HISTIDÍN: CHARAKTERISTIKA, ŠTRUKTÚRA, FUNKCIE, POTRAVINY - BIOLÓGIE - 2026

Histidín (His, H) je aminokyselina používa pre syntézu proteínov. Je to hydrofilná molekula, takže je zvyčajne orientovaná smerom von z proteínových štruktúr, keď sú v kvapalnom médiu.

Považuje sa za esenciálnu aminokyselinu pre rastúce deti, pretože ju nevyrábajú. U dospelých je nízka produkcia histidínu, ale nestačí uspokojiť denné potreby, a preto sa považuje za polo esenciálnu aminokyselinu.

Chemická štruktúra aminokyseliny Histidín (Zdroj: Borb, cez Wikimedia Commons)

Pre zvieratá a človeka je histidín esenciálnou alebo aspoň poloesenciálnou aminokyselinou, avšak rastliny, huby a mikroorganizmy účinne produkujú histidín, ktorý potrebujú, a okrem proteínov sú súčasťou diétnych zdrojov histidínu. zvieratá.

Histidín vykonáva u ľudí veľmi dôležité fyziologické funkcie, napríklad: je súčasťou aktívnych centier mnohých enzýmov, zúčastňuje sa okrem iného na raste, imunitnom systéme a tvorbe myelínu v nervových vláknach.

Biosyntéza histidínu je komplexný proces, ktorý prebieha hlavne v pečeni a vyžaduje 9 až 11 enzymatických krokov. K jej degradácii dochádza v pečeni a koži a prechádza tvorbou glutamátu a potom rôznymi spôsobmi.

Mnoho potravín je bohatých na histidín, ako sú živočíšne bielkoviny, ako je mäso a mliečne výrobky, ako aj rastlinné bielkoviny. Tieto poskytujú veľkú časť denných požiadaviek na histidín, ktoré naše telo potrebuje, aby správne fungovalo.

Deficit alebo nadmerný výskyt histidínu spôsobený dedičnými metabolickými alebo transportnými problémami alebo zlyhaním príjmu v strave súvisia s niektorými dôležitými problémami, ktoré ovplyvňujú zdravie detí aj dospelých. Dostatočný príjem histidínu vám vo väčšine prípadov umožňuje udržiavať zdravý a zdravý život.

vlastnosti

Pozoruhodnou črtou histidínu je to, že sa môže premeniť na histamín, látku, ktorá sa aktívne podieľa na mnohých alergických a zápalových reakciách.

U rýb vystavených prostrediu bez dostatočného chladenia môžu baktérie premeniť histidín na histamín, a preto po požití spôsobujú otravu jedlom.

Ďalšou charakteristikou tejto aminokyseliny je, že je jednou z mála z 22 existujúcich, ktorá ionizuje vo fyziologickom rozmedzí pH (okolo 7,4), a preto sa môže aktívne podieľať na katalytickom mieste mnohých enzýmov.

V molekule hemoglobínu je proximálny histidín jedným z ligandov skupiny hem. Inými slovami, táto aminokyselina sa podieľa na kyslíkovej transportnej funkcii hemoglobínu a je nevyhnutná pre syntézu tohto proteínu, ako aj pre syntézu myoglobínu, ktorý je tiež známy ako „svalový hemoglobín“.

štruktúra

Histidín je zásaditá polárna hydrofilná aminokyselina , ktorá je klasifikovaná v rámci esenciálnych aminokyselín, pretože ju nemôžu zvieratá syntetizovať. Avšak, ako už bolo uvedené, je syntetizovaný baktériami, hubami a rastlinami.

U rastúcich detí je histidín nevyhnutný; dospelý ju môže syntetizovať, ale nie je jasné, či to zodpovedá denným potrebám histidínu, takže ho treba užívať spolu so stravou.

Ako všetky aminokyseliny, histidín má a-uhlík, ku ktorému je pripojená aminoskupina, karboxylová skupina, atóm vodíka a bočný reťazec.

Postranný reťazec tejto aminokyseliny je tvorený imidazolovým kruhom, ktorý pri fyziologickom pH protonuje a získava kladný náboj a nazýva sa „imidazolium“ skrátene ImH +.

