HYDROFÓBNE INTERAKCIE: ČO TO JE, DÔLEŽITOSŤ A PRÍKLADY - BIOLÓGIE - 2026

Tieto hydrofóbne interakcie (HI), sú sily, ktoré udržujú súdržnosť medzi nepolárnymi zlúčeninami ponorí do roztoku alebo polárneho rozpúšťadla. Na rozdiel od iných nekovalentných interakcií, ako sú vodíkové väzby, iónové interakcie alebo van der Waalsove sily, hydrofóbne interakcie nezávisia od vnútorných vlastností rozpustených látok, ale od rozpúšťadiel.

Veľmi ilustratívnym príkladom týchto interakcií môže byť fázové oddelenie, ktoré nastáva, keď dôjde k zmiešaniu vody s olejom. V tomto prípade molekuly oleja „interagujú“ navzájom v dôsledku usporiadania molekúl vody okolo nich.

Emulzia tukov vo vode (Catrin Sohrabi, Wikimedia Commons)

Pojem týchto interakcií existuje už pred štyridsiatymi rokmi. Pojem „hydrofóbna väzba“ však vymyslel Kauzmann v roku 1959, pričom študoval najdôležitejšie faktory stabilizácie trojrozmernej štruktúry určitých proteínov.

HI sú jednou z najdôležitejších nešpecifických interakcií, ktoré sa vyskytujú v biologických systémoch. Zohrávajú tiež dôležitú úlohu v mnohých strojárskych aplikáciách av chemickom a farmaceutickom priemysle, ktoré poznáme dnes.

Čo sú hydrofóbne interakcie?

Fyzikálna príčina IH je založená na neschopnosti nepolárnych látok tvoriť vodíkové väzby s molekulami vody v roztoku.

Sú známe ako „nešpecifické interakcie“, pretože nesúvisia s afinitou medzi molekulami rozpustených látok, ale skôr so sklonom molekúl vody udržiavať svoje interakcie pomocou vodíkových väzieb.

V kontakte s vodou majú nepolárne alebo hydrofóbne molekuly tendenciu sa spontánne agregovať, aby sa dosiahla najväčšia stabilita znížením povrchovej plochy kontaktu s vodou.

Tento účinok by sa mohol pomýliť za silnú príťažlivosť, je to však iba dôsledok nepolárneho charakteru látok vo vzťahu k rozpúšťadlu.

Z termodynamického hľadiska sú tieto spontánne asociácie objavené pri hľadaní energeticky výhodného stavu, kde je najmenšia variácia voľnej energie (∆G).

Berúc do úvahy, že ∆ G = ∆ H - T∆S bude energeticky najpriaznivejší stav ten, v ktorom je entropia (∆S) väčšia, to znamená, kde je menej molekúl vody, ktorých rotačná a translačná sloboda je kontaktom znížená s nepolárnou látkou.

Keď sa nepolárne molekuly navzájom spájajú a naviažu sa na molekuly vody, získa sa priaznivejší stav, ako keby tieto molekuly zostali oddelené, pričom každá z nich je obklopená odlišnou „klietkou“ molekúl vody.

Biologický význam

HI sú vysoko relevantné, pretože sa vyskytujú v rôznych biochemických procesoch.

Tieto procesy zahŕňajú konformačné zmeny v proteínoch, väzbu substrátov na enzýmy, spojenie podjednotiek enzýmových komplexov, agregáciu a tvorbu biologických membrán, stabilizáciu proteínov vo vodných roztokoch a ďalšie.

Z kvantitatívneho hľadiska rôzni autori prevzali úlohu určovania dôležitosti HI v stabilite štruktúry veľkého počtu proteínov, pričom dospeli k záveru, že tieto interakcie prispievajú viac ako 50%.

Mnoho membránových proteínov (integrálnych a periférnych) je spojených s lipidovými dvojvrstvami vďaka HI, keď tieto proteíny majú vo svojich štruktúrach hydrofóbne domény. Ďalej je stabilita terciárnej štruktúry mnohých rozpustných proteínov závislá od HI.

