APOENZÝM: VLASTNOSTI, FUNKCIE A PRÍKLADY - BIOLÓGIE - 2026

Apoenzym je časť proteínu enzýmu, čo je dôvod, prečo to je tiež známe ako apoproteín. Apoenzým je neaktívny, to znamená, že nemôže vykonávať svoju funkciu uskutočňovania určitej biochemickej reakcie a je neúplný, kým sa neviaže na iné molekuly známe ako kofaktory.

Proteínová časť (apoenzým) spolu s kofaktorom tvoria kompletný enzým (holoenzým). Enzýmy sú proteíny, ktoré môžu zvýšiť rýchlosť biochemických procesov. Niektoré enzýmy potrebujú svoje kofaktory na vykonanie katalýzy, zatiaľ čo iné nie.

Hlavné rysy

Sú to proteínové štruktúry

Apoenzýmy zodpovedajú proteínovej časti enzýmu, čo sú molekuly, ktorých funkciou je pôsobenie ako katalyzátorov určitých chemických reakcií v tele.

Sú súčasťou konjugovaných enzýmov

Enzýmy, ktoré nevyžadujú kofaktory, sú známe ako jednoduché, napríklad pepsín, trypsín a ureáza. Namiesto toho sú enzýmy, ktoré vyžadujú konkrétny kofaktor, známe ako konjugované enzýmy. Pozostávajú z dvoch hlavných zložiek: kofaktor, ktorý je neproteínovou štruktúrou; a apoenzým, proteínová štruktúra.

Kofaktorom môže byť organická zlúčenina (napr. Vitamín) alebo anorganická zlúčenina (napr. Ión kovu). Organickým kofaktorom môže byť koenzým alebo protetická skupina. Koenzým je kofaktor, ktorý sa voľne viaže na enzým, a preto sa môže ľahko uvoľňovať z aktívneho miesta enzýmu.

Pripúšťajú rôzne kofaktory

Existuje veľa kofaktorov, ktoré sa viažu s apoenzýmami za vzniku holoenzýmov. Bežné koenzýmy sú NAD +, FAD, koenzým A, vitamín B a vitamín C. Bežné kovové ióny, ktoré sa viažu s apoenzýmami, sú okrem iného železo, meď, vápnik, zinok a horčík.

Kofaktory sa pevne alebo voľne viažu na apoenzým, aby premieňali apoenzým na holoenzým. Akonáhle je kofaktor odstránený z holoenzýmu, prevedie sa späť na apoenzým, ktorý je neaktívny a neúplný.

Funkcie apoenzýmu

Vytvorte holoenzýmy

Hlavnou funkciou apoenzýmov je vznik holoenzýmov: apoenzýmy sa viažu s kofaktorom az tohto spojenia vzniká holoenzým.

Vedie ku katalytickému pôsobeniu

Katalýza sa týka procesu, ktorým je možné urýchliť niektoré chemické reakcie. Vďaka apoenzýmom sú holoenzýmy dokončené a sú schopné aktivovať svoje katalytické pôsobenie.

Príklady

Karbonová anhydráza

Karbonová anhydráza je rozhodujúci enzým v živočíšnych bunkách, rastlinných bunkách a v životnom prostredí na stabilizáciu koncentrácií oxidu uhličitého.

Bez tohto enzýmu by bola konverzia oxidu uhličitého na hydrogenuhličitan - a naopak - extrémne pomalá, čo by takmer znemožňovalo vykonávanie životne dôležitých procesov, ako je fotosyntéza v rastlinách a výdych počas dýchania.

hemoglobín

Hemoglobín je globulárny proteín prítomný v červených krvinkách stavovcov av plazme mnohých bezstavovcov, ktorých funkciou je transport kyslíka a oxidu uhličitého.

K väzbe kyslíka a oxidu uhličitého na enzým dochádza v mieste zvanom hemová skupina, ktorá je zodpovedná za dodanie červenej farby stavovcovej krvi.

Guľový hemoglobín

Cytochróm oxidáza

Cytochróm oxidáza je enzým, ktorý je prítomný vo väčšine buniek. Obsahuje železo a porfyrín.

Tento oxidačný enzým je veľmi dôležitý pre procesy výroby energie. Nachádza sa v mitochondriálnej membráne, kde katalyzuje prenos elektrónov z cytochrómu na kyslík, čo nakoniec vedie k tvorbe vody a ATP (molekuly energie).

Alkoholdehydrogenáza

Alkohol dehydrogenáza je enzým nachádzajúci sa predovšetkým v pečeni a žalúdku. Tento apoenzým katalyzuje prvý krok v metabolizme alkoholu; to znamená oxidácia etanolu a iných alkoholov. Týmto spôsobom ich transformuje na acetaldehyd.

Jeho názov označuje mechanizmus účinku v tomto procese: predpona „des“ znamená „nie“ a „hydro“ označuje atóm vodíka. Funkciou alkoholdehydrogenázy je teda odstránenie atómu vodíka z alkoholu.

Pyruvátkináza

Pyruvátkináza je apoenzým, ktorý katalyzuje posledný krok bunkového procesu rozpadu glukózy (glykolýza).

