Tieto hydrolázy sú enzýmy, ktoré sú zodpovedné za hydrolýzu rôznych typov chemických väzieb v mnohých rôznych zlúčenín. Medzi hlavné väzby, ktoré hydrolyzujú, sú esterové, glykozidické a peptidové väzby.
V rámci skupiny hydroláz bolo klasifikovaných viac ako 200 rôznych enzýmov zoskupených do najmenej 13 jednotlivých sád; ich klasifikácia je v zásade založená na type chemickej zlúčeniny, ktorá slúži ako ich substrát.
Grafické modelovanie s bioinformatickými nástrojmi štruktúry hydrolázy (Zdroj: Zamestnanci Jawahara Swaminathana a MSD v Európskom inštitúte pre bioinformatiku prostredníctvom Wikimedia Commons)
Hydrolasy sú nevyhnutné na trávenie potravy v črevách zvierat, pretože sú zodpovedné za degradáciu veľkej časti väzieb, ktoré tvoria karbonátové štruktúry potravín, ktoré konzumujú.
Tieto enzýmy pôsobia vo vodných médiách, pretože potrebujú molekuly vody okolo seba, aby sa po štiepení molekúl pridali k zlúčeninám. Zjednodušene povedané, hydrolázy uskutočňujú hydrolytickú katalýzu zlúčenín, na ktoré pôsobia.
Napríklad, keď hydroláza preruší kovalentnú väzbu CC, výsledkom je zvyčajne skupina C-OH a skupina CH.
štruktúra
Podobne ako mnoho enzýmov, hydrolázy sú globulárne proteíny usporiadané do komplexných štruktúr, ktoré sa organizujú prostredníctvom intramolekulárnych interakcií.
Hydrolázy, rovnako ako všetky enzýmy, sa viažu na jednu alebo viac molekúl substrátu v oblasti svojej štruktúry známej ako „aktívne miesto“. Toto miesto je vrecko alebo rozštep obklopený mnohými aminokyselinovými zvyškami, ktoré uľahčujú uchopenie alebo pripevnenie substrátu.
Každý typ hydrolázy je špecifický pre daný substrát, ktorý je určený jeho terciárnou štruktúrou a konformáciou aminokyselín, ktoré tvoria jeho aktívne miesto. Túto špecifickosť zdôraznil Emil Fischer didaktickým spôsobom ako „zámok a kľúč“.
Teraz je známe, že substrát vo všeobecnosti indukuje zmeny alebo deformácie v konformácii enzýmov a že enzýmy zase deformujú štruktúru substrátu, aby sa "zmestili" na svoje aktívne miesto.
Vlastnosti
Všetky hydrolázy majú hlavnú funkciu prerušenia chemických väzieb medzi dvoma zlúčeninami alebo v rámci štruktúry tej istej molekuly.
Existujú hydrolázy, ktoré narušujú takmer akýkoľvek typ väzby: niektoré degradujú esterové väzby medzi sacharidmi, iné peptidové väzby medzi aminokyselinami proteínov, iné karboxylové väzby atď.
Účel hydrolýzy chemických väzieb katalyzovaných hydrolázovým enzýmom sa značne líši. Napríklad lyzozým je zodpovedný za hydrolýzu chemických väzieb s cieľom chrániť organizmus, ktorý ho syntetizuje.
Tento enzým štiepi väzby, ktoré drží zlúčeniny spolu v bakteriálnej bunkovej stene, aby chránil ľudské telo pred bakteriálnou proliferáciou a možnou infekciou.
Nukleázy sú enzýmy "fosfatázy", ktoré majú schopnosť degradovať nukleové kyseliny, ktoré môžu tiež predstavovať mechanizmus bunkovej obrany proti vírusom DNA alebo RNA.
Iné hydrolázy, ako napríklad typy serínových proteáz, degradujú peptidové väzby proteínov v tráviacom trakte, aby sa aminokyseliny asimilovali do gastrointestinálneho epitelu.
Hydrolázy sa dokonca podieľajú na rôznych produkciách energie v bunkovom metabolizme, pretože fosfatázy katalyzujú uvoľňovanie molekúl fosfátu z vysokoenergetických substrátov, ako je pyruvát, pri glykolýze.
