GLOBIN: CHARAKTERISTIKA, ŠTRUKTÚRA, FUNKCIA A ZMENY - BIOLÓGIE - 2026

Globín je proteínová štruktúra usporiadaná v guľovej alebo guľovité forme, tak byť preto jeho meno. Táto štruktúra je terciárneho typu a vyznačuje sa komplexnosťou, pretože reťazec aminokyselín sa skladá za vzniku sféroidného proteínu. Existuje niekoľko typov globínových reťazcov, ktoré boli klasifikované v gréckych listoch: alfa, beta, delta, gama, epsilon a zeta reťazca globín.

Aminokyseliny, ktoré tvoria primárnu štruktúru proteínu, sa líšia podľa druhu, ku ktorému patria (ľudia alebo zvieratá). Existujú tiež variácie v rámci toho istého druhu podľa aktuálneho stavu organizmu (embryonálny život, život plodu alebo život po pôrode).

Rôzne štruktúry, ktoré vo svojom zložení obsahujú globín. Zdroje: Wikipedia.com/BiancaDescals / Pôvodný uploader bol ProteinBoxBot na anglickej Wikipédii. /Wikipedia.com

Genetická informácia pre syntézu rôznych globínových reťazcov je obsiahnutá v rôznych chromozómoch. Napríklad globíny alfa reťazca sa nachádzajú na chromozóme 16, zatiaľ čo genetická informácia pre beta, delta, gama a epsilon globíny sú na chromozóme 11.

vlastnosti

Globin je súčasťou dôležitých štruktúr v tele, napríklad najdôležitejšie sú: hemoglobín a myoglobín.

Hemoglobín obsahuje štyri globínové reťazce (alfa 1 a alfa 2) a (beta 1 a beta 2). Každá globín má záhyb, kde chráni skupinu hem.

Na druhej strane existuje myoglobín. Ktorý má menej zložitú štruktúru ako hemoglobín. Toto predstavuje globulárny polypeptid jedného pruhu usporiadaného sekundárne.

Až donedávna sa verilo, že to boli jediné látky, ktoré obsahovali globín vo vyšších bytostiach, ale dnes je známe, že ďalšie dve majú globín vo svojom zložení: cytoglobín a neuroglobín.

Cytoglobín je prítomný vo väčšine tkanív a nachádza sa najmä v spojivovom tkanive, ako aj v sietnici.

Neuroglobín má zase prednosť pred nervovým tkanivom, a teda jeho názvom. Neuroglobín sa našiel v nervových bunkách mozgu, ktoré sa nachádzajú na úrovni mozgovej kôry, ako aj na iných miestach, ako sú napríklad talamus, hypotalamus, hippocampus a cerebellum.

Nie sú však jedinými miestami, pretože mimo nervového systému sa nachádzajú v ostrovčekoch Langerhansových podžalúdkovej žľazy a v sietnici.

štruktúra

Existuje 6 rôznych typov globínových reťazcov, ktoré sú označené písmenami gréckej abecedy: alfa (a), beta (β), gama (γ), delta (δ), epsilon (ε) a zeta (ζ). Tieto reťazce patria do rodiny globínov, líšia sa však počtom aminokyselín, ktoré majú.

Tieto polypeptidy majú primárnu, sekundárnu a terciárnu štruktúru. Jediný reťazec aminokyselín predstavuje primárnu štruktúru. Keď je reťaz navinutá na špirály alebo špirály, tvoria druhotnú štruktúru.

Ak sa táto štruktúra potom mnohokrát preloží, vytvorí globulárnu štruktúru zodpovedajúcu terciárnej štruktúre.

Podobne môžu získať kvartérnu formu iba vtedy, keď sú 4 molekuly globínu alebo reťazce kombinované v terciárnej forme.

Takto sa vyskytuje v komplexnej štruktúre hemoglobínu. V myoglobíne je to však iné. V tomto prípade sa globín javí ako monomér, to znamená, že má jediný peptidový reťazec, ktorý je usporiadaný v záhyboch a vytvára 8 helixov (sekundárna štruktúra).

Hemoglobín aj myoglobín majú vo svojej komplexnej štruktúre skupinu hem.

hemoglobín

V tejto molekule sa viažu 2 alfa globínové reťazce a 2 beta reťazce. Takto sú dokonale spojené s ubytovaním skupiny hémov a železa v ich centre.

Medzi týmito štruktúrami sú slabé väzby a silné väzby. 19 aminokyselín sa podieľa na slabých odboroch a spojenie nastáva nasledujúcim spôsobom: a1 reťazec spája reťazec beta 2 a reťazec alfa 2 spája reťazec beta 1.

Medzitým sa na silných odboroch zúčastňuje 35 aminokyselín a reťazce, ktoré sa pripájajú, sú: reťazec alfa 1 sa spája s reťazcom beta 1 a reťazec alfa 2 sa spája s reťazcom beta 2.