Niektoré techniky v štúdii Cell Biology využívajú vlastnosti, ktoré majú niektoré iónové detergenty na tvorbu miciel, čo sú „hemisférické“ štruktúry amfifilných zlúčenín, ktorých nepolárne oblasti sa vďaka HI spájajú.

Micely sa používajú aj vo farmaceutických štúdiách, ktoré zahŕňajú dodávanie liekov rozpustných v tukoch a ich tvorba je nevyhnutná aj pre vstrebávanie komplexných vitamínov a lipidov v ľudskom tele.

Príklady hydrofóbnych interakcií

membrány

Vynikajúcim príkladom HI je tvorba bunkových membrán. Takéto štruktúry sa skladajú z fosfolipidovej dvojvrstvy. Jeho organizácia je spôsobená HI, ktoré sa vyskytujú medzi nepolárnymi chvostami pri „odpudzovaní“ okolitého vodného média.

proteín

HI majú veľký vplyv na skladanie globulárnych proteínov, ktorých biologicky aktívna forma sa získa po vytvorení konkrétnej priestorovej konfigurácie, riadená prítomnosťou určitých aminokyselinových zvyškov v štruktúre.

• Prípad pre apomyoglobín

Apomyoglobín (myoglobín bez skupiny heme) je malý alfa-helikálny proteín, ktorý slúžil ako model na štúdium procesu skladania a významu IH medzi nepolárnymi zvyškami v jeho polypeptidovom reťazci.

V štúdii, ktorú vykonali Dyson a kol., Sa v roku 2006, keď sa použili mutované sekvencie apomyoglobínu, ukázalo, že začatie udalostí skladania apomyoglobínu závisí predovšetkým od HI medzi aminokyselinami s nepolárnymi skupinami alfa-helixov.

Malé zmeny zavedené do aminokyselinovej sekvencie teda znamenajú dôležité modifikácie v terciárnej štruktúre, čo vedie k slabo formovaným a neaktívnym proteínom.

detergenty

Ďalším jasným príkladom HI je spôsob pôsobenia komerčných detergentov, ktoré každý deň používame na domáce účely.

Detergenty sú amfipatické molekuly (s polárnou oblasťou a nepolárnou oblasťou). Môžu "emulgovať" tuky, pretože majú schopnosť tvoriť vodíkové väzby s molekulami vody a majú hydrofóbne interakcie s lipidmi v tukoch.

Keď sú molekuly detergentu v kontakte s tukmi vo vodnom roztoku, navzájom sa spájajú takým spôsobom, že nepolárne chvosty sú obrátené proti sebe, obklopujú lipidové molekuly a polárne oblasti sú exponované smerom k povrchu micely, ktorá vstupuje kontakt s vodou.

Referencie

1. Chandler, D. (2005). Rozhrania a hnacia sila hydrofóbnej zostavy. Náture, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN a Zeng, H. (2018). Modulácia hydrofóbnej interakcie sprostredkovaním povrchovej štruktúry a chémie nanočastíc, nie monotónne podľa hydrofóbnosti. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903 - 11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE a Sheraga, HA (2006). Úloha hydrofóbnych interakcií pri iniciácii a propagácii skladania proteínov. PNAS, 103 (35), 13057 - 13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Celí Biology (5. vydanie). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Štrukturálna biológia membrán: s biochemickými a biofyzikálnymi základmi. Cambridge University Press. Zdroj: www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, a Israelachvili, J. (2006). Posledný pokrok v porozumení hydrofóbnych interakcií. Zborník Národnej akadémie vied, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, a Cox, MM (2009). Lehningerove princípy biochémie. Vydania Omega (5. vydanie).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195 - 280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hydrofóbne interakcie a chemická reaktivita. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Príspevok hydrofóbnych interakcií k stabilite proteínov. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514 - 528.
11. Silverstein, TP (1998). Skutočný dôvod, prečo sa ropa a voda nemiešajú. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116 - 118.