Spolu s lyzínom a arginínom tvorí histidín skupinu zásaditých aminokyselín. Z týchto troch je histidín najmenej zásaditý a jeho imidazolový kruh môže deprotonovať pri pH blízkom 6.

Pretože pri fyziologickom pH si histidín môže vymieňať protóny, má tendenciu podieľať sa na enzymatickej katalýze, ktorá zahŕňa prenos protónov. Pretože je to polárna aminokyselina, zvyčajne sa vyskytuje aj na vonkajšom povrchu proteínov, kde sa môže hydratovať vo vodnom médiu.

Vlastnosti

Ako súčasť aktívneho miesta enzýmov

Histidín je potrebný na syntézu mnohých proteínov, najmä enzýmov, ktorých aktívne centrá majú túto aminokyselinu vo svojej štruktúre. Je súčasťou aktívneho centra aldoláz u cicavcov, kde pôsobí ako donor protónov.

Nachádza sa v aktívnom centre karboxypeptidázy A, pankreatického enzýmu, ktorý má aktívne miesto tvorené Zn a histidínom. V glykolytickom enzýme fosfoglycerát mutáza existujú v jeho aktívnom centre dva histidínové zvyšky, ktoré pôsobia ako akceptory alebo donory fosforylových skupín.

Nachádza sa tiež v aktívnom mieste enzýmov, ako je glyceraldehyd-3-fosfátdehydrogenáza, laktátdehydrogenáza, papaín, chymotrypsín, RNáza A a histidín amoniaková lyáza (histidáza). Ďalej je to alosterický inhibítor enzýmu glutamín syntetázy.

Ďalšie funkcie

Táto aminokyselina má pre telo veľký význam, pretože jej dekarboxylácia histidín dekarboxylázou vedie k tvorbe histamínu, silného vazodilatátora súvisiaceho so zápalovými a alergickými reakciami, ktorý je prítomný v čreve a v granulách buniek mononukleárneho fagocytového systému.

Histidín je produkovaný neurónmi centrálneho nervového systému s neuromodulačnými funkciami.

Je nevyhnutný pre tvorbu myelínových puzdier nervových vlákien, takže hrá dôležitú úlohu pri prenose elektrických impulzov v nich.

Spolu s rastovým hormónom a ďalšími aminokyselinami prispieva histidín k mechanizmom opravy tkanív, hlavne v kardiovaskulárnom systéme.

Niektoré ďalšie funkcie zahŕňajú:

- Prispieva k detoxikácii niektorých ťažkých kovov, pretože pôsobí ako chelátor.

- Chráni pred poškodením žiarením.

- Podieľa sa na tvorbe červených a bielych krviniek.

- Je nevyhnutný na tvorbu hemoglobínu.

- Pomáha bojovať proti niektorým negatívnym účinkom reumatoidnej artritídy, ako je zápal a nedostatočná pohyblivosť.

- Je to dôležitá aminokyselina pre regeneráciu vlasov, rast a sexuálne funkcie.

Karnosín, anserín a homokarnosín sú dipeptidy tvorené z histidínu. Prvé dve sa nachádzajú vo svaloch a majú dôležité funkcie ako tlmivé roztoky a ako aktivátory myozínovej ATPázy.

Homokarnosín sa v mozgu produkuje v množstvách 100-krát väčších ako karnosín v kostrových svaloch.

biosyntéza

Histidín získava svoju uhlíkovú kostru z 5-fosfátu ribózy. V baktériách E. Coli sa táto aminokyselina vyrába z tejto zlúčeniny 11 enzymatickými krokmi:

