenia aminokyselín. II. Prehľad aminokyselín opísaných od roku 1931 ako zložky pôvodných proteínov. Pokroky v proteínovej chémii, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H. & Lancha, AH (2013). Výrazné účinky suplementácie leucínu alebo zmesi aminokyselín s rozvetveným reťazcom (leucín, izoleucín a valín) na odolnosť voči únave a degradáciu svalov a pečeňového glykogénu u trénovaných potkanov. Nutrition, 29 (11 - 12), 1388 - 1394.
7. Champe, P., a Harvey, R. (2003). Aminokyseliny Aminokyseliny. V Lippincott's Ilustrated Reviews: Biochemistry (3. vydanie, str. 1-12). Lippincott.
8. Chandran, K., & Damodaran, M. (1951). Aminokyseliny a proteíny pri tvorbe hemoglobínu 2. Izoleucín. Biochemical Journal, 49, 393-398.
9. Chung, AS, a Beames, RM (1974). Lyzín, treonín, metionín a izoleucín Doplnenie jačmeňa pre mierové obdobie pre pestujúce ošípané. Pes. J. Anim. Sci., 436, 429 - 436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Znížené koncentrácie izoleucínu v plazme po krvácaní do hornej časti gastrointestinálneho traktu u ľudí. Gut, 39, 13 - 17.
11. Edsall, J. (1960). Aminokyseliny, proteíny a biochémia rakoviny (zväzok 241). Londýn: Academic Press, Inc.
12. Encyklopédia Britannica. (2012). Načítané 30. augusta 2019 z https://www.britannica.com/science/isoleucine
13. Gelfand, R., Hendler, R., & Sherwin, R. (1979). Sacharidy v strave a metabolizmus požitého proteínu. The Lancet, 65 - 68.
14. Hudson, B. (1992). Biochémia potravinárskych bielkovín. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Poruchy metabolizmu leucínu, izoleucínu a valínu. V publikácii N. Blau (Ed.), Lekárska príručka pre diagnostiku, liečbu a sledovanie dedičných metabolických chorôb (s. 103 - 141).
16. Korman, SH (2006). Vrodené chyby degradácie izoleucínu: prehľad. Molecular Genetics and Metabolism, 89 (4), 289-299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Účinok izoleucínu na pokožku a elektroencefalogram v Pellagra. The Lancet, 1167 - 1169.
18. Martin, RE, a Kirk, K. (2007). Transport základných živín izoleucínu v ľudských erytrocytoch infikovaných parazitom malárie Plasmodium falciparum. Blood, 109 (5), 2217 - 2224.
19. Národné centrum pre biotechnologické informácie. PubChem Database. l-Izoleucín, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (prístupné 31. augusta 2019)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Účinok perorálne podaného izoleucínu s glukózou a bez glukózy na koncentráciu inzulínu, glukagónu a glukózy u nediabetických jedincov. Európsky elektronický denník klinickej výživy a metabolizmu, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF a Soeters, PB (1989). Je zvýšené uvoľňovanie amoniaku po krvácaní v zažívacom trakte dôsledkom úplnej neprítomnosti izoleucínu v hemoglobíne? Štúdia ošípaných. Hepatology, 10 (3), 315 - 323.
22. Vickery, HB, a Schmidt, CLA (1931). História objavenia sa aminokyselín. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). Aminokyseliny s rozvetveným reťazcom a syntéza svalových bielkovín u ľudí: mýtus alebo realita? Časopis Medzinárodnej spoločnosti pre športovú výživu, 14 (1), 1-7.
24. Wu, G. (2009). Aminokyseliny: metabolizmus, funkcie a výživa. Aminokyseliny, 37 (1), 1-17.