Tieto oxidoreduktázy sú proteíny s enzymatickou aktivitou, ktoré sú zodpovedné za katalyzujúcou oxidáciu - redukčných reakcií, to jest reakcie vrátane odstránenia vodíkových atómov alebo elektrónov v substrátoch, na ktoré pôsobia.
Reakcie katalyzované týmito enzýmami, ako naznačuje ich názov, sú oxidačno-redukčné reakcie, to znamená reakcie, pri ktorých jedna molekula daruje elektróny alebo atómy vodíka a druhá ich prijíma, pričom mení svoje príslušné oxidačné stavy.
Grafická schéma reakcie oxidoreduktázy typu EC 1.2.1.40 (Zdroj: akane700 Via Wikimedia Commons)
Príkladom oxidoreduktázových enzýmov, ktoré sú v prírode veľmi bežné, sú dehydrogenázy a oxidázy. Možno uviesť enzým alkoholdehydrogenázu, ktorý katalyzuje dehydrogenáciu etanolu za vzniku acetaldehydu spôsobom závislým od NAD + alebo reverznú reakciu, za vzniku etanolu počas alkoholovej fermentácie uskutočňovanej niektorými komerčne dôležitými kvasinkami.
Enzýmy transportného reťazca elektrónov v aeróbnych bunkách sú oxidoreduktázy zodpovedné za čerpanie protónov, čím sa generuje elektrochemický gradient cez vnútornú mitochondriálnu membránu, ktorý umožňuje riadiť syntézu ATP.
Všeobecné charakteristiky
Enzýmy oxidoreduktázy sú enzýmy, ktoré katalyzujú oxidáciu jednej zlúčeniny a sprievodnú redukciu inej.
Tieto zvyčajne vyžadujú pre svoju činnosť prítomnosť rôznych typov koenzýmov. Koenzýmy plnia funkciu darcovstva alebo prijímania elektrónov a atómov vodíka, ktoré oxidoreduktázy pridávajú alebo odstraňujú na svoje substráty.
Tieto koenzýmy môžu byť pár NAD + / NADH alebo pár FAD / FADH2. V mnohých aeróbnych metabolických systémoch sa tieto elektróny a atómy vodíka nakoniec prenášajú z použitých koenzýmov na kyslík.
Sú to enzýmy so zreteľným „nedostatkom“ substrátovej špecificity, čo im umožňuje katalyzovať zosieťovacie reakcie v rôznych typoch polymérov, či už sú to proteíny alebo uhľohydráty.
klasifikácia
Názvoslovie a klasifikácia týchto enzýmov je mnohokrát založená na hlavnom substráte, ktorý používajú, a na type koenzýmu, ktorý potrebujú na fungovanie.
Podľa odporúčaní Výboru pre nomenklatúru Medzinárodnej únie pre biochémiu a molekulárnu biológiu (NC-IUBMB) tieto enzýmy patria do triedy EC 1 a zahŕňajú viac alebo menej 23 rôznych typov (EC1.1-EC1.23), ktoré sú :
- ES 1.1: ktoré pôsobia na skupiny CH-OH darcov.
- EC 1.2: ktoré pôsobia na aldehydovú skupinu alebo oxoskupinu darcov.
- EC 1.3: ktoré pôsobia na skupiny CH-CH darcov.
- EC 1.4: ktoré pôsobia na skupiny CH-NH2 darcov.
- EC 1.5: ktoré pôsobia na skupiny CH-NH darcov.
- EC 1.6: ktoré pôsobia v NADH alebo v NADPH.
- EC 1.7: ktoré pôsobia na iné zlúčeniny dusíka ako donory.
- ES 1.8: ktoré pôsobia na sírové skupiny darcov.
- ES 1.9: ktoré pôsobia v hemových skupinách darcov.
- EC 1.10: ktoré pôsobia na darcov, ako sú difenoly a iné príbuzné látky.
- EC 1.11: ktoré pôsobia na peroxid ako akceptor.
- EC 1.12: ktoré pôsobia na vodík ako darca.
- EC 1.13: ktoré pôsobia na jednoduchých darcov so začlenením molekulárneho kyslíka (oxygenázy).
- EC 1.14: ktoré pôsobia na „párových“ darcov so začlenením alebo znížením molekulárneho kyslíka.
- EC 1.15: ktoré pôsobia na superoxidy ako akceptory.
- EC 1.16: ktoré oxidujú kovové ióny.
- EC 1.17: ktoré pôsobia na skupiny CH alebo CH2.
- EC 1.18: ktoré pôsobia na bielkoviny, ktoré obsahujú železo a sú darcami.
- EC 1.19: ktoré pôsobia ako redukovaný flavodoxín ako darca.
- EC 1.20: ktoré pôsobia na darcov, ako je fosfor a arzén.
- EC 1,21: ktoré pôsobia v reakcii XH + YH = XY.
- EC 1.22: ktoré pôsobia na halogény darcov.
- EC 1.23: ktoré redukujú COC skupiny ako akceptory.
- EC 1,97: iné oxidoreduktázy.
Každá z týchto kategórií ďalej obsahuje podskupiny, do ktorých sú enzýmy separované podľa preferencie substrátu.
Napríklad v rámci skupiny oxidoreduktáz, ktoré pôsobia na skupiny CH-OH svojich darcov, existujú niektoré, ktoré uprednostňujú NAD + alebo NADP + ako akceptory, zatiaľ čo iné používajú cytochrómy, kyslík, síru atď.