Jeho funkciou je urýchlenie prenosu fosfátovej skupiny z fosfoenolpyruvátu na adenozín difosfát, čím sa vytvorí jedna molekula pyruvátu a jedna z ATP.

Pyruvátkináza má 4 rôzne formy (izoenzýmy) v rôznych tkanivách zvierat, z ktorých každá má osobitné kinetické vlastnosti potrebné na splnenie metabolických požiadaviek týchto tkanív.

Pyruvátkarboxyláza

Pyruvátkarboxyláza je enzým, ktorý katalyzuje karboxyláciu; to znamená prenos karboxylovej skupiny na molekulu pyruvátu za vzniku oxaloacetátu.

Katalyzuje špecificky v rôznych tkanivách, napríklad: v pečeni a obličkách urýchľuje počiatočné reakcie na syntézu glukózy, zatiaľ čo v tukovom tkanive a mozgu podporuje syntézu lipidov z pyruvátu.

Podieľa sa aj na iných reakciách, ktoré sú súčasťou biosyntézy uhľohydrátov.

Acetyl koenzým A karboxyláza

Acetyl-CoA karboxyláza je dôležitým enzýmom v metabolizme mastných kyselín. Je to proteín nachádzajúci sa u zvierat aj rastlín, ktorý vykazuje niekoľko podjednotiek, ktoré katalyzujú rôzne reakcie.

Jeho funkciou je v podstate previesť karboxylovú skupinu na acetyl-CoA a previesť ju na malonylový koenzým A (malonyl-CoA).

Má 2 izoformy, nazývané ACC1 a ACC2, ktoré sa líšia svojou funkciou a distribúciou v tkanivách cicavcov.

Monoaminoxidáza

Monoaminoxidáza je enzým, ktorý je prítomný v nervových tkanivách, kde vykonáva dôležité funkcie pre inaktiváciu určitých neurotransmiterov, ako je serotonín, melatonín a epinefrín.

Zúčastňuje sa na biochemických degradačných reakciách rôznych monoamínov v mozgu. Pri týchto oxidačných reakciách enzým využíva kyslík na odstránenie aminoskupiny z molekuly a produkuje aldehyd (alebo ketón) a zodpovedajúci amoniak.

Laktát dehydrogenáza

Laktát dehydrogenáza je enzým nachádzajúci sa v bunkách zvierat, rastlín a prokaryot. Jeho funkciou je podpora premeny laktátu na kyselinu pyrohroznovú a naopak.

Tento enzým je dôležitý pri respirácii buniek, počas ktorej sa odbúrava glukóza z potravy, aby sa získala užitočná energia pre bunky.

Aj keď je laktát dehydrogenáza v tkanivách hojná, hladiny tohto enzýmu sú v krvi nízke. Ak sa však vyskytne zranenie alebo choroba, do krvi sa uvoľňuje veľa molekúl. Laktát dehydrogenáza je teda indikátorom iných poranení a chorôb, ako sú napríklad srdcové infarkty, anémia, rakovina, HIV.

kataláza

Kataláza sa nachádza vo všetkých organizmoch, ktoré žijú v prítomnosti kyslíka. Je to enzým, ktorý urýchľuje reakciu, pri ktorej sa peroxid vodíka rozkladá na vodu a kyslík. Týmto spôsobom bráni hromadeniu toxických zlúčenín.

Pomáha tak chrániť orgány a tkanivá pred poškodením spôsobeným peroxidom, zlúčeninou, ktorá sa neustále vytvára v mnohých metabolických reakciách. U cicavcov sa vyskytuje prevažne v pečeni.

Referencie

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Predbežná štúdia sérových laktátdehydrogenázových (LDH) -rogénnych biomarkerov pri karcinóme prsníka. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
2. Athappilly, FK, a Hendrickson, WA (1995). Štruktúra biotinylovej domény acetyl-koenzýmu Karboxyláza stanovená fázovaním MAD. Štruktúra, 3 (12), 1407 - 1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8. vydanie). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S. a Kissinger, P. (2002). Spojenie hladiny laktátdehydrogenázy v sére s vybranými oportúnnymi infekciami a progresiou HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178 - 181.
5. Fegler, J. (1944). Funkcia karboanhydrázy v krvi. Nature, 137 - 38.
6. Gaweska, H. a Fitzpatrick, PF (2011). Štruktúry a mechanizmy rodiny monoaminooxidázy. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V. a Bamezai, RNK (2010). Ľudská pyruvátkináza M2: Multifunkčný proteín. Protein Science, 19 (11), 2031 - 2044.
8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, a Attwood, PV (2008). Štruktúra, mechanizmus a regulácia pyruvátkarboxylázy. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Izoenzýmy pyruvátkinázy. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biológia (7. vydanie) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Štruktúra a funkcia karboanhydráz. Biochemical Journal, 473 (14), 2023 - 2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, a Healy, J. (2004). Monoaminoxidázy: istoty a neistoty. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965 - 1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochémie: Život na molekulárnej úrovni (5. vydanie). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R. & Li, LZ (2014). Je vyššia laktácia ukazovateľom metastatického rizika nádoru. Pilotná štúdia MRS s použitím hyperpolarizovaného13C-pyruvátu. Academic Radiology, 21 (2), 223-231.