- štruktúra
- Vlastnosti
- Mechanizmus akcie
- druhy
- - Podľa tela
- -Podľa aktívneho webu
- Hemoperoxidases
- Vanád-halogenperoxidáz
- Iné peroxidázy
- Referencie
Medzi peroxidázy sú väčšinou hemoproteínov s enzymatickou aktivitou katalyzovať oxidáciu rôznych organických a anorganických substrátov za použitie na tento peroxidom vodíka alebo inými nepríbuznými látok.
V najširšom zmysle výraz „peroxidáza“ zahrnuje enzýmy, ako sú NAD- a NADP-peroxidázy, mastné kyseliny-peroxidázy, cytochróm-peroxidázy, glutatión-peroxidázy a mnoho ďalších nešpecifických enzýmov.
Schéma bielkoviny peroxidázy závislej od hemu (Zdroj: Zamestnanci Jawahara Swaminathana a MSD v Európskom inštitúte pre bioinformatiku prostredníctvom Wikimedia Commons)
Bežnejšie sa však používa na označenie nešpecifických enzýmov z rôznych zdrojov, ktoré majú oxidoreduktázovú aktivitu a ktoré používajú peroxid vodíka a ďalšie substráty na katalyzovanie svojich oxidačno-redukčných reakcií.
Hemové peroxidázy sú svojou povahou mimoriadne bežné. Nachádzajú sa u zvierat, vyšších rastlín, kvasiniek, húb a baktérií.
U cicavcov ich produkujú biele krvinky, maternica, slezina a pečeň, slinné žľazy, steny žalúdka, pľúca, štítna žľaza a ďalšie tkanivá.
V rastlinách sú najbohatšími druhmi rastlín na peroxidázy chren a figovník. Peroxidáza purifikovaná z chrenu sa intenzívne študovala a používa na rôzne účely v experimentálnej biológii a biochémii.
V eukaryotických bunkách sa tieto dôležité enzýmy zvyčajne nachádzajú v špecializovaných organelách známych ako „peroxizómy“, ktoré sú obklopené jednou membránou a podieľajú sa na mnohých bunkových metabolických procesoch.
štruktúra
Napriek malej homológii, ktorá existuje medzi rôznymi triedami peroxidáz, sa zistilo, že ich sekundárna štruktúra a spôsob jej organizácie sú medzi rôznymi druhmi pomerne zachované.
Existujú určité výnimky, ale väčšina peroxidáz sú glykoproteíny a predpokladá sa, že uhľovodíky prispievajú k stabilite pri vysokej teplote.
Tieto proteíny majú molekulové hmotnosti v rozsahu od 35 do 150 kDa, čo je ekvivalentné približne 250 a 730 aminokyselinovým zvyškom.
S výnimkou myeloperoxidázy obsahujú všetky molekuly tohto typu vo svojej štruktúre hemu skupinu, ktorá má v pokojnom stave atóm železa v oxidačnom stave Fe + 3. Rastliny majú protetickú skupinu známu ako ferroporfyrín XI.
Peroxidázy majú dve štruktúrne domény, ktoré sa „obalia“ okolo skupiny hemu a každá z týchto domén je produktom expresie génu, ktorý prešiel duplikáciou. Tieto štruktúry sú zložené z viac ako 10 alfa helixov spojených polypeptidovými slučkami a zákrutami.
Zdá sa, že správne zloženie molekuly závisí od prítomnosti konzervovaných zvyškov glycínu a prolínu, ako aj zvyšku kyseliny asparágovej a zvyšku arginínu, ktoré medzi nimi tvoria soľný mostík, ktorý spája obe štruktúrne domény.
Vlastnosti
Hlavnou funkciou peroxidázových enzýmov je odstránenie peroxidu vodíka z bunkového prostredia, ktoré môže byť produkované rôznymi mechanizmami a ktoré by mohlo predstavovať vážne ohrozenie intracelulárnej stability.
Pri tomto procese odstraňovania týchto reaktívnych druhov kyslíka (v ktorých kyslík má stredný oxidačný stav) však peroxidázy využívajú oxidačnú kapacitu tejto látky na plnenie ďalších dôležitých funkcií pre metabolizmus.
V rastlinách sú tieto proteíny dôležitou súčasťou procesov ligácie a obranných mechanizmov v tkanivách infikovaných patogénmi alebo tých, ktoré boli fyzicky poškodené.