štruktúra
Pretože skupina oxidoreduktáz je mimoriadne rozmanitá, stanovenie definovanej štrukturálnej charakteristiky je dosť ťažké. Jeho štruktúra sa líši nielen od enzýmu k enzýmu, ale aj medzi jednotlivými druhmi alebo skupinami živých bytostí a dokonca aj od buniek k bunkám v rôznych tkanivách.
Bioinformatický model štruktúry enzýmu oxidoreduktázy (zdroj: pracovníci Jawahara Swaminathana a MSD v Európskom inštitúte pre bioinformatiku prostredníctvom Wikimedia Commons)
Napríklad enzým pyruvátdehydrogenáza je komplex zložený z troch postupne spojených katalytických podjednotiek známych ako podjednotka E1 (pyruvátdehydrogenáza), podjednotky E2 (dihydrolipoamidacetyltransferáza) a podjednotky E3 (dihydrolipoamiddehydrogenáza).
Každá z týchto podjednotiek môže byť zase zložená z viac ako jedného proteínového monoméru rovnakého typu alebo rôznych typov, to znamená, že môžu byť homodimérne (tie, ktoré majú iba dva rovnaké monoméry), heterotrimérne (tie, ktoré majú tri monoméry) rôzne) a tak ďalej.
Zvyčajne sú to však enzýmy zložené z alfa helixov a ß-zložených listov usporiadaných rôznymi spôsobmi so špecifickými intra- a intermolekulárnymi interakciami rôznych typov.
Vlastnosti
Enzýmy oxidoreduktázy katalyzujú oxidačno-redukčné reakcie prakticky vo všetkých bunkách všetkých živých vecí v biosfére. Tieto reakcie sú všeobecne reverzibilné, v ktorých je zmenený oxidačný stav jedného alebo viacerých atómov v tej istej molekule.
Oxidoreduktázy zvyčajne potrebujú dva substráty, jeden, ktorý pôsobí ako donor vodíka alebo elektrónu (na oxidáciu) a druhý, ktorý pôsobí ako akceptor vodíka alebo elektrónu (na redukciu).
Tieto enzýmy sú mimoriadne dôležité pre mnoho biologických procesov v rôznych typoch buniek a organizmov.
Pôsobia napríklad pri syntéze melanínu (pigment, ktorý sa tvorí v bunkách kože človeka), pri tvorbe a degradácii lignínu (štrukturálna zlúčenina rastlinných buniek), pri skladaní. proteín atď.
Používajú sa priemyselne na úpravu štruktúry niektorých potravín a ich príkladmi sú peroxidázy, glukózoxidázy a iné.
Ďalej najvýznamnejšie enzýmy tejto skupiny sú tie, ktoré sa zúčastňujú ako elektronické transportéry v transportných reťazcoch mitochondriálnej membrány, chloroplastoch a vnútornej plazmatickej membráne baktérií, kde sú transmembránovými proteínmi.
Príklady oxidoreduktáz
Existujú stovky príkladov oxidoreduktázových enzýmov v prírode a v priemysle. Tieto enzýmy majú, ako už bolo uvedené, funkcie, ktoré sú nanajvýš dôležité pre funkciu buniek, a teda pre život samy o sebe.
Oxidoreduktázy zahŕňajú nielen enzýmy peroxidázy, lakázy, glukózoxidázy alebo alkoholdehydrogenázy; Kombinujú tiež dôležité komplexy, ako je enzým glyceraldehyd 3-fosfát dehydrogenáza alebo komplex pyruvát dehydrogenázy, atď., Nevyhnutné z hľadiska katabolizmu glukózy.
Zahŕňa tiež všetky enzýmy komplexu prenosu elektrónov vo vnútornej mitochondriálnej membráne alebo vo vnútornej membráne baktérií, podobné niektorým enzýmom nachádzajúcim sa v chloroplastoch rastlinných organizmov.
peroxidázy
Peroxidázy sú veľmi rozmanité enzýmy a používajú peroxid vodíka ako akceptor elektrónov na katalyzovanie oxidácie širokého spektra substrátov, medzi inými fenolov, amínov alebo tiolov. Pri svojich reakciách redukujú peroxid vodíka na výrobu vody.
Z priemyselného hľadiska sú veľmi dôležité, pričom chrenová peroxidáza je najdôležitejšia a najštudovanejšia zo všetkých.
Z biologického hľadiska sú peroxidázy dôležité na odstránenie reaktívnych zlúčenín kyslíka, ktoré môžu spôsobiť významné poškodenie buniek.
Referencie
- Encyklopédia Britannica. (2019). Získané 26. decembra 2019, z www.britannica.com
- Ercili-Cura, D., Huppertz, T., & Kelly, AL (2015). Enzymatická modifikácia štruktúry mliečnych výrobkov. In Modifying Food Texture (str. 71 - 97). Vydavateľstvo Woodhead.
- Mathews, CK, Van Holde, KE, & Ahern, KG (2000). Biochémie. Pridať. Wesley Longman, San Francisco.
- Nelson, DL, Lehninger, AL, a Cox, MM (2008). Lehningerove princípy biochémie. Macmillan.
- Výbor pre nomenklatúru Medzinárodnej únie biochémie a molekulárnej biológie (NC-IUBMB). (2019). Zdroj: www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
- Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W. a Jordan, F. (2014). Komplexy pyruvátdehydrogenázy: funkcia a regulácia založená na štruktúre. Journal of Biological Chemistry, 289 (24), 16615-16623.