1. Prvý krok syntézy spočíva v prenose fosforibozylu z ATP na uhlík 1 ribóza-5-fosfátu za vzniku 5-fosforibozyl-l-pyrofosfátu (PRPP). Enzým fosforibozylpyrofosfát syntetáza (PRPP syntetáza) katalyzuje túto reakciu.
2. Potom dôjde k prenosu pyrofosfátovej skupiny z uhlíka 1 na N-1 ATP a vznikne N1- (5'-fosforibozyl) -ATP. Enzým, ktorý katalyzuje túto reakciu, je ATP fosforibozyltransferáza.
3. Pôsobením fosforibozyl-ATP-pyrofosfát hydroxylázy sa hydrolyzuje a, P-pyrofosfátová väzba ATP a vytvorí sa N1- (5'-fosforibozyl) -AMP.
4. Enzým fosforibozyl-AMP cyklohydroxyláza otvára purínový kruh medzi N-1 a C-6 a vytvára sa ribonukleotid N1- (5'-fosforibozylformimino) -5-aminoimidazol-4-karboxamid-1-ribonukleotid.
5. Potom sa ribofuranózový kruh, ktorý pochádza z PRPP, otvorí a je izomerizovaný na ketózu, pričom N1- (5'-fosforibozylformimino) -5-aminoimidazol-4-karboxamid-l-ribonukleotid sa vytvára pôsobením enzýmu izomerázy.
6. Enzým aminotransferáza prenáša amidoskupinu z glutamínu, ktorý sa premieňa na glutamát, a rozbíja formimínovú väzbu, čím uvoľňuje 5-aminoimidazol-karboxamid-1-ribonukleotid a vytvára imidazol glycerol fosfát.
7. Molekula vody sa odstráni z imidazol glycerol fosfátu pomocou imidazol glycerol fosfát dehydratázy a vytvorí sa imidazol acetol fosfát.
8. Aminoskupina sa prevedie na imidazol acetol-fosfát prostredníctvom histidinol-fosfát-transaminázy a vytvorí sa histidinol-fosfát.
9. Skupina esteru kyseliny fosforečnej histidinolfosfátu sa hydrolyzuje za vzniku histidinolu. Histidinolfosfát fosfatáza katalyzuje túto reakciu.
10. Neskôr sa histidinol oxiduje histidinoldehydrogenázou a histidinálne sa formuje.
11. Samotná histidinoldehydrogenáza oxiduje histidinal a premieňa ju na histidín.

Prvý enzým histidínovej biosyntetickej dráhy je inhibovaný produktom dráhy, to znamená, že histidín sa podieľa na alosterickej inhibícii ATP fosforibosyltransferázy, ktorá predstavuje hlavný regulačný mechanizmus dráhy.

degradácia

Histidín, prolín, glutamát, arginín a glutamín sú aminokyseliny, ktoré po degradácii nakoniec tvoria a-ketoglutarát. Štyri z nich sa najskôr prevedú na glutamát, ktorý transamináciou vedie k vzniku a-ketoglutarátu.

Histidín prostredníctvom histidinázy stráca a-aminoskupinu, aby sa stal urokanátom. Potom urokanáza hydratuje polohy 1 a 4 urokanátu, čím sa vytvorí 4-imidazolón-5-propionát. Následne dôjde k hydrolýze iminoskupiny 4-imidazolón-5-propionátu za vzniku N-formiminoglutamátu.

Táto posledná reakcia zahŕňa prenos formylu z N-formiminoglutamátu na tetrahydrofolát, ktorý pracuje s enzýmom glutamát formimín transferáza. Konečnými produktmi tejto reakcie sú glutamát a N5-formimino tetrahydrofolát.

Α-ketoglutarát sa tvorí transamináciou glutamátu. Α-Ketoglutarát je medziproduktom v Krebsovom cykle a môže tiež vstúpiť do glukoneogénnej dráhy na tvorbu glukózy.

Aminoskupina glutamátu vstupuje do výrobného cyklu močoviny, aby sa vylučovala močom. Všetky tieto reakcie sa vyskytujú v pečeni a niektoré z nich v koži.

Potraviny bohaté na histidín

Denná potreba histidínu je približne 10 až 11 mg na kg telesnej hmotnosti a deň. U rastúcich detí je histidín esenciálnou aminokyselinou, ktorá sa musí dodávať prostredníctvom stravovania.

U iných zvierat je histidín tiež esenciálnou aminokyselinou a tie, ktoré sú chované v stajniach, musia dostávať histidín, aby si udržali svoju normálnu hladinu hemoglobínu.

