OXYHEMOGLOBÍN: CHARAKTERISTIKA, ŠTRUKTÚRA A KRIVKA VÄZBY - BIOLÓGIE - 2025

Alebo xyhemoglobín je názov daný hemoglobínu, keď sa viaže na kyslík. Hemoglobín je proteín nachádzajúci sa v červených krvinkách, ktorého hlavnou funkciou je transport kyslíka z pľúc do tkanív.

Prvé živé bytosti boli jednobunkové a žili v tekutom prostredí, z ktorého boli vyživované a z ktorého odstránili svoj odpad, rovnako ako niektoré súčasné organizmy. Za týchto podmienok sa tieto procesy dosahujú jednoduchými difúznymi mechanizmami, pretože bunková stena je v tesnom kontakte s médiom, ktoré ju dodáva.

Krivka disociácie oxyhemoglobínu (Zdroj: Ratznium na anglickej Wikipédii. Neskoršie verzie odovzdal Aaronsharpe na en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Vývoj stále komplexnejších mnohobunkových organizmov znamenal, že vnútorné bunky sa značne vzdialili od životného prostredia, takže difúzne mechanizmy ako jediný zdroj dodávok sa stali nedostatočnými.

Preto boli vyvinuté špecializované systémy na získavanie živín a plynov, ako je tráviaci systém a dýchací systém, ako aj transportné mechanizmy na priblíženie týchto živín a plynov k bunke: kardiovaskulárnemu systému.

Na produkciu energie vo forme molekúl ATP potrebujú bunky kyslík. Pretože ATP nemožno skladovať, musí sa neustále syntetizovať, čo znamená, že bunky neustále potrebujú kyslík.

Hemoglobín sa objavil, evolučne, ako transportér plynu, ktorý „vyriešil“ problém prenosu kyslíka z prostredia do bunky.

Charakteristiky a štruktúra

Na diskusiu o charakteristikách a štruktúre oxyhemoglobínu je potrebné uviesť hemoglobín, pretože oxyhemoglobín nie je nič iné ako hemoglobín viazaný na kyslík. Preto budú ďalej opísané spoločné charakteristiky molekuly v prítomnosti alebo neprítomnosti príslušného plynu.

Na čo je hemoglobín?

Hemoglobín je nevyhnutný na prenos kyslíka do tkanív v množstve a rýchlosti, ktorú tieto zaručujú, vzhľadom na to, že kyslík má tak malú rozpustnosť v krvi, že jeho transport difúziou by nebol dostatočný na uspokojenie potrieb tkanív.

Aká je molekula hemoglobínu?

Hemoglobín je tetramerický proteín (ktorý má štyri podjednotky), má guľovitý tvar a molekulovú hmotnosť 64 kDa.

Jeho štyri podjednotky tvoria jednu funkčnú jednotku, pričom každá z nich recipročne ovplyvňuje druhú. Každá podjednotka je vytvorená z polypeptidového reťazca, globínu a protetickej skupiny, hemu alebo "heme" skupiny, ktorá pôsobí ako kofaktor a nie je zložená z aminokyselín; to znamená, že to v prírode nie je proteín.

Globin sa vyskytuje v dvoch formách: alfa globín a beta globín. Hemoglobínový tetramér pozostáva z páru alfa globínových reťazcov (141 aminokyselín) a páru beta globínových reťazcov (146 aminokyselín).

Každý zo štyroch polypeptidových reťazcov je pripojený k skupine hem, ktorá má v železnom stave atóm železa (Fe2 +).

Aká je skupina heme?

Hemová skupina je porfyrínový kruh, ktorý je tvorený štyrmi pyrolínovými kruhmi (heterocyklické aromatické zlúčeniny vzorca C4H5N), ktoré sú spojené metylovými mostíkmi. Železo v železnom stave v strede je viazané na štruktúru prostredníctvom koordinovaných dusíkových väzieb.

Každá skupina hem je schopná viazať sa na jednu molekulu kyslíka, takže každá molekula hemoglobínu sa môže viazať iba na 4 molekuly plynu.

