ALFA AMYLÁZA: VLASTNOSTI, ŠTRUKTÚRA, FUNKCIE - BIOLÓGIE - 2026

Alfa amylázy (α-amylázy) je Amylolytické enzým skupina amylázy, Endo, ktorý je zodpovedný za hydrolýzu a-1,4 väzbami medzi glukózových zvyškov, ktoré obsahujú rôzne typy sacharidov v prírode.

Systematicky známy ako systematicky známy ako a-1,4-glukán-4-glukonohydroly má širokú distribúciu, pretože sa vyskytuje u zvierat, rastlín a mikroorganizmov. Napríklad u ľudí sú amylázy prítomné v slinách a tie vylučované pankreasom typu a-amylázy.

Štruktúra C-terminálnej domény živočíšneho enzýmu alfa amylázy (Zdroj: pracovníci Jawahar Swaminathan a MSD v Európskom inštitúte pre bioinformatiku prostredníctvom Wikimedia Commons)

Kuhn, v roku 1925, bol prvý, kto vymyslel termín „a-amyláza“ založený na skutočnosti, že produkty hydrolýzy, ktoré katalyzujú tieto enzýmy, majú a konfiguráciu. Neskôr, v roku 1968, sa zistilo, že tieto látky pôsobia prednostne na substrátoch lineárnej a nerozvetvenej štruktúrnej konfigurácie.

Podobne ako iné amylolytické enzýmy je a-amyláza zodpovedná za hydrolýzu škrobu a iných príbuzných molekúl, ako je glykogén, za vzniku menších polymérov tvorených opakujúcimi sa glukózovými jednotkami.

Okrem fyziologických funkcií, ktoré má tento enzým u zvierat, rastlín a mikroorganizmov, ktoré ho exprimujú, predstavuje a-amyláza spolu s ostatnými existujúcimi triedami amyláz 25% enzýmov používaných na priemyselné a biotechnologické účely vo svete. súčasný trh.

Mnoho druhov húb a baktérií je hlavným zdrojom získavania a-amyláz, ktoré sa častejšie používajú v priemysle a vedeckých pokusoch. Je to hlavne kvôli jeho univerzálnosti, ľahkému získavaniu, jednoduchej manipulácii a nízkym nákladom spojeným s jeho výrobou.

vlastnosti

A-amylázy nájdené v prírode môžu mať pre svoju funkciu veľmi odlišné optimálne rozsahy pH; napríklad optimálny pre a-amylázy zvierat a rastlín je medzi 5,5 a 8,0 jednotkami pH, ale niektoré baktérie a huby majú zásaditejšie a kyslejšie enzýmy.

Enzýmy prítomné v slinách a pankrease cicavcov fungujú najlepšie pri pH blízkom 7 (neutrálne), okrem toho vyžadujú chloridové ióny, aby dosiahli svoju maximálnu enzymatickú aktivitu a sú schopné viazať sa na dvojmocné ióny vápnika.

Živočíšne enzýmy, slinné a pankreatické, sú produkované v organizmoch nezávislými mechanizmami, ktoré zahŕňajú špecifické bunky a žľazy a ktoré pravdepodobne nesúvisia s enzýmami prítomnými v krvnom riečisku a iných telesných dutinách.

Optimálne pH a teplota pre fungovanie týchto enzýmov do značnej miery závisia od fyziologie uvažovaného organizmu, pretože existujú extrémemofilné mikroorganizmy, ktoré rastú vo veľmi špecifických podmienkach s ohľadom na tieto a mnohé ďalšie parametre.

Nakoniec, čo sa týka regulácie ich aktivity, charakteristická spoločná vlastnosť medzi enzýmami skupiny a-amyláz je, že tieto, podobne ako iné amylázy, môžu byť inhibované iónmi ťažkých kovov, ako je ortuť, meď, striebro a olovo.

štruktúra

Α-amyláza je viacdoménový enzým, ktorý má u zvierat a rastlín približnú molekulovú hmotnosť 50 kDa a rôzni autori súhlasia s tým, že enzýmy patriace do tejto rodiny glykozyláz sú enzýmy s viac ako desiatimi štruktúrnymi doménami.

Centrálna doména alebo katalytická doména je vysoko konzervatívna a je známa ako doména A, ktorá sa skladá zo symetrického ohybu 8 p-skladaných listov usporiadaných do tvaru "valca", ktoré sú obklopené 8 alfa helixmi, takže môže byť tiež nachádza sa v literatúre ako (β / α) 8 alebo ako typ suda „TIM“.