Príklady hydroláz
Vedci zistili, že spomedzi veľkej rôznorodosti hydroláz, ktoré vedci identifikovali, boli študované s väčším dôrazom ako iné, pretože sú zapojené do mnohých procesov nevyhnutných pre život buniek.
Patria sem lyzozým, serínové proteázy, fosfatázy typu endonukleázy a glukozidázy alebo glykozylázy.
lyzozým
Enzýmy tohto typu štiepia peptidoglykánové vrstvy bunkovej steny gram-pozitívnych baktérií. Toto zvyčajne končí úplnou lýzou baktérií.
Lyzozýmy chránia telo zvierat pred bakteriálnymi infekciami a sú bohaté na vylučovanie tela v tkanivách, ktoré sú v kontakte s prostredím, ako sú slzy, sliny a hlien.
Lyzozým kuracieho vajca bol prvou proteínovou štruktúrou, ktorá vykryštalizovala lúčmi X. Túto kryštalizáciu uskutočnil David Phillips v roku 1965 v Kráľovskom ústave v Londýne.
Aktívne miesto tohto enzýmu sa skladá z peptidu asparagín-alanín-metionín-asparagín-alanín-glycín-asparagín-alanín-metionín (NAM-NAG-NAM).
Serínové proteázy
Enzýmy v tejto skupine sú zodpovedné za hydrolýzu peptidových väzieb v peptidoch a proteínoch. Najčastejšie študovanými sú trypsín a chymotrypsín; existuje však veľa rôznych typov serínových proteáz, ktoré sa líšia v závislosti od substrátovej špecificity a mechanizmu ich katalýzy.
"Serínové proteázy" sa vyznačujú tým, že majú na svojom aktívnom mieste nukleofilnú aminokyselinu serínového typu, ktorá funguje pri rozklade peptidovej väzby medzi aminokyselinami. Serínové proteázy sú tiež schopné prerušiť širokú škálu esterových väzieb.
Grafická schéma pôsobenia serínovej proteázy na prerušenie peptidovej väzby v aminokyseline histidín (Zdroj: Zephyris v anglickom jazyku Wikipedia Via Wikimedia Commons)
Tieto enzýmy nešpecificky štiepia peptidy a proteíny. Všetky štiepené peptidy a proteíny však musia byť pripojené k N-koncu peptidovej väzby k aktívnemu miestu enzýmu.
Každá serínová proteáza presne štiepi amidovú väzbu, ktorá sa tvorí medzi C-terminálnym koncom aminokyseliny na karboxylovom konci a amino-kyselinovým amínom, ktorý je smerom k N-terminálnemu koncu peptidu.
Fosfatázy nukleového typu
Tieto enzýmy katalyzujú štiepenie fosfodiesterových väzieb cukrov a fosfátov dusíkatých báz, ktoré tvoria nukleotidy. Existuje mnoho rôznych typov týchto enzýmov, pretože sú špecifické pre typ nukleovej kyseliny a miesto štiepenia.
Grafická schéma pôsobenia endonukleázy hydrolyzujúcej fosfodiesterovú väzbu (Zdroj: J3D3 Via Wikimedia Commons)
Endonukleázy sú nevyhnutné v oblasti biotechnológií, pretože umožňujú vedcom modifikovať genómy organizmov odrezaním a nahradením fragmentov genetickej informácie takmer každej bunky.
Endonukleázy uskutočňujú štiepenie dusíkatých báz v troch krokoch. Prvá je cez nukleofilnú aminokyselinu, potom je vytvorená negatívne nabitá medziproduktová štruktúra, ktorá priťahuje fosfátovú skupinu a nakoniec prerušuje väzbu medzi oboma bázami.
Referencie
- Davies, G., & Henrissat, B. (1995). Štruktúry a mechanizmy glykozylových hydroláz. Štruktúra, 3 (9), 853-859.
- Lehninger, AL, Nelson, DL, Cox, MM a Cox, MM (2005). Lehningerove princípy biochémie. Macmillan.
- Mathews, AP (1936). Zásady biochémie. W. Wood.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, P. a Rodwell, V. (2009). Harperova ilustrovaná biochémia. 28 (s. 588). New York: McGraw-Hill.
- Ollis, DL, Cheah, E., Cygler, M., Dijkstra, B., Frolow, F., Franken, SM, … & Sussman, JL (1992). A / p hydroláza. Protein Engineering, Design and Selection, 5 (3), 197-211.