Umiestnenie alfa 1 a alfa 2, beta 1 a beta 2 reťazcov v štruktúre hemoglobínu. Zdroj: Upravený obrázok OpenStax College (preložený do španielčiny)

myoglobínu

V myoglobíne je tiež prítomná globulárna proteínová skupina, ale v tomto prípade existuje jediný peptidový reťazec tvorený 153 aminokyselinami. Jeho priestorové usporiadanie je sekundárne a má 8 alfa helixov.

Táto proteínová štruktúra strategicky umiestňuje hydrofóbne aminokyseliny smerom dovnútra štruktúry, zatiaľ čo hydrofilné alebo polárne aminokyseliny sú smerom von.

Tento dizajn je ideálny na umiestnenie skupiny hémov vo vnútri (hydrofóbna časť). Toto je naviazané na proteín nekovalentnými väzbami.

Cytoglobin

Bol objavený v roku 2001 a hovorí sa, že ide o typ hemoglobínu, líši sa však tým, že je hexacoordinated, zatiaľ čo hemoglobín a myoglobin sú pentacoordinated. To súvisí s pozíciou, že aminokyselina histidín sa blíži skupine hem.

neuroglobinového

Jeho objav bol objavený v roku 2000. Neuroglobín je monomér, ktorý má 150 aminokyselín, a preto je veľmi podobný myoglobínu. Štruktúra neuroglobínu je 21% až 25% podobná myoglobínu a hemoglobínu.

Vlastnosti

Pretože globín sa nenachádza sám v tele, ale ako súčasť určitých štruktúr, sú spomenuté funkcie, ktoré každá z nich plní:

hemoglobín

Nachádza sa vo vnútri erytrocytov. Je zodpovedný za fixáciu a transport kyslíka z pľúc do tkanív. Rovnako tak čistí telo oxidu uhličitého, robí opačnú cestu.

myoglobínu

Hemová skupina nachádzajúca sa v globíne má funkciu ukladania molekúl kyslíka na okysličovanie srdcového svalu a kostrového svalu.

Cytoglobin

Tento proteín je považovaný za schopný ovplyvniť ochranu hypoxických a oxidačných stresových stavov v tkanivách. Tiež sa predpokladá, že môže prenášať arteriálny kyslík do mozgu.

neuroglobinového

Neuroglobín má schopnosť viazať kyslík, oxid uhoľnatý a oxid dusnatý.

Úloha neuroglobínu však zatiaľ nie je známa s istotou, predpokladá sa však, že súvisí s reguláciou hypoxie a mozgovej ischémie. Obzvlášť by to pôsobilo ako neuroprotektívne.

Pretože neuroglobín má podobnú štruktúru ako hemoglobín a myoglobín, predpokladá sa, že by sa mohol podieľať na dodávke kyslíka na úrovni neurónov. Tiež sa predpokladá, že môže eliminovať voľné radikály a dusík, ktoré sa tvoria v dýchacom reťazci.

Pokiaľ ide o oxid dusnatý, predpokladá sa, že ho eliminuje, keď je kyslík normálny, a produkuje ho v hypoxických procesoch z NO ₂ .

zmeny

Alfa a beta globínové reťazce sú kódované rôznymi génmi umiestnenými na chromozómoch 16 a 11.

Jedinci s hemoglobínom S (kosáčikovitá bunka alebo kosáčikovitá anémia) majú poruchu beta globínového reťazca. Defekt spočíva v substitúcii dusíkatých báz na úrovni nukleotidového čísla 20 zapojeného génu, kde dochádza k zmene adenínu za tymín.

Mutácie v géne beta ^s chromozómu 11 príčin rôznych haplotypu zvané globín: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu alebo CAR a ázijské alebo Arab-Ind.

Znalosť typu haplotypu, ktorý majú pacienti s kosáčikovitou anémiou, je epidemiologicky dôležitá, pretože nám umožňuje poznať distribúciu rôznych haplotypov, ale táto informácia tiež poskytuje dôležité údaje na spoznanie prognózy choroby.

Napríklad: je známe, že haplotyp Bantu je závažnejší, zatiaľ čo senegalský a ázijský typ sú miernejšie.

Rozdiely medzi jedným haplotypom a druhým spočívajú v množstve hemoglobínu F, ktoré majú. Čím vyššie je percento hemoglobínu F a nižší hemoglobín S, tým lepšia je prognóza. Čím nižšie je množstvo hemoglobínu F a čím vyšší je hemoglobín S, tým horšia je prognóza.

Tieto mutácie sa zdedia autozomálne spolu s mutáciou hemoglobínu S.

Referencie

1. Globín. Wikipedia, slobodná encyklopédia. 19. októbra 2018, 13:44 UTC. 11. júl 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Myoglobínu." Wikipedia, slobodná encyklopédia. 7. júla 2019, 21:16 UTC. 11. júl 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotypy génu beta globínu v nosičoch hemoglobínu S v Kolumbii. Biomédica 2012; 32: 103-111. K dispozícii na: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: nový člen rodiny globinov. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291 - 296. K dispozícii na: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipedia, slobodná encyklopédia. 1. sep 2017, 17:26 UTC. 12. júla 2019, 00:28 wikipedia.org