Potraviny bohaté na histidín zahŕňajú:

- Hovädzie, jahňacie, bravčové, kuracie a morčacie mäso. Nachádza sa tiež v rybách, ako je tuniak (dokonca konzervovaný), losos, pstruh, kanic a morský vlk, ako aj v niektorých mäkkýšoch.

- Mlieko a jeho deriváty, najmä v syroch, ako sú parmezán, Gruyère, švajčiarsky syr a gouda. V krémoch, srvátke, jogurte a kyslom smotane.

- Sójové bôby a sušené ovocie, ako sú vlašské orechy a semená. V slnečnicovom, tekvicovom, vodnom melóne, sezamovom, mandľovom, pistácie, arašidovom masle a semenách chia.

- Vajcia a fazuľa alebo biela fazuľa.

- celé zrná, ako napríklad quinoa, pšenica, hnedá ryža atď.

Výhody jeho príjmu

Existuje celý rad patologických stavov, pri ktorých môže byť histidín užitočný ako doplnok liečby.

Medzi tieto patológie patrí reumatoidná artritída, arteriálna hypertenzia (keďže bol opísaný hypotenzný účinok histidínu), pri infekciách, frigidite a sexuálnej impotencii, otrave ťažkými kovmi, toxická synovitída, neuritída, zvracanie tehotenstva, kardiovaskulárne poruchy a sluchu, vredov a anémie.

Degradácia spotrebovaného histidínu v koži vedie k tvorbe kyseliny urokanovej, ktorá je schopná chrániť pokožku absorbovaním ultrafialových lúčov.

Nadmerná konzumácia histidínu u zdravých jedincov nespôsobuje veľké zmeny, pretože je rýchlo degradovaná. U pacientov so závažnými problémami s pečeňou a / alebo obličkami by sa však malo používanie diétnych doplnkov histidínu obmedziť.

Poruchy nedostatku

Deficit histidínu súvisí so zmenami imunitnej odpovede v dôsledku zníženej produkcie histamínu a bielych krviniek, hromadenia voľných radikálov a malformácií alebo zakrpatenia plodov.

Boli tiež hlásené problémy s kosťou, hluchota a anémia spojené s deficitom histidínu.

Hartnupova choroba je dedičný stav, ktorý ovplyvňuje transport histidínu a tryptofánu cez sliznicu tenkého čreva a obličiek, čo spôsobuje nedostatok obidvoch aminokyselín.

Najdôležitejšie klinické prejavy sú výskyt šupinatých a červených lézií na koži po vystavení slnku, rôzne stupne pohybových porúch a niektoré príznaky psychiatrických chorôb.

Histidémia je autozomálne recesívne ochorenie charakterizované nedostatkom enzýmu histidáza, ktorý spôsobuje zvýšené hladiny histidínu v krvi a moči.

V dôsledku toho títo pacienti nemôžu degradovať histidín na kyselinu urokanovú v pečeni a koži. Toto ochorenie je sprevádzané miernou mentálnou retardáciou, poruchami reči a sluchovej pamäte bez hluchoty.

Obmedzenie príjmu histidínu ako liečby nebolo účinné pri klinickom zlepšení a nesie riziko vzniku porúch rastu u detí postihnutých týmto ochorením.

Referencie

1. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemistry (3. vydanie). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
2. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V. a Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. vydanie). McGraw-Hill Medical.
3. Nelson, DL, a Cox, MM (2009). Lehningerove princípy biochémie. Vydania Omega (5. vydanie). doi.org
4. Pencharz, P., Farri, L. a Papageorgiou, A. (1983). Účinky materského mlieka a nízkych bielkovín na mieru celkového obratu bielkovín v tele a vylučovania 3-metylhistidínu močom u predčasne narodených detí. Clinical Science, 64, 611 - 616.
5. Song, BC, Joo, N., Aldini, G. a Yeum, K. (2014). Biologické funkcie histidín-dipeptidov a metabolický syndróm. Výživa a výskum výživy, 8 (1), 3-10.