Ľudské telo obsahuje približne 2,5 x 1013 erytrocytov, čo sú krvinky, ktoré vytvárajú a transportujú hemoglobín. Každý erytrocyt má asi 280 miliónov hemoglobínových molekúl, a preto môže niesť viac ako 1 miliardu kyslíkových molekúl.

Ako sa tvorí oxyhemoglobín?

Oxyhemoglobín sa tvorí po zlúčení atómu kyslíka ku každému atómu železa vo železnom stave nachádzajúcom sa v každej hemovej skupine molekuly hemoglobínu.

Pojem oxyhemoglobín sa potom týka okysličeného a chemicky neoxidovaného hemoglobínu, pretože nestráca elektrón, keď sa kombinuje s kyslíkom a železo zostáva v železnom stave.

Oxygenácia spôsobuje zmenu v kvartérnej štruktúre molekuly, to znamená zmenu v konformácii, ktorá sa môže prenášať z globínových reťazcov do skupiny hem a naopak.

Aké je maximálne množstvo kyslíka, ktoré môže hemoglobín niesť?

Hemoglobín môže vo svojej štruktúre viazať najviac štyri molekuly kyslíka. Ak je molový objem ideálnych plynov 22,4 l / mol, jeden mol hemoglobínu (64 500 g) sa viaže s 89,6 litra kyslíka (4 moly O2 x 22,4 l / mol).

Takže každý gram hemoglobínu sa musí viazať s 1,39 ml O2, aby bol 100% nasýtený (89,6 l / 64500 g x (1000 ml / l)).

V praxi krvné testy dávajú mierne nižšie výsledky, pretože existuje malé množstvo methemoglobínu (oxidovaný hemoglobín) a karboxyhemoglobínu (hemoglobín + oxid uhoľnatý (CO)), ktoré sa neviažu na kyslík.

Berúc do úvahy toto pravidlo, Hüfnerovo pravidlo uvádza, že v krvi má 1 g hemoglobínu maximálnu kapacitu viazať kyslík 1,34 ml.

Krivka väzby na oxyhemoglobín

Počet molekúl kyslíka, ktoré sa môžu viazať na molekulu hemoglobínu, závisí od parciálneho tlaku kyslíka alebo PO2. V neprítomnosti kyslíka sa hemoglobín deoxygenuje, ale so zvyšovaním PO2 sa zvyšuje počet kyslíkov, ktoré sa viažu na hemoglobín.

Proces väzby kyslíka na hemoglobín závisí od parciálneho tlaku kyslíka. Keď sa vynesie do grafu, výsledok sa nazýva „oxyhemoglobínová krivka“ a má charakteristický tvar „S“ alebo sigmoid.

V závislosti od PO2 bude hemoglobín schopný viac alebo menej „uvoľňovať“ alebo „dodávať“ kyslík, ktorý nesie, a bude ním tiež naplnený.

Napríklad v oblasti tlaku medzi 10 a 60 mmHg sa získa najstrmšia časť krivky. V tomto stave môže hemoglobín ľahko vzdať veľké množstvo O2. Toto je stav, ktorý sa dosahuje v tkanivách.

Keď je PO2 medzi 90 a 100 mmHg (12 až 13 kPa), hemoglobín je takmer 100% nasýtený kyslíkom; a keď arteriálny PO2 je 60 mmHg (8 kPa), saturácia s O2 je stále tak vysoká ako 90%.

V pľúcach to sú prevládajúce podmienky (tlak medzi 60 a 100 mmHg) a práve to umožňuje molekulám hemoglobínu prítomným v erytrocytoch nabíjať kyslík.

Tento sigmoidálny tvar, ktorý nakresľuje oxyhemoglobínovú krivku, zaisťuje, že sa tento proteín správa ako vynikajúci pľúcny zavádzač, veľmi efektívny transportér v arteriálnej krvi a vynikajúci darca O2 v tkanivách, úmerne k miestnej rýchlosti metabolizmu. to znamená na požiadanie.

Referencie

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9. vydanie (pp. 501-502). McGraw-Hill press, New York, USA.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA a Rodwell, VW (2014). Harperova ilustrovaná biochémia. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochemistry (1989). Burlington, Severná Karolína: vydavatelia Neil Patterson (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Physiology. (3. vydanie) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Fyziologický základ lekárskej praxe. Williams a Wilkins