Je dôležité poznamenať, že na C-terminálnom konci p-listov domény A sú konzervované aminokyselinové zvyšky, ktoré sa podieľajú na katalýze a väzbe substrátu, a že táto doména je umiestnená v N-terminálnej oblasti proteínu. ,

Ďalšou z najviac študovaných domén týchto enzýmov je takzvaná doména B, ktorá vyniká medzi p-skladaným hárkom a alfa helixom číslo 3 domény A. To hrá zásadnú úlohu pri väzbe substrátu a dvojmocného vápnika.

Boli opísané ďalšie domény pre a-amylázové enzýmy, ako sú domény C, D, F, G, H a I, ktoré sú umiestnené pred alebo za doménou A a ktorých funkcie nie sú presne známe a závisia od organizmu, ktorý je to študované.

a-amylázy mikroorganizmov

Molekulová hmotnosť a-amyláz závisí, rovnako ako ďalšie biochemické a štrukturálne vlastnosti, od študovaného organizmu. Takže a-amylázy mnohých húb a baktérií majú hmotnosť až 10 kDa a až 210 kDa.

Vysoká molekulová hmotnosť niektorých z týchto mikrobiálnych enzýmov často súvisí s prítomnosťou glykozylácie, hoci glykozylácia proteínov v baktériách je pomerne zriedkavá.

Vlastnosti

U zvierat sú a-amylázy zodpovedné za prvé kroky v metabolizme škrobu a glykogénu, pretože sú zodpovedné za svoju hydrolýzu na menšie fragmenty. Orgánmi gastrointestinálneho systému zodpovednými za jeho produkciu u cicavcov sú pankreas a slinné žľazy.

Produkcia a-amyláz produkovaných slinnými žľazami mnohých cicavcov, ktorá je aktivovaná pôsobením norepinefrínu, je okrem svojej zrejmej metabolickej funkcie považovaná mnohými autormi za dôležitý „psychobiologický“ marker stresu v centrálnom nervovom systéme.

Má tiež sekundárne funkcie v zdraví ústnej dutiny, pretože jeho činnosť spočíva v odstraňovaní orálnych baktérií a v prevencii ich priľnavosti k orálnym povrchom.

Hlavná funkcia rastlín

V rastlinách zohrávajú a-amylázy zásadnú úlohu pri klíčení semien, pretože sú to enzýmy, ktoré hydrolyzujú škrob prítomný v endosperme, ktorý vyživuje embryo vo vnútri, čo je proces, ktorý je v podstate kontrolovaný gibberellínom, fytohormónom.

Priemyselné aplikácie

Enzýmy patriace do rodiny α-amylázy majú viacnásobné použitie v mnohých rôznych kontextoch: priemyselný, vedecký a biotechnologický atď.

Vo veľkých odvetviach spracovania škrobu sa a-amylázy bežne používajú na výrobu glukózy a fruktózy, ako aj na výrobu chleba so zlepšenou textúrou a vyššou výrobnou kapacitou.

V biotechnologickej oblasti existuje veľký záujem o vylepšenie komerčne používaných enzýmov, aby sa zlepšila ich stabilita a výkonnosť za rôznych podmienok.

Referencie

1. Aiyer, PV (2005). Amylázy a ich aplikácie. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525 - 1529.
2. Bernfeld, P. (1960). Amylázy, a a B. In Enzýmy metabolizmu uhľohydrátov (zväzok I, s. 149 - 158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). Salivary a-Amylase v Biobehavioral Research. Posledný vývoj a aplikácie. Ann. NY Acad. Sci., 1098, 122 - 144.
4. Monteiro, P., a Oliveira, P. (2010). Aplikácia mikrobiálnej a-amylázy v priemysle - prehľad. Brazilian Journal of Microbiology, 41, 850 - 861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). Prehľad rodiny mikrobiálnych α-amyláz. African Journal of Biotechnology, 2 (12), 645 - 648.
6. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amyláza - jej klinický význam: prehľad literatúry. Medicine, 55 (4), 269 - 289.
7. Svensson, B., & Macgregor, EA (2001). Vzťah sekvencie a štruktúry k špecifickosti v a-amylázovej rodine enzýmov. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1-20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, a Dygert, S. (1925). Rastlinné a živočíšne amylázy. Ann. Chem., 1, 115-189.