Vo vedeckom kontexte sa objavili nové aplikácie peroxidáz, ktoré zahŕňajú čistenie odpadových vôd obsahujúcich fenolové zlúčeniny, syntézu aromatických zlúčenín a odstraňovanie peroxidu z potravín alebo odpadových materiálov.
Z analytického a diagnostického hľadiska je chrenová peroxidáza pravdepodobne najrozšírenejším enzýmom na prípravu konjugovaných protilátok, ktoré sa používajú na imunologické absorpčné testy, ako je ELISA (test na imunosorbent spojený s enzýmom) a tiež na stanovenie rôznych typov zlúčenín.
Mechanizmus akcie
Katalytický proces peroxidáz nastáva prostredníctvom postupných krokov, ktoré začínajú interakciou medzi aktívnym miestom enzýmu a peroxidom vodíka, ktorý oxiduje atóm železa v skupine hem a generuje nestabilnú medziprodukt známu ako zlúčenina I (COI).
Oxidovaný proteín (CoI) má potom hemovú skupinu s atómom železa, ktorý prešiel z oxidačného stavu III do stavu IV a pre tento proces sa peroxid vodíka redukoval na vodu.
Zlúčenina I je schopná oxidovať substrát poskytujúci elektróny, vytvára radikál substrátu a stáva sa novým chemickým druhom známym ako zlúčenina II (CoII), ktorý je následne redukovaný druhou molekulou substrátu a regeneruje železo v stav III a produkovanie ďalšieho radikálu.
druhy
- Podľa tela
Peroxidázy sú rozdelené do troch tried v závislosti od organizmu, v ktorom sa nachádzajú:
- Trieda I: intracelulárne prokaryotické peroxidázy.
- trieda II: extracelulárne fungálne peroxidázy.
- trieda III: sekretované rastlinné peroxidázy.
Na rozdiel od proteínov triedy I majú proteíny triedy II a III medzi svojimi cysteínovými zvyškami zabudované disulfidové mostíky, čo im poskytuje podstatne väčšiu rigiditu.
Proteíny triedy II a III sa tiež líšia od triedy I v tom, že všeobecne majú na svojom povrchu glykozyláciu.
-Podľa aktívneho webu
Mechanicky povedané, peroxidázy môžu byť tiež kategorizované podľa povahy atómov nachádzajúcich sa v ich katalytickom centre. Týmto spôsobom boli opísané hemoperoxidázy (najbežnejšie), vanádium-haloperoxidázy a ďalšie.
Hemoperoxidases
Ako už bolo uvedené, tieto peroxidázy majú vo svojom katalytickom centre protetickú skupinu známu ako hemová skupina. Atóm železa v tomto mieste je koordinovaný štyrmi väzbami s atómami dusíka.
Vanád-halogenperoxidáz
Namiesto hemovej skupiny obsahujú vanádium-haloperoxidázy vanadát ako protetickú skupinu. Tieto enzýmy boli izolované z morských organizmov a niektorých suchozemských húb.
Vanád v tejto skupine koordinujú tri neproteínové kyslíky, dusík z histidínového zvyšku a dusík z azidovej väzby.
Iné peroxidázy
Do tejto skupiny patrí veľa bakteriálnych haloperoxidáz, ktoré majú iné protetické skupiny ako hém alebo vanád. Glutatiónperoxidázy sú tiež v tejto skupine, ktorá obsahuje selenocysteínovú protetickú skupinu a niektoré enzýmy schopné oxidovať lignín.
Referencie
- Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Esenciálna bunková biológia. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
- Banci, L. (1997). Štrukturálne vlastnosti peroxidáz. Journal of Biotechnology, 53, 253 - 263.
- Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van a Sheldon, RA (1997). Selektívne oxidácie katalyzované peroxidázami. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
- Dunford, HB, a Stillman, JS (1976). O funkcii a mechanizme pôsobenia peroxidáz. Reviews of Coordination Chemistry Reviews, 19, 187 - 251.
- Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Potenciálne aplikácie peroxidáz. Food Chemistry, 115 (4), 1177-1186.
- Rawn, JD (1998). Biochémie. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
- Stansfield, WD, Colomé, JS, a Cano, RJ (2003). Molekulárna a bunková biológia. (KE Cullen, ed.). Elektronické knihy McGraw-Hill.